Holà Daphnée ! On va reprendre l’expérience pour éclaircir tout ça
On va s’intéresser à la situation où la synthèse de la protéines s’est faite en présence du RE ! La situation sans RE est juste une expérience contrôle pour montrer que les modifications sont bien dues aux substances qu’on ajoute/retire et non à un autre phénomène.
Comment lire le schéma ? Il représente une éléctrophorèse SDS-Page donc les traces que l’on voit sont des protéines situées plus ou moins loin du puit en fonction de leur poids moléculaire !
Quels sont les effets attendus des différentes substances utilisées ? Le détergent : sert à
libérer le contenu du RE cad la protéine !
La protéase : sert à
dégrader la protéine non insérée dans le RE
la partie de la protéine située APRÈS la séquence stop-transfert
Détergent + Protéase : sert
à libérer puis à dégrader l’ensemble de la protéine
Donc on s’attend à ne voir aucune trace, donc aucune protéine dans le puit « détergent + protéase » car la protéine va être extirpée du RE pour être ensuite détruite ! C’est donc bien ce que t’as compris, et c’est l’absence de trace sur l’élétrophorèse qui le confirme !
(Lorsque fait tapé la ronéo, c’est vrai que j’ai utilisé les mots du prof, mais il ne se passe pas « rien » mais « on a rien » dans le puit plutôt)
Attention ! La partie dégradée en présence de protéase seule correspond à la séquence APRÈS la séquence stop-transfert ! Parce que c’est uniquement au moment où le RE reconnaît la séquence et arrête l’insertion de la protéine ! J’espère que c’était clair, si t’as d’autres questions ou si tu veux que je ré-explique n’hésite pas