Je rigole : "
s'il y a une explication pour ce passage du cours"
Rahlalala, sacré cours d'enzymo 2. Mais encore une fois ! Très bonne question !
Pas écrit dans le cours donc pas officiel ce que je vais dire ( si tu veux demander à la prof on peut si tu veux).
MAIS si on y réfléchit un peu :
Les enzymes allostériques sont soumises à des effecteurs allostériques (notamment le
substrat) qui se lient sur un autre site que le site actif (nommé
site régulateur) et cette association
SUBSTRAT-
SITE REGULATEUR peut produire :
- Des effets allostériques HOMOtrophes positifs
- Des effets allostériques HETErotrophes négatifs
- Des effets allostériques HETErotrophes positifs
Quand on a
peu de substrat :
Pour les enzymes
michaeliennes : Il n'y a qu'une association possible : E + S donc même si on en a peu, ce peu va se fixer au SA
Pour les enzymes
allostériques : Il peut y avoir plusieurs associations ! S + Site actif ou S + Site régulateur.
Si le
substrat se lie au
site régulateur, il faudra une
deuxième molécule de substrat qui aille sur le SA cette fois pour que la réaction se fasse DONC 2x fois + de substrat pour 1 réaction
La cinétique allostérique est + lente que la cinétique michaelienne pour de
petites concentrations en substrat
Quand on a
beaucoup de substrat :
Pour les enzymes michaeliennes : Toujours qu'une association, si on a 100 molécules de substrat, on aura 100 complexe ES donc 100 réactions chimiques/produits
Pour les enzymes michaeliennes : Si t'as beaucoup de substrat, tu ne te poses
PAS la question : "Où est-ce qu'il va ? SA ? site régulateur ?" Il va sur les 2 vu qu'ils sont beaucoup !
Rappel : Lorsque le substrat jour un rôle allostérique, il exerce toujours un effet homotrophe POSITIF DONC beaucoup de substrats sur beaucoup de sites régulateurs = + d'enzyme allostérique sous forme réactive = + de catalyse
La cinétique allostérique est + rapide que la cinétique michaelienne pour de
grandes concentrations en substrat
Is it okay for you ?