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inhibition par excès de substrat


inhibition par excès de substrat

Messagepar Kiwii » 16 Déc 2012, 19:25

Bonjour ! :)

j'ai une petite question ,je comprend pas du tout comment un excès de substrat pourrai inhiber l'enzyme ? 0_o
D'apres la loi de Le chatelier ; lors d' une augmentation en substrat , cela va favoriser la reaction enzymatique et donc la formation de produit. A l'inverse un excès de produit inhibera la reaction , non ?
c'est l'exemple de la citrate synthase ou encore de la pyruvate DH.

merci d'avance :)
Kiwii
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Re: inhibition par excès de substrat

Messagepar blop » 19 Déc 2012, 19:38

HUPPY HUPPY :)
blop
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Re: inhibition par excès de substrat

Messagepar Alistair » 20 Déc 2012, 18:54

Slt ! Alors je t'explique :

Un substrat se fixe au niveau du site de fixation d'une enzyme : le site de fixation a différents point d'ancrage pour fixer le substrat.
En condition normale : un substrat se fixe au niveau du SF et se fait transformer par le site catalytique !

Quand tu as vrmt bcp de substrat, il arrive que tu aies plusieurs substrats qui se fixent au niveau DU MEME site de fixation. Comment c'est possible ? Eh bien comme je t'ai dit un SF contient plusieurs points d'ancrage pour le substrat donc ce qu'il se passe c'est qu'un substrat se fixe un un point d'ancrage du SF alors qu'un 2ème substrat se fixe sur à un autre point d'ancrage du SF... Ca te donne 2 substrats fixés au même SF ... Mais bien sûr mal fixés : ils ne sont attachés que par un point d'ancrage donc ils ne sont pas dans la bonne position pour être transformer... Du coup l'enzyme fixe 2 substrats qu'elle ne peut pas transformer :arrow: elle est bloquée...

Plus tu ajoutes de substrats plus ce phénomène est important donc au final ta vitesse de réaction chute !

Regarde ça :
exesSacetylchooline.gif

A gauche c'est normal, à droite c'ets la fixation anormale des substrats !
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