Raphix a écrit:Ce serait bizarre que l'inhibition par excès de substrat soit compétitive vu que pour lever l'inhibition il faut augmenter la quantité de substrat..
D'accord avec toi , sur ce coup c'est pas très compréhensible...
Je l'ai compris dans le sens ou ce ne sera pas le même substrat que celui pour lequel l'enzyme est la plus affine .
Exemple : LDH isoforme H4 forte affinité pour le lactate, maintenant si tu met des doses énormes de pyruvate même si l'enzyme préfère le lactate elle va fixé du pyruvate qui lui n'a pas exactement la bonne conformation du coup bloque le site actif et du coup tu as une inhibition de la LDH H4 par excès de Pyruvate substrat.
Maintenant si tu augmentes la quantité de Lactate substrat préférentiel LDH H4, elle va refixé du Lactate et ton inhibition par excès de substrat sera levé donc réversible .
Par contre ce que j'aurai aimé savoir c'est:
faut il retenir que l'inhibition par excès de substrat est seulement un cas particulier de l'incompétitive ou pas ???? Car sur la diapo de la prof c'est clairement noté comme ça, et dans les recherches sur internet que j'ai pu faire j'ai retouvé que c'était un cas particulier d'inhibition incompétitive ...
Après c'est vrai que l'année dernière dans la définition de ce type d'inhibition ce n'était pas préciser .
Merci d'avance !!!