Nous rectifierons ici les bêtises des ronéistes les petites fautes dans les ronéos
. Si certaines nous ont échappées n'hésitez pas à faire un post pour nous le faire savoir.Pour ceux qui ont un pack ronéo les erratas de l'année dernière sont disponibles sur ce post
Ronéo 1 - 15 Septembre 2015
PAGE 6: Ajouter ou différente après "structure tertiaire identiques" PAGE 7: Pas de lien entre série énantiomère L ou D et le pouvoir rotatoire (Levogyre; Dextrogyre) PAGE 11: A RETENIR : Le pKa du groupement COOH est de 2,2 et celui du groupement NH3 de 9,4. (Du coup pour la Glycine, le pKi pHi vaut (2,2 + 9,4)/2 = 5,8). PAGE 17: "la phosphorylase kinase qui va phosphoryler à la fois la GS et la GP" la GS est phosphorylée par PKARonéo 2 - 15 Septembre 2015
PAGE 11: Les formules ne servent pas à calculer le nombre d'épimères mais de ==> STEREO-isomères (vérification auprès du professeur en cours)Ronéo 3 - 22 Septembre 2015
PAGE 3 :La Liaison N-glucosamine : La liaison se fait sur la fonction amiDe et pas amiNe PAGE 3 : Dans les exemples de glycolipides, remplacer AG par céramide PAGE 10 : Dans l'exemple en italique des oméga6, la première double liaison se situe en position 6 (correspondant à la position 12 en nomenclature classique, ici on parle de la double liaison et pas strictement du carbone !Il n'existe pas d'acide alpha-linoléique !! mais seulement alpha-linoLENIque
PAGE 11 : La première phrase de l'encadré ne veut rien dire, il faudrait mettre : Nous ne po´ssédons pas les enzymes nécessaires à la synthèse d'AG indispensables mais l'on possède celles permettant leur modification (élongation, désaturation...) pour obtenir des AG non indispensables PAGE 13: Les stérols/stéroides et les glycérolypides sont des lipides simples et non pas complexes PAGE 16:Les AG peuvent être saturés ou non mais si saturation INsaturation il y a, l’AG en question se trouvera alors généralement en C2 du glycérol... PAGE 19: en parlant de la sphingosine :"C’est un molécule amphiphile, polaire grâce aux 2 hydroxyles et hydrophobe par la queue de l’AG." Pas de queue AG sur une sphingosine mais une chaîne aliphatiqueRonéo 5 - 30 Septembre 2015
PAGE 2 : Déficit en glucose 6 phosphatase déshydrogénase : entraîne une anémie hémolytique PAGE 5 :Remplacer cofacteur chimique par catalyseur chimique PAGE 6 :on peut aussi ajouter un catalyseur chimique qui vaaugmenter diminuer le seuil d’énergie d’activation. PAGE 9 : "Au sein du SA il y a différentes classes d’AA : (QCM++)" La formulation n'est pas correcte, il faudrait plutôt écrire Au sein de l'enzyme PAGE 13 :Les concentrations en coenzymes stœchiométriques catalytiques sont avoisinantes des concentrations en enzymes.Ronéo 6 - 30 Septembre 2015
PAGE 6 : Le NADH possède un double pic à 260 et 340 pas à 340 uniquement comme indiqué dans la ronéo PAGE 10 : Le FADH n'est pas un co substrat, c'est un coenzyme catalytique comme montré sur le diapo ! PAGE 13 : On peut négliger la réaction P --> ES remplacer le P par S, c'est la réaction du substrat qui est négligée PAGE 14 : La vitesse de réaction = k2 x [ES] car k1 K2 est limitante : On détermine la vitesse grâce à la réaction la moins rapide PAGE 15 : Ordre 1 : Dans la phase stationnaire, toutes les enzymes sont associées aux substrats ainsi la vitesse est maximale. C'est l'ordre 0Ronéo 7 - 6 Octobre 2015
PAGE 11: La GP phosphorolyse (et non hydrolyse) le glycogène PAGE 12 : Le glucose n'est pas un carrefour métabolique, c'est le Glucose 6 phosphateRonéo 8 - 13 Octobre 2015
PAGE 4: "l'adénylate cyclase va transformer l'AMP en AMPc" c'est l'ATP qui est transformé en AMPc PAGE 5 : Le foie ne consomme pas de corps cétoniques (Merci Océane) PAGE 6 : La dégradation de l'amidon ne produit pas de lactose ! PAGE 7 : Glycogène Phosphorylase va couper une molécule de glucose (par phosphorylation de celui-ci) Ce n'est pas très clair ici, il faudrait plutôt dire : La GP va découper le glycogène par phosphorolyse (on obtient alors du glucose phosphorylé)
Ronéo 9 - 20 Octobre 2015
PAGE 2: la GP phosphorolyse la molécule de glycogène PAGE 3: C'est l'AMP et non pas l'AMPc qui active la glycogène phosphorylase PAGE 4: SSGT --> SGLT PAGE 8: La voie des pentoses phosphates permet les synthèse de NADPH+ H+ PAGE 9: Avant-dernier paragraphe : "Cette enzyme va utiliser le magnésium comme cofacteur car l'ATP sera moins stable sous la forme Mg-ATP2-2" PAGE 12: L' oxydation du glycéraldéhyde-3-phosphate en 1-3 bisphosphoglycérate est REVERSIBLE PAGE 20: Ce n'est pas l'ASAT mais l'ALAT qui catalyse le passage du pyruvate à l'alanineRonéo 11 - 27 Octobre 2015
PAGE 2: Si l’on est en période de jeûne, le rein et le foie vont forcément augmenter leur activité de néoglucogenèse PAGE 4: On change ce passage, c'est du n'importe quoiSi le pyruvate provient de l’alanine : l'OAA sera préférentiellement transformé en malate
Si le pyruvate provient du lactate : l'OAA sera préférentiellement transformé en aspartate
PAGE 4: Remplacez: La seule régulation allostérique ici va se faire par le Glucose 6-P, qui a une action positive sur la glycogène synthase, et négative sur la GP. Par: La seule régulation allostérique ici va se faire par le GLUCOSE, qui a une action négative sur la GP.Ronéo 13 - 3 Novembre 2015
PAGE 10: Remplacer "utilisation des enzymes présente dans le cytosol" par ... utilisation des enzymes présente dans la matrice mitochondriale; La phrase à remplacer est située 4 lignes au dessus du schéma 
PAGE 12: Il s'agit de l'Apo E et pas Apo 2 ! PAGE 15: Lorsque la vitesse de la ß-oxydation d'hydrolyse des TG augmente, c'est un signal pour l'utilisation des AGNE par les tissus périphériques PAGE 18: Omega-oxydation, A la deuxième étape, il y a formation d'une fonction aldéhyde et non CETONE! 2ièmeétape: Déshydrogénation de la fonction alcool en fonction cétone à remplacer par 2ièmeétape: Déshydrogénation de la fonction alcool en fonction aldéhydeRonéo 16 - 17 Novembre 2015
PAGE 13: Dans l'export du Citrate vers la mitochondrie, l'Acétyl-CoA reformé à partir de la Citrate Lyase servira à la synthèse d'AG (et pas d'AA) et de cholestérol 
