Vm et inhibiteur

[Cataleya06]

Bonjour, tout d'abord une question a été posé sur le forum qui est " J'ai du mal à comprendre pourquoi dans linnhibition uncompétitive on aurait une augmentation de l'affinité du substrat pour l'enzyme et donc un Km plus faible ?" la réponse donnée " Lors de l'inhibition uncompétitive tu vas former des complexes EIS tu vas donc réduire la quantité de complexe ES pur. La loi d'action de masse qui a pour but de rééquilibrer les quantités va intervenir : tant que tu consommes du complexe ES elle va en produire ce qui fait qu'au final tu auras en apparence une affinité plus élevé et un Km réduit.

En effet, c'est parce que la fixation se fait après que tu retrouves dans cette situation, pour un inhibition non compétitive tu n'aura pas le même problème puisque l'influence de l'inhibiteur est présente à chaque étape" cette partie en couleur je n'ai pas compris, comment ça l'influence de l'inhibiteur est présente à chaque étape, je n'ai pas compris....


De plus, je n'ai pas compris pourquoi la levé de l'inhibition par excès de substrat est uniquement possible pour l'inhibiteur compétitif et pas les deux autres ?
Merciii

[Agathafeeling]

Coucou M

La phrase en rose signifie que tu peux fixer ton inhibiteur quand tu le veux dans le cas de l'inhibition non compétitive alors que tu dois forcément former le complexe ES avant de fixer l'inhibiteur dans le cas de l'inhibition incompétitive

pour ta dérnière question tu pourras dans ce cas lever l'inhibition car les molécules peuvent se fixer sur le site du substrat ce qui n'est pas le cas des deux autres types d'inhibition ou les molécules se fixent sur des sites différents de celui du substrat.

Zoubiiis

[Cataleya06]

J'ai compris pour ma première question merci Par contre pour la deuxième pas tout à fait Cela engendre quoi que les molécules peuvent se fixer sur le site du substrat ?? Et quels sont ces molécules je vois pas bien en quoi en se fixant cela permet de lever l'inhibition

[Soleilnoir]

je pense que ca veut dire que quand tu as bcp bcp de substrat,ils vont se fixer sur énormément d'enzymes (logique : plus tu as de molécules de substrats, plus il y a de probabilité qu'elles se fixent sur une enzyme)

dans le cas de l'inhibition compétitive, si tu as un excès de substrat, il n'y aura plus de place pour l'inhibiteur (vu qu'ils ont le même site de fixation) --> il n'y a plus d'inhibition

pour les deux autres types d'inhibitions, le site de fixation est différent : peu importe la quantité de substrat, les inhibiteurs pourront agir puisqu'ils pourront se fixer à l'enzyme

[Cataleya06]

Merciiii

[Cataleya06]

Heu juste une dernière question pourquoi Vm n'est pas modifié pour l'inhibiteur compétitif ??? ??

[Soleilnoir]

pour la meme raison : la levée de l'inhibition par exces de substrat.

la Vm est atteinte pour une concentration de substrat donnée ---> vu que dans l'inhibition compétitive est annulée si le substrat est en quantité suffisante, la vm reste la même.

peut importe si la vitesse max est atteinte pour une concentration + élevée, tant qu'elle est atteinte (il n'y a que l'affinité donc qui est modifiée)

[Cataleya06]

Merci