protéines mal conformées

[lélé99]

Salut


A propos de ce sujet --> la malformation es protéines
jai bien compris que cela se fait par l'ERAD avec la polyubiquitinisation dans le CYTOSOL pour aller au protéasome
mais après la dégradation elle se fait au niveau du NOYAU avec les protéines chaperonnes ou dans le CYTOSOL ?

Pour cette dégradation des protéines, on peut bien aussi le faire par l'apoptose, les lysosomes .. ?


Merci ++

[schildpad]

Salut
La dégradation protéique par poly- ubiquitinisation se fait au niveau du cytosol, par moyen du protéasome.
Ce système est utilisé quand il y a un excès de défauts. La cellule peut utiliser d'autres "techniques " pour dégrader une protéine : proteases digestives, lysosomes, apoptose, mais le protéasome est un moyen de dégradation très spécifique.
Rappel : Comment ? Par poly- ubiquitinisation => Grâce à un complexe enzymatique associant E1 E2 E3. E1 est lʼactivateur, E2 fixe le peptide (enzyme de conjugaison), E3 ligation (liaison covalente entre ubiquitine et la protéine). Mono ubiquitinisation = signal d’assemblage protéique polybiquitinisation (au moins 4) = signal de dégradation la protéine «malade» elle est digérée par le protéasome (cylindrique) qui libère des petits peptides de 8AA.