polarité des acides aminés

[lea63103]

Bonjour, je me demande si, même si on dit qu'il y a une catégorie d'acides aminés apolaires, ces acides aminés ne sont pas polaires en solution grâce aux groupes amine et carboxyle

[Mrs.zweig]

Coucou alors ce n'est normalement pas moi qui m'occupe de cette partie, mais ma co-tut étant absente je vais essayer de te répondre :

En fait tu as tout à fait raison :

Capture d’écran 2018-08-04 à 15.43.14.png (88.54 Kio) Vu 153 fois

Ici tu as la composition générale d'un acide aminé, tu vois au centre le groupe R ou la chaine latérale qui est différente pour chaque acide aminé.
En fait quand on parle de polaire ou apolaire c'est en fonction de la possibilité de création de liaisons avec l'eau ( ioniques ou hydrogènes) au niveau du radical donc du groupe R ( c'est lui qui sera à l'origine de la classification).
C'est à dire que tes AA apolaires sont quand même polaires du fait du groupement amine et acide mais le "apolaire" tient du fait que leur chaine latérale est elle même apolaire.
Donc quand on dit que des AA sont polaires ou apolaires c'est de manière comparative entre les différents AA en fonction de leur chaine latérale ( ce n'est pas de manière absolue dans le sens où ils ne sont pas complètement apolaires.

Quand on dit polaire/apolaire on compare uniquement les chaines latérales ( R) .

Si on a une fonction acide sur le groupement R par exemple pour aspartate = le groupement R a des possibilité de liaisons avec l'eau = polaire
Si on a une chaîne aliphatique sur le groupement R par exemple pour glycine = le groupement R n'a pas d'interactions avec l'eau ! ( pas de liaisons H)

Tu pourras également remarquer que sur son diapo le professeur parle de groupement R sans interactions avec l'eau pour les AA apolaires ce qui prouve bien que cette polarité est relative et en fonction uniquement du groupement R.

Enfin dans ce cas pourquoi les AA apolaires quand même un peu polaire au fond ( grâce au groupement amine, acide) ne se trouvent pas à la surface de la protéine et donc en interaction avec l'eau ?


Et bien tout simplement parce que tu le verras en chimie o mais " l'effet hydrophobe" ( le fait de ne pas aimer l'eau, de ne pas être en contact avec elle) est en fait une attraction préférentielle des parties hydrophobes entre elles et non pas une répulsion ! Dans le sens où l'eau et les groupements non polaires ne vont pas se rejeter , mais du fait que plusieurs AA aient des groupements R apolaires ces groupements vont se rapprocher entre eux pour former des liaisons hydrophobes formant ensuite des poches hydrophobes au coeur de protéines solubles et donc plus en contact avec l'eau !

Voila j'espère avoir répondu à ta question, n'hésite pas si besoin pense à passer ton post en résolu

[lea63103]

D'accord merci beaucoup, tout est plus clair maintenant !