Alors ici, c’est plutot en lien avec la structure même de l’ATP :
si tu hydrolyse ton ATP en position 1 (entre β et γ) tu obtient un
ADP et un
Pi, la réaction libère
31 kJ/mol (tu as juste retiré un seul phosphate à la molécule)
Si maintenant
tu hydrolyses de nouveau ta molécule en position 2 cette fois ci (donc entre α et β) puisque le premier phosphate n’y est plus ! On obtient ici un
AMP et un
Pi, la réaction libère aussi
31 kJ/molJusque la tout va bien,
à chaque fois que tu retire un phosphate à la molécule en hydrolysant une liaison phosphoanhydre, la réaction libèrera 31 kJ/mol 
Par contre, si
tu hydrolyses ta molécule d’ATP directement en position 2 sans avoir retiré le premier phosphate, la présence des 2 phosphates fait que le groupement est
plus encombrant ( + de gène stérique tout ca tout ca...) donc
la réaction va libérer plus d’énergie, d’ou Les
45 kJ/mol !
C’est bon pour toi ?
