inhibiteur NON compétitif

[Cataleya06]

Saluuuut

Concernant cet inhibiteur (I) il est dit " le complexe EI se transforme en EIS car le substrat va encore avoir accès à son SA" et ensuite on dit
" le substrat se fixe au complexe EI une fois que l'inhibiteur est déjà fixé" en lisant ces 2 phrases j'ai l'impression que l'I et le substrat "partage" la même place alors qu'au début il est dit que l'I va venir se fixer dans un autre endroit que le SA

Aussi toujours concernant cet I il est dit
E + S <---> ES ---> E+P
ES ----> EIS je vois pas comment on peut avoir à la fin un possible EIS alors que l'inhibiteur n'est pas dans les réactifs et est carrément sur un autre SA

merci de m'éclairer

[mariol]

Salut salut
Alors on va faire un petit recap!

L'inhibiteur NON compétitif est un inhibiteur qui ne entre pas en compétition avec le substrat, pourquoi? Car l'inhibiteur possède son propre site de fixation sur l'enzyme qui est différent du site de fixation du substrat.
Ainsi la fixation du substrat et indépendant de celle de l'inhibiteur et vise versa. on peut donc se retrouver avec différents complexes:
- ES la réaction de poursuivra avec formation de E + P
- EI l'enzyme est non fonctionnelle mais l'inhibiteur I peut quand même venir se rajouter
- EIS la reaction s'arrête la, l'enzyme est non fonctionnelle

Donc si on reprends tes deux phrases:
"Le complexe EI se transforme en EIS car le substrat va encore avoir accès à son SA" c'est vrai, quand on a EI le site de fixation du substrat est toujours dispo donc il peut y avoir formation du complexe EIS.
"le substrat se fixe au complexe EI une fois que l'inhibiteur est déjà fixé" alors cette phrase est un peu mal tourné mais ça reste vrai : quand on a le complexe EI (doc que l'inhibiteur est déjà fixé) le substrat peut venir se rajouter car son site de fixation est dispo.

Voilà j'ai un peu redis la même chose quartes fois mais j'espère que tu as compris! Sinon hésites pas je peux t'expliquer!
Bon courage

[Cataleya06]

Merci c'est vraiment beaucoup + clair ! Alors il me reste quand même quelques petites questions ( oui je suis chiante ) :

1) Est ce que l'I et le substrat partage le même SA ? ou c'est vraiment 2 SA différent car il me semble qu'un SA peut seulement avoir un site de fixation ( à confirmer ^^ ) ?
2) quelle est la différence entre EI et EIS car dans tout les cas l'enzyme est non fonctionnel ?
3) EI clairement ce complexe sert à rien car de tout façon y'a pas de substrat donc pas de réaction à inhiber c'est ça ?
4) Est ce qu'il y'a un "ordre" genre d'abord le substrat se met sur son site de fixation ensuite l'I dans le sien ou pas du tout ça peut être concomitant ?

[mariol]

Recoucou
Pas de soucis on est la pour ça mdrr!

1) Alors le substrat et l'inhibiteur ne se fixe PAS du tout au même endroit sur l'enzyme.
Le substrat se fixe au niveaux du site actif de l'enzyme et plus précisément au niveau du site de fixation (je te rappelle que le site actif est composé de 2 parties : site de reconnaissance/fixation et site catalytique).
L'inhibiteur lui se fixe sur un autre endroit de l'enzyme mais on parle pas de "site actif de l'inhibiteur" on parle simplement de site de fixation de l'inhibiteur (attention confonds pas avec le site de fixation du substrat c'est vraiement pas pareil++). Regarde bien le shema ça peut t'aider à visualiser!
Ducoup l'enzyme peut avoir uniquement le substrat fixé sur elle (ES) ou bien uniquement l'inhibiteur, (EI) ou bien les deux en même temps (EIS). Les fixation du substrat ou de l'inhibiteur sont indépendantes! Donc il n'y a pas d'ordre (4).

enfaite faut vraiement que tu voie ça comme : Dans ton corps tu as une enzyme E qui doit catalysée une certaine réaction qui passe du substrat S au produit P. Ton enzyme tout ce que elle sait c'est que tant qu'elle peut, elle doit catalyser cette réaction. Donc bim si y'a un substrat, il va venir se fixer sur son site de fixation (SA) et se transformer en produit P. Maintenant ton corps à certains moments il va venir réguler cette régulation. Ducoup ton corps va venir fabriquer des inhibiteurs qui vont aller jusuqu'au lieu de réaction rencontrer l'enzyme. De la ils vont venir essayer de se fixer sur l'enzyme au niveau de LEUR site de fixation. Ducoup peut être que l'inhibiteur c'est fixe:
- sur l'enzyme quand elle etais toute seule (sans substrat) ca forme un complexe EI
- sur l'enzyme quand elle étais déjà avec le substrat ca forme un complexe EIS
dans les deux cas, à quoi ça sert? Et bien à inhiber l'activité de l'enzyme donc à réguler la réaction.

2) Ducoup quelle est la différence entre EI et EIS et bien c'est juste deux états différents de ton enzymes en fonction de qui est ce qui c'est déjà fixe!

J'espère que tu as un peu mieux compris sinon je reexplique no soucis!
Bon courage

[Cataleya06]

ouiii merci j'ai compris