Difference de vitesse réaction Michaelienne et allosterique

[hippolightee]

Bonjour
J'aimerais avoir une précision sur les différences de vitesses de réactions entre les enzymes allostériques et michaeliennes
car nous ne sommes pas sûrs. Faut-il retenir que :

-A faible concentration : enzymes michaeliennes fonctionnent mieux que les allostériques

-Grande concentration : enzymes allostériques fonctionnent mieux que les michaeliennes

-A saturation : Les deux fonctionnent aussi biens l'une que l'autre
???
Merci d'avance

[mariol]

Salut salut
Alors ce qu'il faut retenir c'est déja la forme des courbes:
- Allostérique : courbe sigmoide
- Michaelis-menten : parabole

Ducoup à faible concentration, les enzymes de Michealis-menten ont un vitesse plus importante que les enyzmes allostériques.

Pour une concentration de Substrat Physiologique, tu voies que les enyzmes de Michealis-menten ont une vitesse qui dépend peu de la concentration en substrat. Alors que pour les enzymes allostériques, tu voies que la courbe est très pentu (on est au niveau du point d'inflexion de notre sigmoide) donc la concentration en substrat impact beaucoup la vitesse de la réaction. C'est grace au principe de coopérativité : c’est à dire que l’activité des autres protomères est augmentée suite à la fixation du substrat sur un protomère car la fixation d’une molécule de substrat sur un protomère favorise la fixation de substrats sur les autres protomères. Ce qui explique le principe de la régulation par allostérie: que l’activité de l'enzyme est impacté par la concentration en substrat.

Voila donc après ce que tu dis par rapport à la courbe c'est pas faux, mais ce qui est intérressant c'est de voir le lien entre la vitesse et la concentration en substrat! J'espère que c'est bon, bon courage