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annales 2016/2017 enzymo

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annales 2016/2017 enzymo

Messagepar Audreyb98 » 05 Déc 2018, 16:04

Coucou :) j'ai un petit soucis concernant ces deux items qui sont comptés JUSTE :
"B) A l’état stationnaire, la concentration du substrat [S] est largement en excès par rapport à celle de l’enzyme.
C) A l’état stationnaire, la vitesse de formation du complexe [ES] est supérieure à sa vitesse de dissociation."
car pour moi à l'état stationnaire Vmax est atteinte et on a autant d'enzyme que de substrat enfin je veux dire on ne precise pas dans l'énoncée dans quelle type de reaction on est genre si on a un substrat en excès ou quoi du coup je ne ocmprends pas bien comment on peut s'avoir …

Merci d'avance ++++ :)
Audreyb98
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Re: annales 2016/2017 enzymo

Messagepar Mrs.zweig » 08 Déc 2018, 11:08

Coucou :in-love:

:arrow: Vrai cf ce schéma

Capture d’écran 2018-12-08 à 10.40.50.png


:arrow: A l'état stationnaire attention vitesse de dissociation = vitesse d'association de ES c'est pourquoi la concentration du complexe ES est constante

:!: A l'état stationnaire S>E !!!!!!! Justement l'enzyme est saturée par le substrat du coup toutes les enzymes sont associées à du substrat donc Vmax

:arrow: Comme tu vois sur le graphique c'est dans la phase post stationnaire que S = E

:arrow: Pense à bien connaitre les différents schémas ça aide pour la cinétique enzymatique

Bon courage :coeur:
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