Saluuut,
Alors premier point sur les variations de Km :
- pour l'inhibiteur
non compétitif, l'inhibiteur se fixe sur un site
différent du site actif, et il se fixe soit avant le substrat soit après. Donc on va rien changer à l'affinité du complexe enzyme substrat car c'est un site différent et que le substrat peut s'y fixer comme il veut.
- pour ton inhibiteur
incompétitif, l'inhibiteur se fixe sur un site
différent du site actif (idem)
MAIS il se fixe uniquement lorsque le complexe ES est formé, donc en gros il a "besoin" que l'affinité entre l'enzyme et le substrat augmente pour pouvoir agir donc il
diminue la Km.Pour ta deuxième question, la prof ne précise pas mais pour moi comme c'est le substrat lui même qui se positionne mal ça ne va pas diminuer l'affinité vu que le substrat est quand même fixé. Donc retiens que la prof ne précise pas pour ce point, on voit si cette année elle s'y attarde au cas où mais je pense pas!
Voilà j'espère que c'est bon pour toi !
