Saluuuut,
Alors ce qu'il faut retenir au préalable et que la prof n'explique pas vraiment c'est que lors d'une allostérie
homotrope ou
hétérotrope positive, on va avoir le substrat ou effecteur qui va s'associer à la forme
relâchée de l'enzyme.
Et inversement, lors d'une allostérie
hétérotrope négative, l'effecteur va s'associer à la forme
tendue de l'enzyme.
Une fois que tu as retenu ça, par exemple dans le cas que tu as énoncé d'une allostérie
homotrope :
Le fait que ton substrat se fixe sur le site régulateur de l'enzyme cela forme le complexe [ERS] donc la quantité de
[ER] libre diminue vu qu'il se lie au substrat.
Donc la diminution de [ER] favorise la transition de la forme tendue à la forme relâchée du pool d'enzyme E libre restante.
En effet, l'enzyme peut se trouver sous forme T ou R et si on est en présence d'
effecteur positif, on aura une plus grande affinité de ER et S et donc on favorisera la transition de T vers R!
Voilà c'est plus clair pour toi?
