Hello !

Bien que ce soit du niveau du détail je vais tâcher de t’expliquer cela

L'interaction des protéines PERK, ATF6 et IRE-1 avec la protéine chaperonne BiP/GRP78 les maintient inactives.
L'accumulation de protéines mal repliées entraîne l'activation des trois protéines et l'UPR. Dans le cas où il y a trop de protéines mal repliées il va y avoir une dissociation de ces protéines avec BIP/GRP78
La dissociation de BIP/GRP78 de ATF6 permet à cette dernière de migrer vers l'appareil de Golgi où les protéases S1P et S2P hydrolysent toutes deux ATF6.
Cette coupure protéolytique permet au domaine N-terminal d'ATF6 de migrer vers le noyau où il se fixe sur des séquences appelées "Endoplasmic Reticulum Stress response Element".
On trouve ces séquences dans les promoteurs de gènes qui codent des protéines de l'UPR telles que les chaperonnes BiP/GRP78 et GRP94 mais aussi la PDI qui catalyse la formation des ponts disulfures. ATF6 augmente ainsi le repliement des protéines dans le RE.
On peut parler de voie transcriptionnelle dans la mesure où AT6 va stimuler la transcription de gènes.
Voilà tu vois bien que tout ça n’est pas dit en cours mais j’espère que ça t’aide à avoir une meilleure compréhension de la chose
