par WatiGG » 12 Oct 2010, 22:29
Une classe de molécules c'est par exemple toutes les molécules qui possèdent un groupe triphosphate . Ou alors tous les acides carboxylliques, etc etc.
Je n'ai pas bien compris ta 2e question donc je vais parler à la fois de l'enzyme et du substrat pour être sur d'englober la réponse :
• Toutes les enzymes ont des carbones asymétriques !! Elles sont toujours constituées de chaînes peptidiques (mais pas uniquement comme dans le cas des Coenzymes catalytiques) donc par un grand nombre d'AA qui ont un carbones asymétrique (exceptions : la glycine qui n'en a pas, et Thréonine / isoleucine qui en ont deux).
• Une réaction enzymatique se fait grâce au changement de conformation du substrat ET de l'enzyme (cf ronéo). Une molécule qui ne possède pas de carbone asymétrique ne peut pas changer de conformation ! Je m'avance donc (prudemment) sur le fait qu'un substrat qui n'a pas de carbone asymétrique, ça me paraît impossible.
À confirmer.
• Les isomères n'ont pas entre eux la même configuration spatiale (isomérie de fonction ou de chaîne). Or on sait que le site de reconnaissance d'une enzyme est intimement liée à la configuration spatiale du substrat. Si par exemple tu as une enzyme qui reconnaît un D-Glucose grâce à sa fonction Aldéhyde, il ne reconnaîtra pas son isomère D-Fructose qui possède en revanche une fonction Cétone, parce que le site de reconnaissance de l'enzyme sera spécialisé dans la reconnaissance de fonctions cétone.
• Ce même exemple illustre encore la spécificité large : notre enzyme qui reconnaît toutes les molécules qui ont une fonction cétone possède une spécificité large . Il existe des tas de molécules qui possèdent cette fonction !!!
Par contre, imaginons qu'une autre enzyme décide de reconnaître spécifiquement le D-Glucose. Elle ne reconnaîtra pas ses épimères D-Mannose et D-Galactose car ils n'ont pas la même configuration spatiale ! Elle ne reconnaîtra QUE, parmi toutes les molécules, le D-Glucose. Spécificité stricte !
Enfin sur la réaction E/S , on a vu aujourd'hui en cours que la concentration d'une enzyme [E] est très faible (ordre de grandeur 10-12 mol/L), alors que la concentration en substrat [S] est relativement forte (ordre de 10-3 mol/L). On se retrouve donc quasiment toujours dans le cas de figure où [S] >>> [E].
On aura donc saturation des enzymes au bout d'un certain temps . Les enzymes vont agir comme des usines : on leur fournit à la chaîne des substrats (en très grande quantité par rapport à elles) et vont transformer, un à la fois, un chaque substrat en produit. La vitesse de la réaction dépendra alors de [E] mais aussi du type de reaction E/S concernée ( il y a des réactions plus lentes à catalyser que d'autres, imagine une très grosse molécule qu'il faut couper en petits morceaux !) . Aussi il semblerait que les conditions environnementales (pH, température) influent sur cette vitesse de réaction.
Voilà, je suis en général sûr de ce que j'avance mais j'invite les tuteurs à confirmer et à me corriger si besoin.
Bonne chance !
