Spécificité de liaison Ronéo n°6

[Lilou^^]

Bonjour !

J'ai pas compris cette spécificité de liaison qui est à la page 6. Si qq'un pouvait me l'expliquer, ca serait super !

Merci bisous

[Dawn]

Salut !

Je viens tenter une réponse pour toi =).

Alors comme tu le sais, les enzymes sont spécifiques ( à un substrat, une réaction à catalyser ...)
Ici la spécificité ( vis à vis du substrat ) est par rapport à une liaison : qui va lier ( bon ça à mon avis tu l'avais compris ^^) 2 atomes, des groupements ( comme des aa, des cycles, ... ) et cette liaison va être spécifique !

Ce qui signifie que c'est cette liaison que va reconnaitre l'enzyme, elle ne pourra couper que celle là. De ce fait l'enzyme devra avoir une conformation spéciale qui lui fera dire : tu es en présence de cette liaison, c'est bon tu peux la couper.
C'est donc bien une spécificité due à la conformation de l'enzyme ( et de son substrat ) --> on parle donc de complémentarité entre les deux ( mais ça c'est aussi la base du complexe enzyme substrat ).

Dans l'exemple on parle de la chymotrypsine ( une endopeptidase --> coupe les liaisons peptidiques ) qui va couper les liaisons peptidiques ( donc bien pas n'importe qu'elle liaison ! )

Sauf que --> des liaisons peptidiques bah il y en a pleeeeeeins !!!! ( c'est ce qui fait une protéine, qui lie entre eux les aa )

Mais alors comment faire ??

Cette enzyme va être capable ( mais les autres endopeptidases c'est pareil ... je pense hein ^^) non seulement de reconnaitre une liaison peptidique mais les chaines latérales ( ou du moins un élément ) des aa qui la composent.

Revenons alors à notre exemple : la chymotrypsine ! --> elle va "savoir" quelle est en présence d'une liaison peptidique ( comme les autres endopeptidases ) mais va être capable de trouver ses liaisons spécifiques grâce au noyau benzénique de la chaine latérale de la phénylalanine et de la tyrosine.
Plus généralement pour reconnaitre une chaine latérale spé ou un composant spé de c.l ( comme ici le noyau benzénique ) l'enzyme va devoir arborer une conformation spécifique comme par exemple pour la chymotrypsine une "poche" hydrophobe --> où pourra se loger le cycle aromatique.
Après c'est le même principe général de COMPLÉMENTARITÉ ( comme le jeux des enfants : le carré dans le carré, l'étoile dans l'étoile et le cycle aromatique dans la poche hydrophobe !^^ ).

Il faudra donc que l'enzyme, ici la chymotrypsine, reconnaisse la c.l pour pouvoir couper la bonne liaison peptidique ( car une liaison peptidique c'est toujours la même chose --> N et C term )


Voilou ! J'ai fini (OUF !) ! J'espère que je ne t'ai pas raconté de conneries . Donc j'espère t'avoir éclairé !

Maintenant attendons la confirmation d'un de nos supers tuteurs !

[marquito]

C'est une très bonne réponse de Dawn, il n'y a rien à rajouter. Maintenant Lilou si tu veux de plus amples explications n'hésite pas !

A bientôt

[Lilou^^]

Coucou Dawn !! Je te remercie pour ta réponse, elle est très claire !
J'ai bien compris grâce à ton explication ! Merci encore !

Et merci Marco pour la confirmation et la séance de révision de bioch qui fut bien utile !!

Bisous

[Dawn]

De rien Lilou! Je suis contente d'avoir pu t'aider =)