par WatiGG » 23 Sep 2011, 18:25
Salut! je vais te donner les définitions en espérant que tu puisses ainsi faire la différence entre les quatre …
Structure primaire : c'est un simple enchaînement d'acides aminés. On ne tient compte que de cette combinaison linéaire d'acides aminés et, apparemment cette année des ponts disulfures (point à éclaircir, moi je pensais que c'était dans la structure secondaire… m'enfin bref).
Structure secondaire : c'est la structure primaire à laquelle tu ajoute une certaine conformation spatiale de certains morceaux de celle-ci. En gros, c'est ta structure primaire qui va s'arranger dans l'espace en formant des feuillets bêta ou hélices alpha.
Structure tertiaire : C'est la structure secondaire qui va s'arranger dans l'espace : certaines interactions (hydrogène, hydrophobes, électrique …) vont avoir lieu entre les acides aminés, ce qui va en rapprocher certains et en éloigner d'autres. Ces interactions entre ces acides aminés se font par liaisons uniquement non-covalentes (point qui rejoint mon commentaire sur la structure primaire).
Structure quaternaire : c'est un regroupement d'au moins deux ( ! ) peptides sous forme tertiaire. Ce regroupement se fait à nouveau par le biais de liaisons non-covalentes uniquement.
En gros, les structures, tu peux voir ça comme un "zoom" progressif sur ta protéine.
La structure quaternaire dépend des structures tertiaires, qui elles-mêmes dépendent des structures secondaires, qui elles même dépendent de la structure primaire.
Attention, toutes les protéines ne sont pas sous forme quaternaire, il faut au moins deux sous-unités peptidiques pour cela…
À quoi tout cela sert ? Eh bien par exemple , si ton pH baisse d'un coup, des fonctions acides du peptide vont se protonner, donnant lieu à de nouveaux types d'intéractions atomiques… Cela peut aller jusqu'à un changement total de la structure du peptide dans l'espace.
On aura alors un peptide qui pourra avoir plusieurs structures tertiaires…
J'espère que je t'ai éclairé la lanterne ! =)
