Questions QCMs Annathemes Bioch

[attention83]

Bonjour,

Apres avoir bossé sur les anathèmes cet aprem, j'ai quelques questions questions à propos de certains QCMs.

Voici le scan des 3 qcms :



Pour le premier :
Dans la correction, ils indiquent qu'il y a 4 réponses inexactes donc une seule juste ^^mais je vois pas trop laquelle j'ai un doute si quelqu'un peut m'éclairer.

Pour le deuxième :
Les bonnes réponses sont 4 et 5 mais est ce que le fait quon puise le le cycliser provient du fait qu'il y a le meme aa au début et a la fin ou autre raison ou hors programme ?
Ensuite pourquoi ne migrerait il pas à ph physio puisque R est chargé positivement et C H I A C neutre et les deux extrémité COO- et NH3+ (donc sannulent) donc le total serait + ??

Pour le troisième :
Ils disent que c'est la C la bonne réponse. L'hydrolyse trypsique coupe à droite de K et R donc lysine Lys et arginine Arg comme il y a que du lys on peut éliminer A et D.
Apres le bromure de cyanogene coupe a droite de M ça n'importe pas plus d'infos pour éliminer des choix.
Reste l'hydrolyse chymiotrypsique qui coupe à droite de Y,M,W,F,L il y a que des Y et M dans ce peptide mais la je narrive pas a tomber sur 1 dipeptide et 1 tetrapeptide ^^:
pour C : 2 - 3 - 2
pour E : 2 - 2 - 3
pour B : 2 - 3 - 2

(legende : 2 = dipeptide ; 3 : tetrapeptide , dans le sens de lecture)
Que faut il en conclure une erreur de ma part, de la correction, du sujet ?

Merci d'avance pour vos réponses.
Bonne soirée

[marquito]

Désolé attention83 mais il n'y a pas de scan ??

[marquito]

C'est bon je l'ai trouvé, je pense que le forum beug un peu surbooké

Q1
C'est l'item 4 qui est juste en effet les autres sont faux :
1/ La structure primaire est définie par la SEQUENCE en AA d'une protéine. Prenons par exemple 3 AA : T, R et I, je vais pouvoir faire 6 peptides différents avec la même proportion en AA : TRI / TIR / RIT / RTI / IRT / ITR.
2/ c'est en C-ter
3/ Pas de perte de la structure primaire lors d'une dénaturation mais de la structure tertiaire et secondaire
5/ Un octapeptide est un peptide constitué de 8 AA

Q2

est ce que le fait quon puise le le cycliser provient du fait qu'il y a le meme aa au début et a la fin

Tu en es pas loin, ces 2 AA sont des cystéines et quand on oxyde deux cystéines on peut former un pont disulfure et donc cycliser notre peptide.

Ensuite pourquoi ne migrerait il pas à ph physio puisque R est chargé positivement et C H I A C neutre et les deux extrémité COO- et NH3+ (donc sannulent) donc le total serait + ??

L'item 2 est vrai et tu en as donné la preuve mais ici on te demande la réponse qui regroupe 2 items exactes et souvent dans ce genre de QCM on te met 3 items justes car tu as plus de chance ou "malchance" de te tromper.

Q3
Je pense que le QCM est très vieux et de ce fait la chymotrypsine ne doit pas couper les mêmes liaisons protéines pour cet ancien professeur et le professeur Mengual.

Attention tout de même A bien couper ton peptide à la chymotrypsine :

B- GY|NKM|Y|P --> 1 dipeptide / 1 tripeptide / 2 AA
C- GY|Y|KM|NP --> 3 dipeptides / 1 AA
E - PY|KY|M|NG --> 3 dipeptides / 1 AA

Voilà Bonne soirée

[attention83]

Un grand merci pour ces réponses.

Juste pour lhydrolyse trypsique j'ai cru voir sur un ancien post que quand il y en avait deux a la suite pouvant être "hydrolysable" par exemple AYYA on découpait comme ça AY/YA.

Est ce une erreur ou c'était juste parce que la question correspondait au nombre de peptides formes donc ça ferait AY/Y/A donc au final dans ce scas après lhydrolyse trypsique on aurait qu'un seul peptide ?

Bonne journée.

[marquito]

Alors normalement aucun problème pour le clivage trypsique (si tu arrives à retrouver le sujet ce serait génial !), attention ton exemple est mal choisi car la trypsine coupe à droite de K et R mais pas de Y. Donc si on a par exemple ARRA après clivage trypsique tu obtiens AR/R/A.

Maintenant le clivage trypsique peut être défavorisé par une proline mais je crois pas qu'il vous en est parlé cette année.

[attention83]

C'est ça le lien : viewtopic.php?f=225&t=16022

Désole j'ai confondu pour la trypsine c'est a droite de k et r mais pas y ^^

Bonne journée

Ps : de souvenir le prof ne nous a pas parle de la defavorisation par la proline.

[marquito]

Salut attention83, j'ai regardé ton lien mais je vois pas où il marque qu'en présence de deux AA K ou R côte à côte on coupe (en clivage trypsique) en plein milieu et pas à droite des 2 AA ?

Bonne journée

[attention83]

En faites c'était pas ça exactement la question mais je pense avoir compris le truc en faites.
Juste je viens de revoir la question du QCM c'était de nommer les peptides formés et comme on avait une séquence du style IAKKRAG, on ne notait que IAK et AG car avec cette hydrolyse on obtient : IAK / K / R / AG or K et R seul sont pas des peptides, donc on ne les mentionne pas dans la réponse.

Bonne journée.