qcm d'enzymo

[margaux83]

coucou toit le monde et bonne année par la même occasion

voilà j'ai fais les annales d'enzymo et j'aurai besoin de vous pour les choix de propisitions:

qcm20/2008: concernant les enzymes michaeliennes:
-Elles permettent d'augmenter la quantité finale de produit formé
-Plusieurs modes de contrôle peuvent être associés pour réguler l'activité enzymatique
-Elles necessitent la présence d'un cofacteur pour être active
- Elles présent plusieurs sous-unités pour être active
-Elles métabolisent le substrat au niveau de leur site actif

il y a 2 propositions exactes perso j'en avais mis 3 donc quelles sont les 2 justes?

-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat

il y a 4 propositions justes j'en avais trouvé que 3 donc quelles sont les 4 vraies?

ensuite la vitamine C dérive t elle bien de l'acide gulonique?

qcm 10/2010
un inhibiteur allosterique:

-se lie de façon covalente à l'enzyme
-peut être le produit terminal de la voie métabolique à laquelle il appartient
-deplace l'équilibre vers la forme T
-diminue l'affinité de l'enzyme de type V pour le substrat
- lorsque sa concentration augmente, la courbe v=f[S] tend vers une hyperbole

2 propositions sont justes lesquelles?

et le dernier qcm 22/2007

-glucose 6-phosphate
-ornithine transcarbamylase
-3-cétoacyl-CoA transférase
-glycerol kinase
Alanine aminotransférase

parmi les enzymes citées ci dessus, combien ne sont pas exprimées dans au moins un de ces trois tissus: foie, muscle, ou tissu adipeux?

moi j'ai dis 2 mais y a pas la réponse dans les annathèmes alors si quelqu'un a des réponses pour moi c'est cool

[Homonculus]

Salut,
Je vais essayer de répondre mais rien ne vaut un tuteur^^

coucou toit le monde et bonne année par la même occasion

voilà j'ai fais les annales d'enzymo et j'aurai besoin de vous pour les choix de propisitions:

qcm20/2008: concernant les enzymes michaeliennes:
-Elles permettent d'augmenter la quantité finale de produit formé F L'équilibre n'est pas modifié on l'atteint juste plus vite
-Plusieurs modes de contrôle peuvent être associés pour réguler l'activité enzymatique V
-Elles necessitent la présence d'un cofacteur pour être active F pas toute
- Elles présent plusieurs sous-unités pour être active F vrai pour les allostérique mais pas les michaellienne
-Elles métabolisent le substrat au niveau de leur site actif V

il y a 2 propositions exactes perso j'en avais mis 3 donc quelles sont les 2 justes?

-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope F mais pas sûr du tout^^
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope V
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé V
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle F
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat V

il y a 4 propositions justes j'en avais trouvé que 3 donc quelles sont les 4 vraies?

ensuite la vitamine C dérive t elle bien de l'acide gulonique?

qcm 10/2010
un inhibiteur allosterique:

-se lie de façon covalente à l'enzyme F sinon on parle d'inhibition covalente
-peut être le produit terminal de la voie métabolique à laquelle il appartient Vrai rétro inhibition
-deplace l'équilibre vers la forme T vrai il inhibe or l'enzyme est plus active en R donc il force le passage de R -> T
-diminue l'affinité de l'enzyme de type V pour le substrat Faux "V" sa veut dire que la vitesse est touché et non Km
- lorsque sa concentration augmente, la courbe v=f[S] tend vers une hyperbole Faux c'est les activateur qui tendent à ramener une sigmoîde vers une hyperbole équilatère

2 propositions sont justes lesquelles?

et le dernier qcm 22/2007

-glucose 6-phosphate F phosphatase est une enzyme mais pas "phosphate"
-ornithine transcarbamylase Exprimé seulement dans les hépatocytes (périportaux)
-3-cétoacyl-CoA transférase Pas présente dans le Foie
-glycerol kinase Pas presente dans le TA
Alanine aminotransférase Exprimé dans le foie et le muscle c'est sur mais pour sa presence dans le TA, j'ai un gros doute vu que seul le muscle participe au cycle alamine/glucose

parmi les enzymes citées ci dessus, combien ne sont pas exprimées dans au moins un de ces trois tissus: foie, muscle, ou tissu adipeux?

moi j'ai dis 2 mais y a pas la réponse dans les annathèmes alors si quelqu'un a des réponses pour moi c'est cool

[margaux83]

Salut,
Je vais essayer de répondre mais rien ne vaut un tuteur^^

coucou toit le monde et bonne année par la même occasion

voilà j'ai fais les annales d'enzymo et j'aurai besoin de vous pour les choix de propisitions:

qcm20/2008: concernant les enzymes michaeliennes:
-Elles permettent d'augmenter la quantité finale de produit formé F L'équilibre n'est pas modifié on l'atteint juste plus vite
-Plusieurs modes de contrôle peuvent être associés pour réguler l'activité enzymatique V
-Elles necessitent la présence d'un cofacteur pour être active F pas toute
- Elles présent plusieurs sous-unités pour être active F vrai pour les allostérique mais pas les michaellienne
-Elles métabolisent le substrat au niveau de leur site actif V

il y a 2 propositions exactes perso j'en avais mis 3 donc quelles sont les 2 justes? je suis assez d'accord avec toi pour celle là
-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope F mais pas sûr du tout^^
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope V
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé V
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle F
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat V

il y a 4 propositions justes j'en avais trouvé que 3 donc quelles sont les 4 vraies? par contre pour celle là tu m'en donne 3 justes met j'avais mis comme toi sauf que y'en a 4 :s

ensuite la vitamine C dérive t elle bien de l'acide gulonique? tu as oublié celle là lol enfin si tu sais

qcm 10/2010
un inhibiteur allosterique:

-se lie de façon covalente à l'enzyme F sinon on parle d'inhibition covalente
-peut être le produit terminal de la voie métabolique à laquelle il appartient Vrai rétro inhibition
-deplace l'équilibre vers la forme T vrai il inhibe or l'enzyme est plus active en R donc il force le passage de R -> T
-diminue l'affinité de l'enzyme de type V pour le substrat Faux "V" sa veut dire que la vitesse est touché et non Km
- lorsque sa concentration augmente, la courbe v=f[S] tend vers une hyperbole Faux c'est les activateur qui tendent à ramener une sigmoîde vers une hyperbole équilatère

2 propositions sont justes lesquelles? plutôt d'accord avec celle ci aussi

et le dernier qcm 22/2007

-glucose 6-phosphatase (urps cme suis trompée en écrivant) F phosphatase est une enzyme mais pas "phosphate"
donc faux?
-ornithine transcarbamylase Exprimé seulement dans les hépatocytes (périportaux)
donc vrai!!
-3-cétoacyl-CoA transférase Pas présente dans le Foie
donc faux
-glycerol kinase Pas presente dans le TAdonc vrai

Alanine aminotransférase Exprimé dans le foie et le muscle c'est sur mais pour sa presence dans le TA, j'ai un gros doute vu que seul le muscle participe au cycle alamine/glucose

parmi les enzymes citées ci dessus, combien ne sont pas exprimées dans au moins un de ces trois tissus: foie, muscle, ou tissu adipeux?

moi j'ai dis 2 mais y a pas la réponse dans les annathèmes alors si quelqu'un a des réponses pour moi c'est cool

bon est bien merci pour ces première réponses

[marquito]

Salut,

qcm20/2008: concernant les enzymes michaeliennes:
-Elles permettent d'augmenter la quantité finale de produit formé
-Plusieurs modes de contrôle peuvent être associés pour réguler l'activité enzymatique
-Elles necessitent la présence d'un cofacteur pour être active
- Elles présent plusieurs sous-unités pour être active
-Elles métabolisent le substrat au niveau de leur site actif

1) faux
2) vrai : physico-chimique, non physico-chimique, réversible, irréversible ...
3) Faux
4) Faux, pas forcément à l'inverse des allostériques
5) Vrai

-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat

1) Faux, sur le site régulateur
2) Vrai
3) Faux mais des autres protomères
4) Faux
5) Vrai

le dernier qcm 22/2007

-glucose 6-phosphate
-ornithine transcarbamylase
-3-cétoacyl-CoA transférase
-glycerol kinase
Alanine aminotransférase

parmi les enzymes citées ci dessus, combien ne sont pas exprimées dans au moins un de ces trois tissus: foie, muscle, ou tissu adipeux?

Glucose 6-P, Ornithine transcarbamylase, 3-cétoacyl-CoA transférase, Glycérol Kinase, ALAT je pense aussi mais je vais quand même demander l'avis de mes co-tuts.

[margaux83]

Salut,

qcm20/2008: concernant les enzymes michaeliennes:
-Elles permettent d'augmenter la quantité finale de produit formé
-Plusieurs modes de contrôle peuvent être associés pour réguler l'activité enzymatique
-Elles necessitent la présence d'un cofacteur pour être active
- Elles présent plusieurs sous-unités pour être active
-Elles métabolisent le substrat au niveau de leur site actif

1) faux
2) vrai : physico-chimique, non physico-chimique, réversible, irréversible ...
3) Faux
4) Faux, pas forcément à l'inverse des allostériques
5) Vrai
ok merci pour celui ci

-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat

1) Faux, sur le site régulateur
2) Vrai
3) Faux mais des autres protomères
4) Faux
5) Vrai

pour celui là tu m'as donné 2 réponses justes mais la correction dit que 4 sont justes :s

le dernier qcm 22/2007

-glucose 6-phosphate
-ornithine transcarbamylase
-3-cétoacyl-CoA transférase
-glycerol kinase
Alanine aminotransférase

parmi les enzymes citées ci dessus, combien ne sont pas exprimées dans au moins un de ces trois tissus: foie, muscle, ou tissu adipeux?

Glucose 6-P, Ornithine transcarbamylase, 3-cétoacyl-CoA transférase, Glycérol Kinase, ALAT je pense aussi mais je vais quand même demander l'avis de mes co-tuts.

dac merci

et par contre tu as oublié celui là
qcm 10/2010
un inhibiteur allosterique:

-se lie de façon covalente à l'enzyme F sinon on parle d'inhibition covalente
-peut être le produit terminal de la voie métabolique à laquelle il appartient Vrai rétro inhibition
-deplace l'équilibre vers la forme T vrai il inhibe or l'enzyme est plus active en R donc il force le passage de R -> T
-diminue l'affinité de l'enzyme de type V pour le substrat Faux "V" sa veut dire que la vitesse est touché et non Km
- lorsque sa concentration augmente, la courbe v=f[S] tend vers une hyperbole Faux c'est les activateur qui tendent à ramener une sigmoîde vers une hyperbole équilatère

2 propositions sont justes lesquelles?

[marquito]

Ooppss pardon !

un inhibiteur allosterique:

-se lie de façon covalente à l'enzyme F sinon on parle d'inhibition covalente
-peut être le produit terminal de la voie métabolique à laquelle il appartient Vrai rétro inhibition
-deplace l'équilibre vers la forme T vrai il inhibe or l'enzyme est plus active en R donc il force le passage de R -> T
-diminue l'affinité de l'enzyme de type V pour le substrat Faux "V" sa veut dire que la vitesse est touché et non Km
- lorsque sa concentration augmente, la courbe v=f[S] tend vers une hyperbole Faux c'est les activateur qui tendent à ramener une sigmoîde vers une hyperbole équilatère

1) Faux, les effecteurs se lie de manière réversible pas irréversible
2) Vrai
3) Vrai
4) Faux, c'est les enzymes allostériques de type "K"
5) Faux, ce sont les activateurs

margaux83 a écrit:
-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat

1) Faux, sur le site régulateur
2) Vrai
3) Faux mais des autres protomères
4) Faux
5) Vrai

pour celui là tu m'as donné 2 réponses justes mais la correction dit que 4 sont justes :s

Je recommence je me suis trompé :
1) Faux
2) Vrai
3) Je pense que lui est bien Faux c'est des autres protomères
4) VRAI c'est le modèle de Koshland
5) Vrai

[margaux83]

Ooppss pardon !

un inhibiteur allosterique:

-se lie de façon covalente à l'enzyme F sinon on parle d'inhibition covalente
-peut être le produit terminal de la voie métabolique à laquelle il appartient Vrai rétro inhibition
-deplace l'équilibre vers la forme T vrai il inhibe or l'enzyme est plus active en R donc il force le passage de R -> T
-diminue l'affinité de l'enzyme de type V pour le substrat Faux "V" sa veut dire que la vitesse est touché et non Km
- lorsque sa concentration augmente, la courbe v=f[S] tend vers une hyperbole Faux c'est les activateur qui tendent à ramener une sigmoîde vers une hyperbole équilatère

1) Faux, les effecteurs se lie de manière réversible pas irréversible
2) Vrai
3) Vrai
4) Faux, c'est les enzymes allostériques de type "K"
5) Faux, ce sont les activateurs
[color=#FF0000ok pour celui là[/color]

margaux83 a écrit:
-qcm 21/2008 concernant l'effecteur allostériques:
-Il se fixe au niveau du site actif d'une enzyme allostérique à effet heterotrope
-il peut être le substrat dans le cas des enzymes à effet homotrope
-il modifie la configuration spatiale du site actif du protomère sur lequel il s'est fixé
-il induit une perte temporaire de l'axe de symétrie dans le cadre d'une transition allostérique séquentielle
-il modifie l'affinité des autres protomères vis a vis du substrat

1) Faux, sur le site régulateur
2) Vrai
3) Faux mais des autres protomères
4) Faux
5) Vrai

pour celui là tu m'as donné 2 réponses justes mais la correction dit que 4 sont justes :s

Je recommence je me suis trompé :
1) Faux
2) Vrai
3) Je pense que lui est bien Faux c'est des autres protomères
4) VRAI c'est le modèle de Koshland
5) Vraidonc du coup la correction de l'annathème est fausse yen a que 3 de justes?

en tout cas merci pour tes réponses