SALUT !
Alors la spectrométrie de masse doit te permettre d'identifier une protéine.
Pour cela, l'intérêt d'envoyer des enzymes est de couper la protéine pour former des
fragments caractéristiques puisque cette dissociation ne se
fait pas au hasard mais selon des mécanismes bien déterminés. (Tu le verras en Bioch mais il existe des enzymes qui coupent spécifiquement après tel ou tel acide aminé ...).
Par exemple pour une protéine X connue, tu sais que tu obtiendras 14 peptides, et la taille de ceux-ci. Tout ça, c'est dans des banques de données.
Quand tu fais ta spectrométrie, tu obtiens un
SPECTRE (la plupart du temps c'est l'abondance relative du peptide en fonction du rapport M/Z). C'est ce spectre qui est caractéristique de la protéine (en gros tu compares ton résultat à une banque de donnée, et tu retrouves ta protéine)
Voilà un exemple de spectre pour cette protéine
J'espère que j'ai répondu à ta question, en tout cas hésite pas si quelque chose ne va pas !
@+
: dans la spectrométrie de masse pourquoi après avoir fait l'éléctrophorèse bidimensionnelle doit on couper les protéines en de petits morceaux pr ensuite les analyser? la fraction d'une protéine suffit elle pour faire le rapport M/Z et en identifier la protéine? 
