Roéno 6 - sécrétion et exocytose

[yon]

Hi!

1) considère-t-on le noyau comme faisant partie du flux vectorielle membrannaire permanent?
Je dirais non, mais comme on en parle en plein milieu et qu'il fait partie du SE, ça me met le doute

2) p4 : "la glycosylation en N-term ou C-term" pour le RE
Je pense plutôt que c'est une glycosilation sur les aa dont la chaîne latérale possède un N ou un C (comme en bioch quoi) (d'ailleurs c'est plus logique car après on a une O-glycosylation pour le CIS golgi)
NB : en fait, c'est vrai qu'on s'en fout un peu

3) p5 : "la dégradation par le protéasome est spécifique mais ne se fait pas que dans le RE"
Si elle ne se fait pas que dans le RE, elle devrait être non spécifique, non? A moins que la définition de cette spécificité est rien à voir...

[Ondine]

Salut !
Alors je m'excuse d'avance pour les réponses approximatives qui vont suivre, c'est des questions un peu pointilleuses, je sais pas si Gilson trouve ça très important mais je vais essayer de faire comme je peux !

1) En réécoutant l'enregistrement, Gilson ne dit pas que la membrane externe du noyau fait partie du flux vectoriel permanent. En tout cas c'est sur La membrane externe nucléaire fait partie du système endomembranaire à l'enregistrement il dit "Ne pas oublier dans le SEM l'enveloppe nucléaire qui joue un rôle particulier, représenté ici comme une double enveloppe, l'espace entre les 2 membranes de l'enveloppe nucléaire fait intégralement partie du SEM car il y a une continuité entre le RE et l'enveloppe nucléaire". La membrane externe externe de l'enveloppe nucléaire est elle aussi associée avec des ribosomes".

2) Je cite l'enregistrement "La modification des protéines dans le RE concerne la glycosylation qui consiste en l'ajout de sucre soit sur le côté N-term de la protéine, soit sur le côté C-term"

3) Je pense que ma phrase n'est pas très claire. Ce qu'il faut comprendre c'est que la dégradation des protéines DU RE mal repliées/formées par le protéasome se fait de manière spécifique. (E3 reconnait la partie à ubiquitiniser etc) MAIS la dégradation par le protéasome d'une protéine veille/malade, se fait partout, pas qu'à ce moment là de la maturation des protéines.

Voilà, j'espère que ça répond à tes questions !

Travaille bien,
@+

[yon]

1) ok

2) chelou, mais soyons fou!

3)

MAIS la dégradation par le protéasome d'une protéine veille/malade, se fait partout, pas qu'à ce moment là de la maturation des protéines.

où est-ce qu'on le voit, lors de la maturation des prots, à part dans le RE?

[Mika]

salut yon ^^

Pour ta 3ème question, je pense que ce que la phrase veut dire c'est que le protéasome dégrade les prots ubiquitinylées, mais l'ubiquitynylation (dsl pour l'orthographe) n'est pas spécifique des protéines mal repliées du RE.

Donc pour résumé le protéasome dégrade les protéines ubiquitynylées, mais elles ne viennent pas forcément (uniquement du RE)

Voila en espérant t'avoir un peu aidé

[yon]

Ah ben c'est parfait, maintenant!

Big thanks ondine et mika!

[yon]

J'en rajoute une petite autre :

4) Transport antérograde ne peut pas faire CIS Golgi -> RE, n'est ce pas?

[BlackJesus]

Non cela ne sert a rien puisque si la proteine est arrivée jusqu'au cis c'est que la maturation dans le RE c'est bien passée donc au maximum l'antero grade ne se faisant que dans le golgi iras jusqu'à la face cis de celui ci !

[Farore-Azenor]

Je croyais que si les protéines n'ont pas pu "saisir leur deuxième chance", c'est qu'elles sont bien anormales, mal repliées... donc on les envoie au RE qui va les envoyer se faire dégrader dans le protéasome.

[BlackJesus]

Si la protéine est mal repliée dans le RE la cellule décide de la détruire car elle n'a pas utilise beaucoup denegie ou de temps après la traduction de l'ARNm donc elle préfère détruire par contre dans le golgi la cellule a déjà engager pas mal d'énergie pour amener la protéine jusque la donc il serais bête pour elle de la détruire car elle aurais perdue du temps de l'énergie de l'argent ^^ pour rien

Bien sur a valider ou pas par un tut !

[Farore-Azenor]

Alors comme je n'étais pas du tout convaincue par ce que tu disais...(non, carapuce, pas l'attaque surf, nooon...) Je suis allée faire simplement un petit tour chez Wiki mon ami : "L'appareil de Golgi assure un contrôle précis sur les protéines qui le quittent. D'abord, il s'assure que les protéines nécessaires au fonctionnement du réticulum endoplasmique seront retournées par un flux rétrograde vers ce dernier."

Mais à confirmer aussi. ^^

[-Alexis]

On arrive on arrive ! On essaye dans la journée promis !

[-Alexis]

Salut à vous jeunes P1!

Pour la 3eme question je confirme, on parle de dégradation spécifique parce qu'on va dégrader spécifiquement la protéine ubiquitynilée. Cette protéine va être reconnue du fait de cette ubiquitynilation.

Pour la 4, dans tous les cas si ça revient vers le RE ce sera du transport rétrograde. Ensuite, pour l'exemple de wiki, je ne usis pas tout à fait d'accord. Disons que ça ne rentre pas dans le flux général antérograde ou le flux général rétrograde. Sur wiki on te parle d'une protéine qui doit se retrouver in fine dans le RE. Du coup c'est le trajet normal à la sortie du golgi. La protéine va vers son lieu "d'habitation" (membrane plasmique, exocytose, RE, noyau). Du coup (je me dis ça maintenant même si ça contredit ce que j'ai dit au début^^) on peut presque parler de transport antérograde parce que c'est l'endroit normal où elle doit aller. Mais bon, comme par rapport à la majorité du flux ça va dans l'autre sens, on doit pouvoir parler de transport rétrograde.

Je sais pas si vous avez tout suivi, désolé c'est un peu cafouilli

Dans le cours de Gilson, je ne trouve rien qui dise qu'après la deuxième chance la protéine située dans le golgi soit envoyée vers le RE pour se faire dégrader. Je pense donc qu'après une deuxième chance toutes les protéines du golgi sont nickel ou alors qu'elles ont droit à autant de chances qu'elles veulent pour subir les modifications post-traducitonnelles nécessaires.

Cependant, si quelque part il est dit que ces protéines n'ont que deux chances et qu'elles peuvent ne pas être opérationnelles après ça, il est possible que ça se déroule comme tu le dis Farore.

Voilà, je ne vous donne que des réponses approximatives (parce que malgré mon statut de tuteur, ma relation privilégiée avec Gilson [hum hum......] et mes recherches je n'en sais pas plus mais sachez que vous avez compris l'essentiel ! Vos questions sont très pointilleuses, elles montrent votre rigueur d'apprentissage et votre curiosité (ça c'est bon pour la biocell !! ) mais en retenant ce qu'il y a dans le cours vous aurez tout ce qu'il faut pour le concours !

Maintenant, bon courage à tous !

[Farore-Azenor]

Dans le cours de Gilson, je ne trouve rien qui dise qu'après la deuxième chance la protéine située dans le golgi soit envoyée vers le RE pour se faire dégrader. Je pense donc qu'après une deuxième chance toutes les protéines du golgi sont nickel ou alors qu'elles ont droit à autant de chances qu'elles veulent pour subir les modifications post-traducitonnelles nécessaires.

Cependant, si quelque part il est dit que ces protéines n'ont que deux chances et qu'elles peuvent ne pas être opérationnelles après ça, il est possible que ça se déroule comme tu le dis Farore.

Je n'ai pas la ronéo 6 sur moi, mais il me semble qu'il y ait dans le cours un schéma où on voit le chemin qu'empreinte la protéine lors du flux rétrograde, il pouvait aller jusqu'au RE. Ou alors, c'était un schéma dans "les ficelles de la biocell"... ou alors je l'ai rêvé...Je tâcherai de vous en montrer la preuve.

En tout cas, merci pour ta réponse, j'ai bien compris ce que t'as voulu dire. ^^

[yon]

Ok merci Alexis!
Oui, j'avoue c'est pointilleux mais à force de pas l'être assez j'ai foiré l'année dernière!

Pour Farore, tu as dû le voir dans "les ficelles de la biocell", en tout cas moi je l'y ai vu (dans l'ancienne édition) mais pas dans le cours (d'où ma question)!

[Farore-Azenor]

Pour Farore, tu as dû le voir dans "les ficelles de la biocell", en tout cas moi je l'y ai vu (dans l'ancienne édition) mais pas dans le cours (d'où ma question)!

C'est ça ! J'avais bien vu dans ce livre (de la nouvelle édition) le schéma (où le transport rétrograde est en bleu). Et je cite "si mauvais repliement, transport rétrograde dans la citerne précédente pour corriger l'erreur ou sinon retour au RE et dégradation par les protéasomes."

Voilà.

Après, ce n'est pas si important que ça apparemment, donc je vais arrêter de squatter le forum de biocell et faire un peu de bioch (parce que la séance de révision m'en a donnée envie). xD

[yoram]

La 1er année du Pr.Gilson, il avait bien insisté sur cette notion :
- Contrôle qualité RE :
=> OK = transport antérograde dans golgi ;
=> PAS BON = Directement détruite (selon le procédé décrit)

- Contrôle qualité Golgi
=> OK = On passe dans la citerne suivante
=> PAS BON = On retourne en arrière pour essayer de corriger (Gilson l'appelait la "2ème chance"), sinon destruction après être retourné dans le RE.

Peut-être qu'il en a pas parlé cette année, peut-être qu'il en a parlé et que c'est pas dans la ronéo, peut-être qu'il pense en avoir parlé sans l'avoir fait... C'est tout de même bon à savoir, sait-on jamais. (Demandez à la promo 2008-2009 pour la chimie ...).

[-Alexis]

Parfait !
Merci yoram ! Donc retenez bien ça, c'est toujours utile !

Allez, ça vaut bien un viewtopic.php?t=15940#p117730 pour ceux qui ne l'ont pas vu

(Je suis obligé : je précise que je ne connais absolument pas yoram, que je n'ai jamais lu son livre mais il paraît qu'il est très bien. Le tutorat qui est gratuit ne peut se permettre de soutenir officiellement des livres étrangers à la fac. yoram donne un coup de main sur ce post , je lui en donne un en mettant un lien vers un topic intéressant, rien de plus. )

[Mika]

En tout cas si jpeux me permettre (sans vouloir faire de pub :p ) : C'EST UN SUPER BON LIVRE TRES CLAIR ET TRES ILLUSTRÉ POUR UNE BONNE COMPREHENSION DU COURS.