Salut !
1) Les effecteurs positifs ont pour objectif de favoriser la réaction enzymatique, tandis que les effecteurs négatifs, à l'inverse, empêchent la réaction enzymatique d'avoir lieu.
Effecteur allostérique positif : Comme on veut
réaliser la réaction, on doit avoir un
maximum d'enzyme active, donc d'enzyme sous forme R relâchée. Donc comment ça va se passer : des premières molécules de substrat va se fixer sur une enzyme (ou plutôt un protomère) R. Au fur et à mesure, la concentration en enzyme active R libre va diminuer, puisque leur site actif est occupé. Du coup, automatiquement, on va avoir un
changement de conformation des enzymes inactives T en enzyme active R, pour augmenter la concentration en enzyme active R libre, que le reste des molécules de substrat puissent se fixer, et que la réaction enzymatique puisse être réalisée. Donc on va bien avoir une
conversion de T en R. (on a deux situations --> avec les effecteurs homotropes, c'est la même molécule que le substrat qui agit comme effecteur positif, alors que pour les effecteurs hétérotropes positifs, c'est une molécule différentes. Dans les deux cas, on a T --> R)
Effecteur allostérique négatif : ici, c'est l'inverse --> on ne veut
pas réaliser la réaction, donc on doit avoir un
maximum d'enzyme inactive sous forme tendue T. Pour cela, la fixation progressive des effecteurs négatif va faire diminuer la concentration en enzyme T libre, donc on va automatiquement avoir une conversion des enzymes R en enzyme T, pour ré-augmenter cette concentration. On va donc avoir
R --> T.
DONC :
- on ne veut pas réaliser la réaction enzymatique --> effecteur négatif --> transition de R vers T pour augmenter la concentration en enzyme inactive
- on veut réaliser la réaction enzymatique --> effecteur positif --> transition de T vers R pour augmenter la concentration en enzyme active2)
Que ce soit des effecteurs allostériques homotropes ou hétérotropes, ils se fixeront TOUJOURS sur le site régulateur ++ sauf que ;
dans le cas des effecteurs homotropes, la molécule "effecteur" est une molécule de substrat différente de celle qui va être transformée en produit en participant à la réaction enzymatique. Par exemple, on prend la réaction de phosphorylation du glucose par la Glucokinase, on obtient du G6P. Dans cette situation, le glucose va se fixer sur le site actif pour être transformé en G6P, tandis qu'une autre molécule de glucose va venir se fixer sur le site régulateur. Donc effectivement tu as bien deux molécules de glucose qui ont
exactement la même structure MAIS elles n'ont pas le même rôle --> la première a un rôle de substrat et l'autre un rôle d'effecteur. C'est juste un exemple pour t'illustrer un peu la situation, peut être que le glucose n'est pas un effecteur de la glucokinase, je ne m'occupe pas de métabo glucidique donc je ne m'en souviens plus 
Wow c'est un long post mais dis moi si c'est ok pour toi
