Bonsoir !
Les inhibiteurs non compétitifs :
- se fixent sur un site qui leur est spécifique, donc un site de fixation différent de celui du substrat ++
- se fixent A N'IMPORTE QUEL MOMENT sur leur site : avant OU après la fixation du substrat
- on a donc 3 complexes possibles : ES, EI, EIS
- La Km est inchangée : comme l'inhibiteur se fixe sur un site différent, le site de fixation du substrat est LIBRE, donc rien ne l'empêche d'aller s'y fixer
- Vm est diminuée : la présence de l'inhibiteur modifie la structure de l'enzyme --> bloque l'activité catalytique --> la réaction est ralentie
Les inhibiteurs incompétitifs :
- comme les inhibiteurs non compétitifs, se fixent sur un site qui leur est spécifique, donc un site de fixation différent de celui du substrat ++
- se fixent UNIQUEMENT APRÈS LA FIXATION DU SUBSTRAT : une fois que le substrat s'est fixé sur le site actif, l'inhibiteur peut se fixer sur son site spécifique
- on a 2 complexe possibles : ES, EIS
- la Km est augmentée : pour que l'inhibiteur puisse se fixer, le substrat doit se fixer d'abord. Du coup, on va augmenter l'affinité de l'enzyme pour le substrat pour augmenter les probabilités de fixation du substrat et donc,in fine, les probabilités de fixation de l'inhibiteur.
- la Vm est diminuée
Voilà, dis moi si c'est plus clair
