Histidine à chaîne latérale polaire chargée (positivement)

[♦MC♦]

Salut, pour faire simple, je ne comprends pas le schéma (formule semi-développée il me semble) de l'histidine qui est décrite comme étant chargée positivement en ph physiologique grâce à un groupement amine en R, accepteur de protons (fonction basique). On a dans R "NH" sans charge partielle indiquée (probablement en raison d'un doublet non liant) et si on additionne les charges partielles NH3+ et COO- on a une charge complète nulle !!! Dans l'Arginine R et dans la lysine K on a pourtant une charge positive au niveau du groupement amine qui va faire basculer la charge totale...(ps : NH c'est vraiment un amine, je pensais plutôt à NH2/NH3+).

[Ludi]

Je suis sure de rien mais je crois qu'en cours il a dit qu'il avait oublié le + et c'est pourquoi il a dit de pas apprendre à les dessiner

Mais comme je suis sure de rien attends une réponse d'un tut

bisous

[♦MC♦]

Ok, attendons quand même les tuteurs !

ps : 21.12.12 j'ai pensé à la même chose ^^.

[Ludi]

lol

[Alistair]

Slt !
Oui Giudi a dit qu'il avait oublié une charge sur l'Histine. Pour être honnête je n'ai pas encore le poly à ma disposition (l'administration tarde un peu à nous les donner, mais on fait le nécessaire!). Mais peu importe, je vais te montrer les deux formes que la chaîne latérale de l'histidine (qui s'appelle "noyau imidazole" au passage, je ne sais plus s'il vous l'a dit ou pas) :

La forme protonée:

amino basic.jpeg (14.33 Kio) Vu 2322 fois

La forme neutre :

175px-D-Histidine.png (3.05 Kio) Vu 2322 fois

Le "=N-" a dans sa structure électronique un doublet non liant capable de fixer un proton !

Après, c'est un AA basique certes, mais un peu particulier... La chaîne latérale a un pKa de 6. Ce qui fait qu'à pH physio (7,4), la chaîne latérale est déprotonée et l'Histidine est neutre. A l'inverse l'Arginine et la Lysine ont des chaînes latérales dont le pKa est > 10, donc elles sont protonées à pH physio.
Ce qui fait qu'on classe Hist parmis les AA basique c'est que son pHi est de 7,6 environ (très proche du pH physio) donc à la moindre petite baisse de pH (ce qui est fréquent), la proportion d'Hist chargée + augmente ! Du coup même si la forme chargée n'est pas la plus répandu, elle existe et elle a une vraie importance en physiologie !

Autre chose :
Tu as différents types d'amine :
- R-NH3+ = Ammonium (comme celui branché au carbone alpha des AA)
- R-NH2 = Amine Primaire (N branché à 1 C et 2 H)
- R-NH-R = Amine Secondaire (N branché à 2 C et 1H) comme dans la Proline (je te laisse regarder^^)
- R1R2-N-R3 = Amine Tertiaire (N branché à 3C) comme dans Choline dans Giudi vous parlera au prochain cours je pense

[♦MC♦]

Ok thanks

[Alistair]

Quand je récupère le poly (ce soir), je vous dirai ce qu'il faut modifier sur la molécule

[Alistair]

alors je viens de récupérer le poly et il n'y a pas d'erreur sur la structure de l'Histidine, c'est la forme neutre qui prédomine à pH physio même si la forme protonée existe aussi comme je te l'ai dit !

Capture d’écran 2012-09-12 à 17.34.12.png (19.05 Kio) Vu 2291 fois

La forme protonée s'obtient en ajoutant un H+ sur le N le plus à droite (celui qui est tout seul). La seule petite erreur est d'avoir mis le H fixé au N de gauche en rouge car ce H là ne s'en va jamais ! C'est le H de l'autre N (lorsqu'il est sous forme NH+) qui peut partir !

Voilà ! Bon courage

[blop]

Bonjour

Désole de revenir sur le sujet mais pourquoi l Histidine n est pas classer comme un acide aminé polaire non chargé (a pH physio un peu comme par exemple a tyrosine)?

[Alistair]

Slt je t'invite à aller voir le prmeier post de réponses posées au prof, tu y trouveras la réponse !