Slt !
fiofi ton hypothèse est juste ! Mais ne vous prenez pas trop la tête ces structures super-secondaires^^
En réalité, cette structure feuillet-hélice-feuillet existe car les protéines globulaires ont comme leur nom l'indique "envie" de se structurer en une protéine sphérique.

Problème : la chaine peptidique c'est une longue séquence linéaire d'AA... Un peu comme un file de laine qui aimerait se mettre en pelote ! Du coup la cellule a trouvé des stratagèmes pour faire cette pelote : un des exemples est la structure feuillet/hélice/feuillet.
L'objectif est d'obtenir un feuillet béta parallèle : une portion de la séquence se structure en une partie de feuillet. Pour avoir une feuillet parallèle, il faut que la chaine une boucle ou un tour complet si tu préfères de manière à former une deuxième partie de feuillet béta orienté dans le même sens que le premier. Ce tour, cette boucle ne peut pas être faite que par des coude ! Il faut une structure plus longe et plus souple disons, c'est à dire une hélice alpha qui, elle, est capable de se tordre afin de permettre la formation du feuillet parallèle ! Enduite bien entendu, tu vas avoir la mise en place de liaisons H entre les deux portions de feuillets parallèle !
Regarde la ronéo p.11 ou le poly p.63 : tu as un beau feuillet parallèle ! Imagine que les tiges vertes sont des hélices alpha et tu comprendras l'intéret de leur présence !