Ronéo 6 page 4

[lily8306]

Bonsoir! Dans le paragraphe "spécificité absolue vis à vis du substrat" il est écrit que chaque fois qu'une molecule devra subir une modification rapide on aura ce genre de spécificité forte c'est pas plutôt le contraire? Elle aura une spécificité large pour être rapidement modifiée justement!?
Merci D'avance!

[Alistair]

Non ce n'est pas une erreur !
Si tu veux métaboliser une molécule X rapidement et que ton enzyme à une spécificité de substrat large, l'enzyme va agir sur ta molécule X mais aussi sur d'autres molécules Y... ça pose problème car l'enzyme va être saturée plus vite (car plus de substrat) et donc moins dégrader ta molécule X c'est moins efficace

Si tu as une spécificité absolue, alors ta molécule X est transformée bcp plus rapidement puisqu'il n'y a qu'elle qui sera métabolisée par l'enzyme!

Ex : Le foie en post prandiale, reçoit bcp de glucose et de fructose alimentaire, il doit donc les prendre en charge rapidement sinon tu transformes ton sang en sirop. DONC le foie est équipé d'une GLUCOKINASE absolument spécifique du glucose qui permet de le faire entrer dans la glycolyse ! Il possède aussi une FRUCTOKINASE spécifique du fructose qui va aussi permettre son entrée dans la glycolyse.
Tu as deux enzymes différentes donc tu métabolises fructose et glucose différemment et du coup entièrement.
Si tu avais une seule enzyme à spécificité large pour les hexoses comme l'HEXOKINASE des tissus extra-hépatiques, tu aurais une compétition entre glucose et fructose pour être métabolisé et donc une accumulation de ces deux sucres !

Okay ?

[daphné]

bonsoir
je m'invite dans le débat

en fait je pense que dans le cas de molécules à métaboliser rapidement, on pourra avoir les deux possibilités (spécificité absolue ou spécificité large):
- en cours j'avais effectivement noté "spécificité large" pour des molécules qui arrivaient rapidement, parce que c'était en rapport avec la lipase (diapo 21)

. le prof a donné l'exemple de la lipase en expliquant qu'elle agissait au niveau du duodénum/jéjunum, autrement dit dans un endroit où les TG arrivaient vite car le transit intestinal est relativement rapide par rapport à l'action des enzymes
. du coup s'il fallait une lipase spécifique de chaque groupement R possible pour chaque AG que l'on retrouve dans les TG, on aurait du mal à gérer ce flot de TG
. du coup la lipase dégrade le TG quelque soit la nature du groupement R

jpense que la différence avec ton exemple, c'est que là on doit dégrader rapidement plein de molécules différentes, enfin on a plein de groupement R différents possibles au niveau des TG, du coup spécificité large => on les dégrade tous d'un coup
- tandis que pour le glucose/fructose, on a juste deux molécules qu'on connaît, pour lesquelles on a nos isoenzymes toutes prêtes, et là effectivement ces enzymes ont une spécificité absolue pour se concentrer à fond sur leur substrat et faire vite le boulot


EDIT: de même pour les phosphatases
on aura besoin de déphosphoryler rapidement des enzymes pour les activer ou les désactiver
. si on a besoin de trouver LA phosphatase qui reconnaîtra pile la bonne protéine à laquelle est reliée le phosphate, la déphosphorylation ne se fera pas super vite -> pas top pour la régulation
. tandis que si n'importe quelle phosphatase peut déphosphoryler mon enzyme, je vais très vite pouvoir l'activer ou l'inactiver -> régulation efficace
à nouveau on a un grand nombre de molécules différentes (plein de protéines différentes sur lesquelles sera fixé le phosphate) donc une spécificité large pour une action rapide



je sais pas si tu vois ce que je veux dire, jsuis désolée c'est pas super clair la manière dont j'ai présenté les choses (vendredi soir ), mais je pense vraiment qu'ici il y a une nuance (surtout qu'à ce cours le prof a répété trois fois que quand on voulait métaboliser une molécule rapidement, on allait vers une spécificité plus large, et que je ne pense pas que ça ait été à chaque fois un lapsus )


qu'en penses-tu?

[lily8306]

Coucou daphné! Pour ma part c'est exactement les mêmes exemple que tu as développé qui m'ont fais penser que cetait plutôt une spécificité large! Mais comme tu dis et comme la expliqué alistair je crois que c'est relatif en fait au substrat (plusieurs ou seulement quelques uns)

[Alistair]

Slt ! C'est toujours très dangereux de généraliser en biochimie car le métabolisme est plein de nuances. Ceci dit tes exemples sont bons, mais on ne pas non plus en tirer de conclusion générale !

Il faut distinguer ce qu'il se passe dans le cadre d'une voie métabolique et les réactions isolées.

1) Une voie métabolique c'est une séquence de réactions qui doit être rapide, efficace et surtout très spécifique ! Les enzymes qui les composent sont alors très spécifique de leur substrat (en général), ce qui permet de le métaboliser très rapidement et de ne métaboliser que lui !
Ex: dans la néoglucogénèse, la déphosphorylation du F1,6bisP si fait par une enzyme spécifique (F1,6bisPase). De cette manière, tout le F1,6bisP qui arrive peut être rapidement transformer en F6P. Si cette tâche était confiée à une phosphatase aspécifique (il en existe bcp), la réaction serait plus lente car il y aurait une compétition entre les différents substrats possibles!
Donc dans les voies métaboliques, il faut des enzymes très spécifiques pour que la voie soit assez rapide. C'est cette spécificité est responsable de l'efficacité du métabolisme.
Ex 2 : on peut reprendre mon exemple du foie qui va posséder non seulement une glucokinase, une fructokinase, une mannokinase, une galactokinase,... de manière à métaboliser rapidement chacun de ses hexoses sans compétition entre eux !

2) A côté de ça tu as des réactions plus isolées qui ont un champs d'action bcp plus large :
- de manière générale l'hydrolyse des macromolécules alimentaires : les protéines et les triglycérides sont hydrolysées par des protéases et des lipases peu spécifiques (les lipases peuvent aussi hydrolyser les phospholipides et les esters de cholestérol, la spécificité est vrmt très large^^). ça permet de prendre en charge tous les types de lipides et de protéines c'est vrai mais je n'appèlerais pas ça un mécanisme rapide : la digestion dure plusieurs heures et elle se fait en plusieurs étapes : les lipides par ex subissent d'abord une première dégradation grâce à la lipase salivaire puis grace à la lipase gastrique puis grace aux lipases pancréatiques le mécanisme n'étant pas spécifique il est plus long : il se fait durant tout le trajet des lipides dans le tube digestif.

- les phosphatases sont un bon exemple par contre. Ce sont des enzymes très efficaces qui sont très aspécifiques (Km faible pour bcp de substrat) et très efficace (Vm haute), de plus elles se retrouvent en grandes quantités. Donc effectivement elles vont dès lors qu'on les active, déphoshoryler "tout", mais ça tient plus à leurs paramètres cinétiques qu'à leur spécificité.
Ex : La PP1 par ex est activée par l'insuline et va déphosphoryler entre autre GS, GP, LHS, Périlipines, Pyruvate Kinase, Phosphorylase Kinase, PFK2/FBP2, AcétylCoA Carboxylase,...

En résumer, il faut prendre ça avec des pincettes mais on peut quand même considérer que :
- la spécificité absolue des enzymes est le support de la rapidité et l'efficacité des voies métaboliques
- la spécificité large de certaines enzymes impliqués dans des mécanismes peu spécifiques permet de prendre en charge de nombreux substrats. Pas spécialement de manière très rapide (même si c'est vrai pour les phosphatases à cause de leurs paramètres cinétiques) mais ça permet de coordonner les effets (en présence de PP1, on inhibe de manière simultanée la glycogénolyse et la néoglucogénèse hépatique, la lipolyse adipocytaire et on active la glycogénogénèse, la glycolyse et la lipogénèse)

Mais vous n'aurez pas de genre de questions au concours, c'est trop vague ^^Bon courage !

[daphné]

merci beaucoup pour ta réponse super détaillée, au top comme d'hab!
les diverses nuances sont bien claires à présent

[lily8306]

Merci beaucoup!