[Résolu]Décarboxylation oxydative : E3 et NAD

[Léa_]

Salut !

Dans la ronéo 8 il est écrit : E3 a une haute affinité pour le NAD sous sa forme oxydée et une faible affinité pour le NAD sous sa forme réduite .
J'aurais dis le contraire : E3, quand elle est réduite, va avoir une forte affinité pour le NAD pour que celui ci l'oxyde. Et une fois oxydée par NAD (devenu NADH), elle a une faible affinité pour celui ci et le libère.
C'est bien ça ?
(ou alors quand on dis "sous sa forme oxydée" c'est les NAD ? Du coup ça va dans le même sens que ce que je viens de dire )

Bref, une petite confirmation serait la bienvenue !

[Alistair]

Je pense que tu fais une petite confusion :
E3 est une enzyme donc elle ne peut pas être oxydée ni réduite ! C'est le coenzyme qui l'est : son FAD/FADH2.

La phrase de la ronéo est juste : quand le CoE de E3 est réduit (FADH2), l'affinité pour le NAD+ (forme oxydée) est grande. Le NAD+ se fixe, le FADH2 est oxydé en FAD et le NAD+ est réduit en NADH. À ce moment là, l'affininité de E3 pour NAD reduit (NADH) est faible et ce dernier est libéré !

Okay ?

[Léa_]

Oui je l'ai mal dis mais c'est bien ce que j'avais compris ! Merci !