(OK) Enzyme heterotrope/homotrope

[ASAT]

Bon, je crois que je passe a cote de quelque chose donc j'aimerais bien qu'on m'explique parce que je ne comprend pas du tout cette partie !!


Merci d'avance !

[Alistair]

Slt !

Un effecteur allostérique est une molécule qui se fixe sur les sites régulateur des protomères pour réguler l'activité de l'enzyme (inhibition ou activation). Cet effecteur est soit :
- homotrope : c'est une molécule de substrat (le substrat de l'enzyme). Mais la molécule de substrat va se fixer au site régulateur et non au site actif la molécule de substrat qui se fixe au site régulateur ne sera pas transformée : ce n'est pas celle qui participe à la réaction. Tu vas avoir une deuxième molécule de substrat qui se fixera sur le site actif et qui sera, elle, transformée
-hétérotrope : une molécule qui n'a pas de rapport avec le substrat !

ça va mieux ?

[ASAT]

D'acc je comprend mieux c'était l'explication qu'il me fallait !
Je met résolu merci beaucoup

[pm131]

bonjour!
suite à ça j'ai un petit problème concernant l'exemple pour l'effet homotrope (p7 ronéo 10)
Il nous dit que par augmentation de la concentration de S, celui ci se fixe sur Er, pour former un complexe ES, modifiant ainsi le ratio Et/Er qui favorise une transition allostérique "positive"(passage de T à R). Mais dans le cas de l'effet homotrope si j'ai bien compris le Substrat effecteur se fixe sur SR et non sur SA, il ne peut donc pas etre transformé en produit, alors pourquoi parle t on de cpx ES?

[Fraancky]

je me pose la même question ^^

[ASAT]

J'enleve le résolu et oui je n'ai Pas compris non plus tous ces liens

[Alistair]

Slt ! On va reprendre un peu tout ça !

1) Dans le cas d'une enzyme à effet homotrope positif, le substrat va se fixer indifféremment sur le site de régulation ou sur le site actif ! Dans les deux cas il s'en suit une transition allostérique puisque l'on forme des complexes E(R)S(lié au site actif) et E(R)S (lié au site de régulation) la concentration d'E(R) libre diminue donc on des enzyme E(T) libres deviennent E(R) libres.
La transition allostérique de T vers R se traduit par une augmentation de l'affinité de de l'enzyme pour les substrats (le prof ne vous présente que le cas du système K, ou la fixation d'effecteurs modifient l'affinité de l'enzyme pour le substrat)

2) Dans le cas d'une enzyme à effet hétérotrope, le substrat n'est que substrat et en se fixant à la forme E(R), il va induire une transition allostérique de T vers R se traduisant par une augmentation de l'affinité pour le substrat (R peut fixer le substrat, T non).
Un effecteur différent du substrat qui va se fixer sur E(R) pour induire une transition de T vers R est un effecteur allostérique hétérotrope positif.
Un effecteur différent du substrat qui va se fixer sur E(T) pour induire une transition de R vers T est un effecteur allostérique hétérotrope négatif.

On est là dans du système K, on vous évoque le système V mais on ne vous montre pas de courbe qui l'illustre

Okay ?

[pm131]

d'accord merci!
donc pour etre vraiment bien fixée : cpx ES équivaut pour une fixation du substrat sur SR ou sur SA dans le cas d'une effet homotrope

[Alistair]

Oui tout à fait ! Après seul de substrat qui se fixe au SA peut être transformé mais d'un point de vue de la transition allostérique leur effet est le même !