re!
Km élevé => faible affinité de l'enzyme pour le substrat
. l'enzyme sera difficilement saturée
Km faible => forte affinité de l'enzyme pour le substrat
. l'enzyme sera facilement saturée
pour ce qui est de la vitesse de la réaction: . quand on est en conditions saturantes, on est en vitesse maximale
. mais cette vitesse maximale peut être faible!
donc Km faible => forte affinité => conditions saturantes => on est en Vm.
mais si Vm est faible, la réaction ne sera pas forcément super rapide
un exemple pour visualiser tout ça: les isoformes des hexokinases
. isoformes I, II, III: Km faible, Vm faible
. isoforme IV = glucokinase: Km élevé, Vm élevée
tu vois qu'au niveau de la zone de variation du taux de glucose sanguin, la courbe bleue est au-dessus de la courbe rouge -> la glucokinase est "plus rapide" que l'hexokinase, sa vitesse de réaction est supérieure
. or pour l'hexokinase, on est en vitesse maximale (en effet on est en conditions saturantes)
. et pour la glucokinase, on n'est pas en vitesse maximale (car on n'est pas en conditions saturantes), mais la réaction se fait quand même plus vite qu'avec l'hexokinase
petite analogie au cas où tu n'aurais pas bien visualisé:
. si tu as une voiture 1 bridée à 100 km/h: elle ne pourra pas aller + vite que 100 km/h
. si tu as une voiture 2 bridée à 250 km/h: elle pourra par exemple rouler à 130 km/h
ce ne sera pas sa vitesse maximale (250), mais ce sera quand même + rapide que la vitesse maximale de la voiture 1 (100)
-> voiture 1 = hexokinase isoforme I, II ou III
-> voiture 2 = glucokinasej'espère que c'est clair
