J'aurai besoin d'une petite confirmation concernant l'échafaudage signalétique, parce que je suis pas trop sûre de moi...
Donc on a une protéine avec :
• N-ter : possède le domaine d'interaction avec le ligand
• C-ter : domaine kinase (autophosphorylation + transphosphorylation) + Tyrosines phosphorylables
Pour les étapes on a :
• fixation du ligand > permet dimérisation du rcp (rapprochement intracellulaire des C-ter de 2 protéines)
• transphosphorylation
• les cellules cibles vont reconnaitre la Tyrosine phosphorylée par leur domaine FH2 (elles en ont toutes un)
• la protéine SH2 par son domaine ASH3 > permet d'appeler d'autres protéines (qui sont des protéines adaptatrices)
• la protéine SH3 > permet l'interaction avec d'autres protéines
• les Tyrosines sont de plus en plus phosphorylées
• ces phosphorylations sont reconnues par le domaine SH2 des protéines
• on a de plus en plus de protéines SH2 qui s'y fixent
• on augmente l'échafaudage
• échafaudage assez fort > transmission du signal
Est-ce que c'est bien ça ? ou pas du tout ? haha
Merci beaucoup !
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