Dans la méthode d'électrophorèse sur gel avec SDS, on cherche à séparer les protéines en fonction de leur poids et pour cela on a recourt au SDS qui chargera négativement les protéines en fonction de leur longueur : plus elles sont longues et plus elles seront chargées négativement. Ensuite on les fait migrer : vers le bas = vers l'anode donc les protéines négatives doivent descendre et inversement, vers le haut la cathode etc ... Pourtant le résultat dit que les protéines les plus grosses migrent peu. Du coup je ne comprends pas trop, moi j'aurai pensé que : plus la protéine est longue ==> plus elle chargée négativement ==> plus elle est grosse (implicitement en se repliant elle devrait être plus grosse qu'une protéine courte, non ?) ==> plus elle migre vers l'anode. Les résultats montrent pourtant bien que les plus grosses restent en haut. Alors est ce que la raison est tout bêtement que les grosses molécules migrent moins facilement du fait de leur "taille" contrairement aux plus petites qui sont plus mobiles ? Mais dans ce cas là pourquoi les charger en fonction de leur longueur ... ?
Quelqu'un peut-il m'expliquer ce que je n'ai pas compris s'il vous plait ?
Merci d'avance =)
