bonsoir!
1) pour cette histoire de modulateurs inhibiteurs: je pense que le fait que le pr. ait eu à modifier l'ordre du cours du fait de l'emploi du temps a un peu perturbé tout le monde..
il faut distinguer: -
la première phrase que tu cites:ce dont ils vous a parlé
concernant l'allostérie: les enzymes allostériques, avec leurs caractéristiques particulières (structure quaternaire, axe de symétrie, etc.) vont voir leur activité modulée par des
effecteurs positifs ou négatifs, qui vont induire des
changements de conformation de l'enzyme. elles
n'ont pas une cinétique michaelienne.
-
la deuxième phrase que tu cites:les
inhibiteurs non covalents: compétitifs, non compétitifs, et un-compétitifs, qui eux viennent
inhiber des enzymes michaeliennes en modifiant leurs
paramètres cinétiques (Km, Vm).
2) concernant les
hexokinases:
EDIT: ce sont des enzymes
michaeliennes (quand on regarde la courbe ça y ressemble bien)la régulation par le G 6-P est un inhibition compétitive
3) pour l'edit:
ilétaitdeuxfois a écrit:- [S] et [P] ->ils agiront comme effecteurs allostériques, le substrat sera un effecteur homotrope, le produit aura un rôle de rétro-inhibition (et sera un effecteur hétérotrope)
- effecteurs allostériques
- contrôle covalent
- expression génique
l'inhibition covalente par les inhibiteurs compétitifs/non compétitifs/un-compétitifs n'apparaît pas dans ce récapitulatif
*tout ce qui suit est un peu hors programme:
- pour une enzyme michaelienne: on a une seule conformation de l'enzyme. graphiquement au niveau de l'activité enzymatique on a une courbe où on arrive à saturation quand la quantité de substrat augmente car le nombre de sites libres diminue au fur et à mesure. l'efficacité de la liaison au substrat diminue donc progressivement
- pour une enzyme
allostérique c'est différent, on peut avoir plusieurs conformations. il se trouve que la fixation du substrat favorise une conformation où l'efficacité de la liaison augmente. donc au début plus on a de substrat, plus l'efficacité catalytique augmente. mais au bout d'un moment, on manque quand même de sites de fixation pour le substrat, l'efficacité diminue. efficacité augmente puis diminue -> c'est ce qui donne cette forme de sinusoïde à la courbe.
- du coup pour Km: pour une enzyme michaelienne, vu qu'on n'a qu'une seule conformation de l'enzyme, on a une constante caractéristique de l'affinité qui ne varie pas en fonction de la quantité de substrat. on a la super formule Km = [Ei][S]/[ES]
j'espère que ça vous éclaire un peu
par Ounce » 23 Oct 2013, 16:32 
! Merci pour cette réponse très claire!