petite question d'enzymo

[Lareveusenicoise06]

bon salut desolé de poster ici mais bon vu que j'arrive pas ouvrir la page de biochimie donc bon


voila j'ai deux petites questions en enzymologie concernant les enzymes allosteriques.
Ces dernières agissent à des moment clés de la voies metabolique et modulent l'activité de l'enzyme par deux mode inter protomere et intra protomere. Bon le mode intra protomere c'est la fixation de l'effecteur sur son site régulateur qui va soit augmenter l'affinité du substrat pour son enzyme ou augmenter la vitesse de réaction et la communication intra protomere permise par l'espace hydrophobe permettant le passage vers la forme R si il s'agit bien d'un effecteur activateur. Donc j'en arrive à mes question qui sont :

1-Est ce que la communication inter protomere va induire des modification structural des protomeres voisins et influencer l'affinité d'un autre protomere pour le substrat ?

2- La fixation d'un effecteur allosterique n'a t elle pour but que d'augmenter l'activité enzymatique (donc les enzymes allosteriques K ne seraient là que pour augmenter l'affinité de l'enzyme pour son substrat et donc plus de substrat plus d'activité enzymatique)

3- est qu'il y une difference entre desensibilisation/denaturation?

4-Est ce que la desensibilisation induit la perte de la structure quaternaire?



VOILOU DESOLE POUR LE PAVE MAIS BON

[Ben_]

Bah tiens je profite de ta question en biochimie pour en poser une sur la glycolyse ^^
Dans le diapo de la prof il est marqué que l'enzyme qui est entre le 3-phosphoglycerate et le 2-3phosphoglycerate est la 1-3Bisphosphoglycerate mutase. Je me demandais juste pourquoi ? Car on ne passe pas le phosphate du C1 au C3 ni du C3 au C1, on en rajoute un sur le 2 .. Voila
Est ce parce que le nom de l'enzyme n'a rien a voir avec la transformation ?
Merci d'avance

[daphné]

bonsoir!
(désolée pour le temps de réponse mais ce post n'a rejoint que tardivement la bonne section du forum!)

je commence par les questions du premier post:

1) oui, tout à fait

2) alors non attention! tu peux avoir des effecteurs allostériques positifs ou des effecteurs allostériques négatifs! dans un cas la fixation de l'effecteur augmente l'activité enzymatique, dans l'autre il la diminue. tu verras au niveau des voies métaboliques que cela permet plein de régulations
- du coup pour reprendre l'exemple du système K, la fixation d"un effecteur positif entraînera une augmentation de l'affinité de l'enzyme pour son substrat , la fixation d'un effecteur négatif entraînera une diminution de l'affinité de l'enzyme pour son substrat

3) oui ce sont deux choses différentes!
- la dénaturation peut concerner toutes les protéines: on a perte des structures secondaire, tertiraire, et quaternaire
- la désensibilisation ne concerne que les protéines allostériques: on a perte de la structure quaternaire car les liens entre les protomères sont cassés. on perd donc la communication entre protomère, mais les structures tertiaire et secondaire de chaque protomère sont conservées

dans le cadre d'une enzyme allostérique cette perte de la coopération entre protomère fait qu'on retrouve une cinétique michaelienne puisque chaque protomère est une enzyme michaelienne. c'est l'association/coopération des protomères qui donnait les propriétés des enzymes allostériques, donc si on désensibilise (liaisons entre protomères cassées -> perte structure quaternaire/perte coopération), on rebascule sur des protomères chacun dans leur coin avec une cinétique michaelienne.

4) oui, cf. 3)


et pour le deuxième post: alors juste s'il-te-plaît à l'avenir ouvre un nouveau post pour une nouvelle question, surtout que là ça n'a absolument rien à voir avec le sujet de départ
alors là je crois que tu as juste mélangé tes mutases, donc je vais reprendre plusieurs des enzymes de la voie:

dans la glycolyse, quand il n'y a pas le shunt du 2,3-bisphosphoglycérate, on a :
- 1,3-bisphosphoglycérate -> 3 phosphoglycérate par la 3-phosphoglycérate kinase. le nom vient du fait qu'une kinase permet le transfert de phosphate (réaction réversible). en l'occurrence le phosphate s'échange entre 3-phosphoglycérate et ATP. dans un sens le phosphate de l'ATP va sur le 3-phosphoglycérate et donne 1,3-bisphosphoglycérate + ADP, dans l'autre sens (celui qu'on a dans la glycolyse) le phosphate est transféré vers l'ADP depuis le 1,3-bisphosphoglycérate
- ensuite 3-phosphoglycérate -> 2-phosphoglycérate par la phosphoglycérate mutase. une mutase catalyse une réaction d'isomérisation, en l'occurence entre deux phosphoglycérates (l'un a son phosphate en position 3, l'autre en position 2)

dans la glycolyse, quand il y a le shunt du 2,3-bisphosphoglycérate, on a :
- 1,3-bisphosphoglycérate -> 2,3 phosphoglycérate par la 1,3-bisphosphoglycérate mutase. là encore une mutase qui catalyse une isomérisation
- 2,3 phosphoglycérate -> 3- phosphoglycérate par la 2,3-bisphosphoglycérate phosphatase. la phosphatase enlève un phosphate (cette fois ci pas de transfert de phosphate comme on avait avec la kinase, donc pas de formation d'ATP)
- et 3-phosphoglycérate -> 2-phosphoglycérate par la phosphoglycérate mutase: là c'est comme au-dessus


j'espère que c'est bon pour tout le monde