PFK1 : Régulation allostérique par l'ATP

[Norubio]

Bonsoir !
Un point du cours sur le métabolisme glucidique me perturbe un peu : je ne vois pas pourquoi on dit que l'ATP est un inhibiteur "allostérique" de la PFK1 ( Je comprends pourquoi c'est un inhibiteur, c'est plus le terme "allostérique" qui me pose problème ).

D'abord parce que le graphique en bas à gauche de la diapo 112 du métabolisme glucidique ressemble au graphique d'une inhibition par excès de substrat.
Et surtout parce que l'ATP est un substrat de la PFK1. Donc s'il joue aussi le rôle de régulateur allostérique on a un effet homotrope et donc, si c'est un effet homotrope, cela correspond nécessairement à un effet activateur (d'après ce que j'ai compris en tout cas )
Donc si c'était possible de m'éclairer un peu svp?^^

Merci d'avance !

[Chuckyyy]

Salut , alors l'ATP a une quantité trop importante va être saturant pour l'enzyme et va devenir un effecteur négatif , en plus de ce fixer sur le Site actif il va aussi se fixer sur les sites régulateurs (mais que si il est en quantité importante, sinon tu as raison)
Voilà attendons confirmation d'un tuteurs , normalement ca devrait être plus développé dans les ronéos a venir.

[Norubio]

Salut ! Et d'abord merci d'avoir pris le temps de répondre
Je suis tout à fait d'accord avec ce que tu as dit mais justement, l'ATP qui devient saturant à partir d'une certaine quantité de substrat ressemble à une inhibition par excès de substrat. Ce qui me gêne c'est qu'à partir du moment ou l'ATP est un substrat de l'enzyme, il ne peut être qu'un activateur allostérique de l'enzyme et pas un inhibiteur allostérique. Ou alors, ce serait contradictoire avec la partie sur les effets homotropes du cours d'enzymologie.
Enfin bref j'attends quand même de voir ce qu'en pense un tuteur. Merci encore !

[nicow]

Salut ,

Comprends bien que l'ATP au bout d'un moment, comme il y en a beaucoup, il va essayer de se caller la ou il peu: une foie que l'enzyme est saturée par le substrat, l'ATP va venir se fixer sur le site regulateur de l'enzyme (pck il reste plus de place sur les site catalytique)

Si ca avait été une inibition par excès de substrat il aurait fallut beaucoup plus d'ATP, ce type d'inibition s'effectue très rarement (voir meme jamais) dans l'organisme (et c'est logique pck dans le corps on aime pas quand il y a trop d'un métabolique).

Bonne soirée

[Norubio]

Salut nicow !
C'est fort possible que ce ne soit pas une inhibition par excès de substrat ( c'est simplement ce à quoi ça me faisait penser mais c'est vrai que j'en sais rien )

Mais le problème reste le même, c'est contradictoire avec le cours d'enzymologie à mon sens parce qu'on a ATP = Substrat + inhibiteur allostérique... ( ou alors il ne faut pas considérer l'ATP comme son substrat ?? ).

C'est surtout ça ma question. Merci en tout cas pour ta réponse, j'attends quand même de voir si un tuteur passe par là avant de passer en résolu !

[Léa_]

Salut !

Ce problème se pose chaque année... Considère que c'est bien un effecteur allostérique négatif, que c'est aussi son substrat, et que l'effet allostérique homotrope ne peut être que positif.

D'ac ?

[Norubio]

Salut ! D'accord, je vais le retenir comme ça alors, merci beaucoup !