Ronéo 12 page 10

[Emilie2]

Salut salut!
J'ai un petit problème ^^'
En effet, je ne comprends pas pourquoi il y a des différences dans l'activation et inhibition de certaines enzymes.
Je m'explique:
On voit en phase PP que la PK déphosphorylée est inactive dans la GGL alors que dans la GL elle est marquée active sous forme déphosphorylée.
De plus, en phase PA, le glucagon phosphoryle la PK et qu'elle devient moins active. Mais elle ne devrait pas être totalement inactive?
Bref, je suis PERDUE!! :'(
Merci pour votre aide!!
Bonne journée!

[Luffylink]

Salut

Attention, tu confond Phosporylase Kinase et Pyruvate Kinase

Dans la Glycolyse, la Pyruvate kinase est active déphosphorylee (Car l'insuline en PP induit une dephoshorylation d'énormément d'E) et inactive phosphorylée en PA . On ne parle pas de Phosphorylase Kinase Dans la GL.

Dans la Glycogenolyse, La PhK (Phosphorylase Kinase, c'est comme ça que je la marque ) est active Phosphorylée (par le Glucagon en PA, qui phosphoryle indirectement les enzymes) mais partiellement. Il faudra aussi du Ca2+, qui se fixera sur sa calmodulline et l'activera complètement

Voilà c'est plus clair
++

[Emilie2]

En effet, j'ai mal lu
Merci pour ton explication!!
Bonne journée!!