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Derniére Ronéo


Derniére Ronéo

Messagepar Cocorico » 12 Déc 2013, 16:53

Bonjour :)

Alors voilà page 2 il est dit : "l'insuline entrainera toujours une déphosphorylation et le glucagon une phosphorylation"

Mais page 4 il est dit : "L'insuline favorise l'activité kinase (phosphorylation) de PFK2"

Du coup une kinase pour etre active doit etre déphospho ? Mais pourtant elle phosphoryle …

C'est idiot mais je me mélange tout je crois ^^
Quelqu'un pourrait m'éclaircir ce point ?? :D Merci beaucoup !
Dernière édition par Cocorico le 13 Déc 2013, 16:35, édité 3 fois.
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Re: Derniére Ronéo

Messagepar Cocorico » 13 Déc 2013, 10:12

C'est tout bon en fait ^^
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Re: OK Derniére Ronéo

Messagepar Emilie2 » 13 Déc 2013, 11:01

Perso, je veux bien la réponse si possible, parce que ça m'embrouille également ^^"
Merci, bonne journée! :)
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Re: OK Derniére Ronéo

Messagepar Cocorico » 13 Déc 2013, 11:41

Je vais essayer d'expliquer sans m'embrouiller … A nouveau .. ^^

En fait les kinases, pour etre actives, doivent être déphosphorylées si j'ai bien compris, et les phosphatases phosphorylées ! Exemple de la PFK2 (déphospho = activité kinase et phospho = activité phosphatase)

L'insuline va favoriser l'activité Kinase, mais on dit qu'elle entraine une déphosphorylation parce que pour qu'un Kinase soit active il faut qu'elle soit déphospho !
Par exemple, l'insuline active la PP1 qui elle déphosphoryle. Tu vois le truc ou pas ?? Je suis pas sur de bien expliquer, je m'embrouille tres vite moi aussi ^^

Pour le glucagon c'est l'inverse de l'insuline, si on reprend l'exemple de la PFK2, elle favorise l'activité phosphatase (qui doit etre phospho pour etre active). Le glucagon par exemple entraine la formation de PKA, qui elle phosphoryle !!

Je pense que ce sont des phospho/déphospho indirectes ! L'insuline entraine des déphosphorylations et le glucagon des phosphorylations mais de façon indirecte, via PP1 ou bien PKA si on reprend mes exemples !!

Tu as compris ou pas ?? :D
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Re: Derniére Ronéo

Messagepar daphné » 13 Déc 2013, 11:53

bonjour!

attention ce que tu dis n'est pas vrai pour toutes les kinases!


ce qu'il faut retenir:
- l'insuline entraînera toujours une déphosphorylation des enzymes. donc si ton enzyme est une kinase, une carboxylase, une déshydrogénase, elle sera dans tous les cas déphosphosphorylée
- le glucagon entraînera toujours une phosphorylation des enzymes

après l'activation/inactivation ça dépendra de chaque enzyme:
- certaines enzymes sont actives lorsqu'elles sont phosphorylées
- d'autres sont actives lorsqu'elles sont déphosphorylées


donc ça c'est vrai aussi pour les kinases:
- certaines sont actives phosphorylées
- d'autres sont actives déphosphorylées

donc pour une kinase:
- l'insuline entraînera forcément sa déphosphorylation, mais selon la kinase en question elle pourra être active ou inactive
- le glucagon entraînera forcément sa phosphorylation, mais selon la kinase en question, elle pourra être active ou inactive


en l'occurrence PFK 2 est une kinase, quand elle est active elle phosphoryle son substrat
et elle est active quand elle est déphosphorylée, donc sous l'action de l'insuline
du coup: insuline => déphosphorylation de PFK 2 => donc activation de son activité kinase, c'est-à-dire une activité de phosphorylation de son substrat


c'est bon? :wink:
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Re: Derniére Ronéo

Messagepar Cocorico » 13 Déc 2013, 16:34

Oui ok j'ai compris :)
Donc une kinase ne doit pas obligatoirement etre déphospho pour etre active !!

Merci beaucoup :D
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Re: OK Derniére Ronéo

Messagepar Emilie2 » 13 Déc 2013, 17:42

Super merci!! ;)
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