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Tutorat 6


Tutorat 6

Messagepar Nucléoline » 28 Oct 2014, 21:20

Bonsoir :) A propos du QCM 9 item B, je ne suis pas vraiment d'accord. Il est écrit "les protéines mal repliés au niveau du RE sont reconnues et sont ensuite détruites par le protéasome" compté VRAI. Sauf que elles ne sont pas toutes forcement détruite ! Par exemple une protéine mono-ubiquitinisee ne sera jamais detruite ^^
Voila, dites moi si je me trompe :p
Dernière édition par Nucléoline le 28 Oct 2014, 21:53, édité 1 fois.
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Re: Tutorat 6

Messagepar levure » 28 Oct 2014, 21:29

Salut! :)

On est d'accord une protéine mono ubiquitinée ne sera pas détruite mais quand une protéine est mal repliée dans le RE, elle sera polyubiquitinée et donc dégradée.
En gros ce qu'il faut comprendre c'est que l'ubiquitination de manière générale dans la cellule mène pas forcément à la destruction par le protéasome (l'ubiquitination a plusieurs fonctions) mais l'ubiquitination dans le contexte d'une protéine mal repliée au niveau du RE sera toujours une polyubiquitination qui aura pour but la dégradation de la protéine
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Re: Tutorat 6

Messagepar Nucléoline » 28 Oct 2014, 21:32

Oui mais selon son degré de polyubquitine elle n'est pas forcement détruite non ? Enfin moi je l'ai vu comme ça, dans la ronéo c'est ecris que par exemple si elle a 4ub on s'en sert pour autre chose (j'avoue je sais plus quoi :talktohand: ) Enfin je trouve ça ambigu désolée ^^
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Re: Tutorat 6

Messagepar levure » 28 Oct 2014, 21:39

Ce qu'on te dit dans la ronéo c'est que l'ubiquitination a plusieurs fonctions dans la cellule.

L'ubiquitination est une modification post traductionnelle qui peut avoir lieu n'importe où dans la cellule, pas forcément au niveau du RE.
D'une manière générale, l'ubiquitination peut servir dans des processus de régulation, de signalisation etc.

Quand on se place dans le cas particulier du RE, on veut détruire les protéines qui sont mal repliées et pour ça on va utiliser l'ubiquitination. Si on mono-ubiquitinait les protéines, ça servirait à rien, elles seraient pas détruites et on aurait pas rempli notre objectif.
On va donc les polyubiquitiner de façon à ce qu'elles soient dégradées par le protéasome :)
(on fera donc toujours en sorte de mettre assez de résidu ubiquitine dans ce cas là) :mrgreen:
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Re: Tutorat 6

Messagepar Nucléoline » 28 Oct 2014, 21:47

D'accord, je vais l'apprendre comme ça alors, mais c'était pas très clair en fait ^^ Je pensais en fait que si elle était vraiment mal repliée ok on l'ubiquitinait un max pour qu'elle soit detruite, mais que si c'était "récupérable" on lui mettait peu de ub et on la "réparait" en quelque sorte ou on l'utilisait pour autre chose je sais pas. Enfin je me suis retrouvée face à cet item et je me suis dit direct "ok c'est un piège certaines ne sont pas détruites". Enfin bon, j'avoue que je suis un peu dégoûtée parce que c'était pas très clair :P
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Re: Tutorat 6

Messagepar levure » 28 Oct 2014, 21:51

Désolé si ça t'a paru ambigu mais maintenant j'espère que c'est plus clair :(
L'ubiquitination peut avoir plusieurs fonctions dans la cellule mais au niveau du RE, quand on a des protéines mal repliées, l'ubiquitination aura toujours pour but la dégradation de la protéine
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Re: Tutorat 6

Messagepar Nucléoline » 28 Oct 2014, 21:52

Ok je le saurais pour la prochaine fois alors ! Désolée et merci pour tes explications :)
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Re: Tutorat 6

Messagepar bobochris » 29 Oct 2014, 13:36

Il me semble que dans la Roneo c'est explique que au niveau du golgi la protéine peut avoir une seconde chance c'est à dire de retourner vers un compartiment précédent du système emdomembranaire alors que au niveau du RE pas de retour possible, si la protéine est mal replié elle ira direct se faire dégrader
C'est la ou tu a du t'emmeler
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Re: Tutorat 6

Messagepar Juliette♣ » 30 Oct 2014, 22:24

Salut !

Juste pour vérifier que j'ai tout saisi :
En gros : prot mal repliée = polyubiquitinée de plus de 4 ub, donc dégradation au protéasome ?

Du coup, en item, si on avait eu à considérer le cas des prot polyub de moins de 4 ub ou mono ubiquitinées (donc non détruites) on aurait eu une appellation différente, plus générale que 'prot mal repliées' qui en soit vise spécifiquement les poly ub de plus de 4 ub, c'est ça ? (je ne sais pas si c'est très clair comme phrase, désolée!)

Merci ! :)
(moi aussi je n'ai pas trouvé l'item très clair mais tant pis) ^^
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Re: Tutorat 6

Messagepar levure » 31 Oct 2014, 12:55

C'est bien ça :)
Si on parle d'ubiquitination d'une manière générale, ça aboutira pas forcément à une dégradation dans le protéasome
Si on parle d'ubiquitination dans le cas des protéines mal relipées dans le REG, ce sera une polyubiquitination qui aboutira à une dégradation par le protéasome
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Re: Tutorat 6

Messagepar Juliette♣ » 31 Oct 2014, 22:37

Ok, parfait, c'est super clair maintenant ! Merci :)
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