Inhibiteur compétitif et non compétitif

[Blax]

Bonjouuuuur :p
J'ai uno petito souceyy avec une partie des processus non physico-chimiques pour le contrôle de l'activité enzymatique ^^
En fait, je ne vois pas bien la différence chimique entre les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs...
J'ai compris le principe global que les IC vont augmenter le Km en maintenir Vm constante et que les InC vont augmenter Vm mais maintenir Km constante :p En fait, j'étais un peu perdu avec qui s'associe avec quoi et pourquoi c'est Vm qui diminue ou pourquoi c'est Km qui augmente :p voilà ...
Je voulais savoir si vous aviez une explication pour me débloquer un petit peu :p Voilou voilou
Bon week-end et ENORME merci d'avance !!

[domi]

Salut
Voila ce que je pense :

Dans IC, l'inhibiteur se fixe sur le site actif, du coup on vas diminuer l'affinité (Km augmente) car de plus en plus de SA seront occupé, par contre si une molécule du substrat se fixe sur une autre enzymes, il vas y avoir la formation de produit normalement.

Dans l'InC, l'inhibiteur vas se fixer ailleurs du coup l'affinité ne vas pas être affecter, par contre la transformation de S en P n'aura pas lieu, voilà pourquoi Vm ne bouge pas.

Attend l'explication des tuteurs quand même

bonne journée

[Nathou]

Saluuuut

Un inhibiteur compétitif va rentrer en compétition avec le substrat normal, c'est à dire qu'ils vont vouloir tous les 2 se fixer sur le site actif. Si l'inhibiteur s'y fixe, le substrat ne pourra pas y aller (la place est prise), du coup on va avoir moins de complexes ES que si on avait pas d'inhibiteur. Comme on sait que Km = [E][S]/[ES], si [ES] diminue, Km va augmenter en présence d'un inhibiteur compétitif. Après pourquoi Vm ne bouge pas ? Puisque si on rajoute plus de substrat, on va réussir à compenser le fait qu'on a un inhibiteur : c'est une compétition, si y a plus de substrat que d'inhibiteur, le substrat gagne !

Un inhibiteur non compétitif se fixe sur un site différent du site actif. Par contre quand il est fixé sur son site, il va rendre la catalyse impossible, même si le substrat est bien sur le site actif. En fait ca va agir un peu comme si tu diminuait la quantité d'enzyme que tu as (ce qui est pas vraiment le cas, elles sont toujours là mais inactives). Comme le site actif est indépendant du site inhibiteur, on aura pas de modification de l'affinité de l'enzyme pour son substrat. En revanche, contrairement à tout à l'heure, on ne va pas pouvoir lever l'inhibition par ajout de substrat, le Vm sera diminué.

Tu vois mieux ?

[Blax]

C'est carrément mieux ^^ Merciiii Nathou