Ci-dessous vous pouvez voir les réponses des professeurs à vos questions que nous leurs avons transmises
Si vous voulez voir celles de l'année dernière cliquez ICI !
Pr. VAN OBBERGHEN:
VAGUE 1 :
Réponses-aux-Questions-Pr.-Van-Obberghen-1.pdf- (266.24 Kio) Téléchargé 1142 fois
VAGUE 2 :
- Questions Vague n°2 - Pr. Van Obberghen 2.pdf
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VAGUE 3 :
- Questions Pr. Van Obberghen .pdf
- (47.87 Kio) Téléchargé 522 fois
- Cours glucides modifications.pdf
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VAGUE 4 :
- Questions Pr. Van Obberghen 4.pdf
- (35.1 Kio) Téléchargé 510 fois
Pr. HINAULT:
VAGUE 1 :
- Questions Tutorat Pr. Hinault 1.pdf
- (692.53 Kio) Téléchargé 769 fois
VAGUE 2 :
- Réponses Pr. Hinault 2.pdf
- (499.81 Kio) Téléchargé 756 fois
VAGUE 3 :
- Questions Pr. Hinault - Vague n°3.pdf
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Pr. CHINETTI:
VAGUE 1 :
- 1ère vague réponses - Pr Chinetti.pdf
- (51.54 Kio) Téléchargé 1677 fois
VAGUE 2 :
- Questions - Professeur Chinetti .pdf
- (39.15 Kio) Téléchargé 419 fois
VAGUE 3 :
- Questions Pr. Chinetti 3.pdf
- (768.15 Kio) Téléchargé 567 fois
VAGUE 4 :
- Questions Pr. Chinetti 4.pdf
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Pr. VAN OBBERGHEN:
VAGUE 1 :
- Réponses-aux-Questions-Pr.-Van-Obberghen-1.pdf
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Remarque générale : il faut connaître les cours de CETTE année et PAS ceux des années précédentes
Réponses en ROUGE.
• Protéines :
þ Question 1 : Vous avez parlé des rotations de groupements dans une protéine. L’an dernier seuls les groupements latéraux pouvaient tourner, or cette année vous avez parlé d’une rotation possible des groupements -Nter et -Cter, du coup la version à retenir que nous pouvons donner aux P1 est-elle la suivante ? : Seuls les groupements latéraux ainsi que les groupements terminaux en –Nter et –Cter peuvent subir des rotations au niveau d’une protéine.
Non il y a confusion !!
La bonne réponse :
Voir document cours : Seules les liaisons entourant le C-alpha porteur du groupement R peuvent subir une rotation.
EVO : A noter :
1. Il n’y pas de rotation autour du C carbonyl ni autour du N de la liaison peptidique.
2. les C alpha ne sont pas uniquement en C et N terminal du peptide !!!
þ Question 2 : La forme quaternaire est-elle rare ou présente dans beaucoup de protéines ?
Réponse : parmi les structures protéiques connues environ la moitié est sous forme quaternaires dont deux tiers sous forme homomère et un tiers sous forme de hétéromère
þ Question 3 : Sur la diapositive 73 du diaporama des protéines vous marquez : "En général, une protéine n'est pas structurée uniquement en hélices alpha/feuillets bêta mais en un mélange des deux". "En général" sous-entend que certaines protéines sont uniquement composées d’hélices alpha ou de feuillets béta. Une protéine est-elle structurée toujours d’un mélange de feuillets bêta et d’hélices alpha, ou c’est possible de trouver des protéines ne comprenant que des hélices alpha (ou que des feuillets bêta)
Réponse : 1° Effectivement comme écrit sur le document 73 :En général, une protéine n'est pas structurée uniquement en hélices alpha/feuillets bêta mais en un mélange des deux".
2° des exceptions existent comme décrit sur le document 81
þ Question 4 : Est-il vrai de dire que la sélénocystéine est une cystéine dont l’atome de souffre est remplacé par le sélénium ? Ou alors la sélénocystéine ne peut être formé qu’à partir de la sérine et non à partir de la cystéine ?
Réponse :
1° La sélénocystéine est un analogue structural de la cystéine sauf que le soufre de la cystéine est remplacé par le sélénium.
2° La sélénocystéine est un dérivé de la sérine (voir cours du Dr N.Mourad)
• Glucides :
þ Question 5 : Les deux diapositives semblent se contredire. Le premier parle de la formation des liaisons N-glycosidiques à partir d’une fonction amine, alors que le deuxième parle de fonction amide. Que doivent retenir les P1 ?
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Les deux documents sont CORRECTS ! En effet, on appelle liaison N-glycoside lorsque l'on a remplacé la liaison C-OH au niveau du carbone anomérique du sucre par C-N-R. Cette transformation peut avoir lieu avec des amines ou des amides (Asn).
þ Question 6 : Toujours concernant les liaisons N-glycosidiques, se font elles seulement sur le C anomérique ou aussi sur un autre carbone de l’ose comme le C2 comme le laisse sous entendre la diapositive ci-dessous ?
Réponse :
pour les ALDOSES : surtout C1 /mais C2 possible ( voir question 7)
pour les CETOSES : C2
þ Question 7 : La notion d’ajout d’amine sur les aldoses n’est pas claire pour de nombreux P1 (ainsi que pour nous). Se fait il sur le C1 et le C2 (majoritairement) ? Ou seulement en C2 ?
Réponse : il faut regarder les documents 29 et 31 !!! Notez que pour la glucosamine ( le remplacement du OH en C2 par un NH2 ceci se fait par l’intermédiaire du fructose 6 phosphate !!!!
• Lipides :
þ Question 8 : Sur cette diapositive vous parlez des glycérophospholipides en citant les 5 classes différentes possibles. Mais dans le texte ainsi que dans le titre vous parlez de phospholipides. Que doivent retenir les P1 concernant cette notion ?
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Réponse : pour ce document le titre approprié est : Les phospholipides/les glycérophospholipides. En somme il s’agit du même titre que le document précédent.
Effectivement le document 37 concerne des glycérophospholipides qui sont une sous classe des phospholipides.
þ Question 9 : Vous avez dit en cours que chez l’homme nous retrouvons seulement deux acides gras indispensables : l’acide linoléique et l’acide linolénique. A la lecture du diapo ci dessous nous avons l’impression que l’acide docosahexaénoïque (DHA) est lui aussi un AG indispensable. Est-ce bien le cas ? Y a-t-il deux ou trois acides gras indispensables ?
Réponse : comme écrit dans document 23 il y a chez l’homme trois acides gras indispensables , deux que nous ne pouvons pas synthétisés et un que nous synthétisons mais en quantité insuffisante.
• Bioénergétique :
þ Question 10 : Sur la diapo 16 vous exprimez ΔG en kJ et au diapo 31 vous exprimez ΔG’ en kJ/mol. C’est deux paramètres ne devraient t’ils pas avoir la même unité ? Quelle est l’unité de ΔG et de ΔG’ ?
Réponse :
1° Remarque pour document 16 : pour simplifier sont représentés ici la formule pour UNE mol.
2° MAIS plus généralement les unités pour les différents éléments sont :
ΔG / ΔG’ : kJ/mol
ΔH : kJ/mol
ΔS : kJ/mol x degré K
Question en vrac :
Nous avons aussi un doute concernant l’item suivant :
« Le noyau cholane possède plusieurs fonctions hydroxyles fixées sur ses cycles » EVO :FAUX !!!!
L’item est à compter faux ? Le noyau cholane est uniquement composé de carbones comme sont suffixe l’indique ?
EVO: FAUX effectivement !!!!
Dans le cours document # 27 : la structure montrée au niveau de « cholane » marqué à gauche correspond en somme aux sels biliaires marqué à droite !!!!
VAGUE 2 :
- Questions Vague n°2 - Pr. Van Obberghen 2.pdf
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• Protéines :
Question 1 : Durant le cours vous avez insisté sur le fait que les groupements NH2 et COOH des chaînes principales de tous les AA (donc polaires et apolaires) sont polaires et forment des liaisons hydrogènes au sein des hélices alpha/feuillets béta.
Du coup l’item 1° " Les AA apolaires font des liaisons hydrogènes " est-il bien à compter vrai, puisqu'on ne parle pas seulement de leur chaîne latérale ?
De même pour l’item : " Tous les AA font des liaisons hydrogène "
EVO : je voudrais bien insister sur les choses suivantes :
1° La classification des aa en nonpolaire/polaire/chargé /pas chargé est basée sur leur chaine latérale.
2° Les groupements –C=0 et –NH des liaisons peptidiques ne sont pas chargés mais sont polaires et sont impliqués dans les liaisons hydrogènes des hélices alpha et des feuillets béta-qui correspondent à des structures secondaires.
3°les groupements des chaines latérales sont impliqués dans les structures tertiaires.
DONC : 1. L’item 1° est vrai si on ajoute « font des liaisons hydrogènes dans les hélices alpha et/ou feuillets béta »
2. L’item 2° est à éviter car peut induire en erreur et être un piège-ce que j’évite !!!
Question 2 : Dans la première série de questions que nous vous avons posé, cette question :
(cf question 1 de la première vague)
Vous ne semblez pas être d’accord avec cette phrase : « Seuls les groupements latéraux ainsi que les groupements terminaux en –Nter et –Cter peuvent subir des rotations au niveau d’une protéine. » Pourtant les groupements N-ter et C-ter sont bien portés par un carbone alpha et ne sont pas impliqués dans une liaison peptidique étant donné qu’ils sont en bout de chaîne.
Pouvez-vous nous expliquer ce qui ne va pas dans la phrase que nous vous avons proposée ?
EVO : ce ne sont pas uniquement les groupements terminaux mais tous ceux qui sont sur le C alpha.
• Glucides :
Question 3 : Sur la diapositive 28 du cours des glucides vous avez mis une représentation du fructose qui ne correspond pas à la représentation que vous donnez de cette molécule durant le reste du cours. Est-ce normal ?
EVO :
C’est la même structure sauf que concernant le C1 dans le fructose sur le document 5 est écrit CH2OH et sur le document 28 C1 avec les groupements H/H/OH !!
Question 4 : Concernant la stabilité des oses et leurs représentations, vous parlez de la représentation en chaise et celle de Haworth, qui permettent de déterminer respectivement la stabilité des pyranoses et furanoses.
Les étudiants aimeraient savoir si vous pouvez faire tomber des items de ce type et si oui, les compteriez-vous justes ou faux :
"La représentation chaise permet de déterminer la stabilité d'un aldose"
"La représentation chaise permet de déterminer la stabilité d'un cétose"
Ou en modulant avec Haworth, cycle pyranose, cycle furanose.
EVO : les deux représentations (chaise/Haworth) sont utilisées aussi bien pour les aldoses que les cétoses) et permettent de prédire la stabilité ( voir documents numéro 23 pour le fructose !!) .
• Lipides :
Question 5 : Concernant la diapositive (n°40 du cours des lipides) ci-dessous :
Compteriez-vous juste l’item "L'action de la PLA2 donne un lysophospholipide et un AG toujours insaturé" ? Vous dites que lors de la formation des triglycérides ont aura plus fréquemment un AG insaturé en position 2 qu’un AG saturé ce qui implique que l’on peut aussi avoir un AG saturé en position 2 et que cet item est à compter faux mais le diapo semble contredire cela.
EVO : Regardez bien le document 35 où il est marqué que en C2 l’AG est SOUVENT insaturé et pour faire « simple » j’ai mis sur le document 40 la situation la plus fréquente.
Votre item serait FAUX car souvent ne veut pas dire toujours !!
Question 6 : Vous dites que le cholestérol est un ester de stérol (=stéride) et qu’il est amphiphile. Hors à la fin de votre diaporama sur les lipides vous marquez que les stérides sont hydrophobes. Peut-on dire que les stérides sont hydrophobes comme le suggère le tableau sur la dernière diapositive ?
EVO : regardez bien le document 47 qui dit que les stérides sont hydrophobes –mais le cholestérol est hydrophile. En effet la plupart des stérides sont hydrophobes mais pas tous dont le cholestérol –qui en somme est amphiphile comme décrit dans document 28.
• Bioénergétique :
Question 7 : Il semble y avoir une contradiction entre votre cours et celui du professeur Hinault : Vous avez dit lors du cours sur la bioénergétique que le magnésium va favoriser l’hydrolyse de l’ATP par une stabilisation de cette molécule.
N’est-ce pas plutôt une déstabilisation comme le dit le professeur Hinault ?
EVO : Nous nous sommes mis d’accord avec le Dr Hinault.
Ce que les étudiantes/étudiants doivent retenir :
Document 39 : L’association du Mg2+ à l’ATP AUGMENTE la vitesse d’hydrolyse de l’ATP
Sur ce document il n’y a pas de notion de stabilité/instabilité du complexe.
L’année prochaine j’expliquerai plus en détail ce qu’il se passe.
VAGUE 3 :
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• Glucides :
þ Question 1 : Concernant la structure du fructose, nous avons l’impression que vous donnez
différentes formules de cette molécule. Il nous semble que le fructose représenté sur les diapo 5 et
28 est correct et qu'il y a une coquille sur les diapos 15 et 16. Qu’en pensez-vous ?
Réponse EVO : vous avez raison il y a une coquille suite à un décalage vers la
droite du schéma! La structure correcte est celle représentée en diapo 5 et
28.J’ai modifié les diapos 15 et 16.
• Lipides :
þ Question 2 : Confirmez-vous que la famille des omégas 9 n’est pas une famille d’acides gras
polyinsaturés ? Certains étudiants aimeraient avoir votre confirmation
Réponse EVO : les acides gras oméga 9 sont MONO-insaturés
þ Question 3 : Sur la diapositive 24 vous marquez que les cycles à 6C (pyranose) sont plus stables
thermodynamiquement que les cycles à 5C (furanose).
Ne serait-ce pas plus correct de parler d’atomes au lieu de carbones ? Il nous semble que les cycles
pyranose sont des cycles à 6 atomes : 5 C et 1 O et les cycles furanose sont des cycles à 5 atomes : 4 C
et 1 O
Réponse EVO : 1° la formulation correcte est sur la dia numéro 21 !
Donc : les PYRANOSES ont 5 C et un O
les FURANOSES ont 4 C et un O
2° le document 24 : il faut remplacer C par atomes
effectivement. J’ai modifié le document.
• Bioénergétique :
þ Question 4 : A la diapositive 62 vous marquez que la Créatine Phosphate permet le stockage et le
transfert d'énergie mais vous ne la classez pas dans les molécules permettant le transfert de
groupement (phosphate). La CPK semble catalyser une réaction de transfert de groupement
phosphate. Que faut-il en penser ?
Réponse EVO : La diapo est correcte.
Explication simple : la CPK catalyse le transfert d’énergie ( groupement riche
en énergie) , alors que l’ATP peut donner lieu soit au transfert d’énergie (
comme fait la CPK) soit simplement donner lieu à la phosphorylation d’une
protéine sans transfert d’énergie .
þ Question 5 : Concernant cet item : « C) L’énergie libre et le potentiel redox sont proportionnels. »
Nous avons fait tomber cet item à une séance QCM et nous l’avions compté faux en justifiant comme
suit : « C) Faux : ils sont inversement proportionnels à quand ΔE↗ alors ΔG↘ ». Vous n’aviez pas
fait de remarque concernant cet item ni sa correction.
Les étudiants ne sont pas d’accord, un d’entre eux nous a dit :
« il me semblait que inversement proportionnel signifie proportionnel à l'inverse, je pense que l’on
peut dire que le potentiel redox et l'énergie libre sont proportionnels avec un coefficient de
proportionnalité négatif »
Qu’en pensez-vous ? Que faut-il retenir pour vos items et ceux des autres professeurs de biochimie
en général ?
Réponse EVO : retenez la notion sur la dia 68 qui est « Plus la différence
entre les potentiels redox (ΔE) est élevée , plus l'énergie libre (ΔG) libérée par
la réaction d'oxydoréduction sera forte «
þ Question 6 : Sur la diapositive 54, concernant la voie anaérobie-alactique, vous marquez «
Créatine et AMP formés ==> produits métaboliques de la voie »
Vous ne comptez pas l’ATP comme un produit métabolique de cette voie. Est-ce la notion
de produits métaboliques » qui fait que l’on ne considère pas l’ATP en tant que tel ?
Réponse EVO : la créatine et l’AMP sont formés suite à la présence de l’ATP
dans le cytosol –ils sont donc des produits métaboliques de la voie.
VAGUE 4 :
- Questions Pr. Van Obberghen 4.pdf
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Question n°1 :
Concernant les hétéropolysaccharides, indiquez la ou les proposition(s) exacte(s)
A) Les glycolipides, lipides dont la partie hydrophile est constituée par des oligosaccharides, sont présents au niveau de la bicouche externe de la membrane plasmique
B) L’unité de base des protéoglycanes est constituée par des glycosaminoglycanes liés de façon covalente à une sérine de la protéine
C) Dans le cas des N-glycoprotéines, la fraction glucidique est associée par une liaison covalente qui implique le carbone anomérique du premier sucre et la fonction aminée de la chaine latérale d’une asparagine de la protéine
D) Dans le cas des O-glycoprotéines, le premier sucre de la fraction glucidique est associé par liaison osidique à une sérine ou une thréonine de la protéine
E) A, B, C et D sont fausses
La réponse est-elle E (l’énoncé parle des hétéropolysaccharides alors que les items portent sur le hétérosides) ? Faites-vous ce genre de pièges ?
1. Etes-vous sûr qu'il s'agit d'un QCM qui a été posé lors du concours PACES ou est-ce une question d'un concours blanc?
2. Je n'ai JAMAIS posé et ne compte pas poser de questions "piège"!!
3. C'est une mauvaise question ou une erreur dans l'énoncé.
Question n°2 :
Vous dites que phospholipase agissent sur les phospholipides, cela implique donc aussi bien sur les glycérophospholipides que sur les sphingophospholipides. Mais ensuite vous parlez seulement des glycérophospholipides. Confirmez-vous que ces enzymes agissent aussi sur les sphingophospholipides ?
Retenez CETTE année que si il y avait un QCM sur les phospholipases elle concernerait les glycérophospholipides ou les phospholipides en général.
Pr. HINAULT:
VAGUE 1 :
- Questions Tutorat Pr. Hinault 1.pdf
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• Métabolisme Glucidique :
þ Question 1 : Nous avons quelques doutes sur des items concernant la régulation en général :
Par exemple :
« La PKA régule la Glycogène Phosphorylase (GP) »
« Le glucagon active la PKA »
« Le glucagon régule positivement la PKA »
« Le glucagon active la GP »
« La régulation de la glycogène phosphorylase (GP) est sous dépendance de 3 enzymes : la protéine kinase AMPc-dépendante (PKA), la phosphorylase kinase (PhK), la phosphoprotéine phosphatase-1 (PP-1). »
« L'insuline inhibe l'action de la F1,6BisPase »
Des items comme ceux-ci peuvent-ils tomber ? Doit-on préciser si la régulation est directe ou indirecte ?
Vous pensez bien que je ne vais pas vous donner les items du concours
Sachez que les QCMs/items du concours sont relus par différentes personnes pour être clairs et complets.
Il est évident que toutes les étapes de la signalisation cellulaire ne peuvent pas être citées mais pour autant les items ci-dessus sont pour la plupart succincts, je ne les aurai pas formulés exactement de cette manière sauf peut-être pour l’item 5. Après il est correcte d’écrire que le glucagon régule positivement la PKA ou d’écrire que le glucagon induit l’activation de la PKA par exemple.
þ Question 2 : « Dans le muscle en exercice, l’augmentation de calcium intracellulaire provoque l’activation de la phosphorylase kinase. »
Les étudiants s’inquiètent d’un piège impliquant la notion « d’activation partielle »
Ils se demandent si cet item serait compté faux à cause de cela.
Cet item est vrai il serait faux si vous aviez marqué « …activation maximale à lui seul de la PhK» ou « Dans le muscle en exercice, le calcium est suffisant pour que la PhK soit totalement active ».
De plus, dans le foie, peut-on parler d’activation totale étant donné qu’il n’y a pas de régulation allostérique (nécessaire à l’activation totale en temps normal) ?
Y a-t-il une sous unité calmoduline sur la PhK du foie ? Quelle distinction est faite avec la PhK dans le muscle ?
Je le dis chaque année en début de cours, nous ne pouvons pas voir tout en détail, nous essayons de vous donner un message le plus simple possible (mais pas faux) pour vous donner une vue d’ensemble.
Pour la régulation de la PhK j’ai volontairement détaillé uniquement le muscle et pas le foie ce n’est pas un oubli de ma part. Il faut retenir le cours c’est à dire l’exemple de la régulation de la PhK dans le muscle (Pour votre information la régulation de la PhK par le calcium a lieu aussi dans le foie mais le mécanisme est plus compliqué).
þ Question 3 : On dit que la phosphorylation sur Ser14 de la glycogène phosphorylase induit une transition vers son état relâché...
Pourtant la phosphorylation n'est normalement pas une régulation allostérique ?
La phosphorylation n’est pas une régulation allostérique en tant que telle, mais peut entrainer un changement de conformation de l’enzyme favorisant la transition allostérique.
þ Question 4 : Durant le cours sur la glycogénolyse, vous dites que la GP est la seule enzyme catalysant une réaction irréversible de cette voie. Pourtant il nous semble que l’enzyme débranchante catalyse elle aussi une réaction irréversible. Que doivent retenir les P1 ?
Si j’ai dit cela évidemment c’est une erreur, je voulais dire que la GP catalyse une réaction irréversible et c’est la seule enzyme de la glycogénolyse qui sera soumise à régulation.
þ Question 5 : Toujours à propos de la glycogénolyse, durant le cours vous dites que la glycogénolyse a lieu dans toutes les cellules de l’organisme. Cela implique que nous avons des stocks de glycogène dans toutes les cellules, même les érythrocytes et les cellules cérébrales par exemple.
Que faut-il en penser ?
Comme je l’ai dit en cours pour avoir un message simple, cette année il faut retenir que le foie et le muscle sont les deux sites majeurs de stockage de glycogène avec deux rôles différents : dans le foie pour maintenir la glycémie dans les 1ères heures du jeûne et dans le muscle pour fournir de l’énergie lors d’une contraction.
þ Question 6 : Au sujet des Glycogénoses, il est dit qu’elles peuvent affecter la synthèse et la dégradation du glycogène.
Cependant, la diapo 79 laisse suggérer qu’il y a toujours une surcharge de glycogène et donc une hypoglycémie, une Glycogénose affectant la synthèse de glycogène ne provoquerai pas un manque de glycogène et donc une hyperglycémie ?
Il s’agit du déficit/mutation d’une des enzymes du métabolisme de synthèse du glycogène ce qui entraine une production de structures anormales de glycogène ne pouvant être utilisées normalement.
þ Question 7 : En enzymologie, il est dit que la LDH M4 du foie catalyse la réaction Pyruvate – Lactate dans le sens de formation du Lactate.
Mais il est dit pour la néoglucogenèse, concernant le cycle de Cori, que le lactate parvenant au foie est transformé en pyruvate.
Nous n’arrivons pas à distinguer la nuance.
L’enzyme LDH catalyse l’interconversion entre le pyruvate et le lactate. L’isoforme M4 de la LDH, isoforme majoritaire dans le foie, favorise la réaction dans le sens pyruvate en lactate de par ses propriétés cinétiques à savoir un Km faible pour le pyruvate donc une forte affinité pour le pyruvate.
Dans le cas du cycle de Cori, il y a alors de forte concentration en lactate qui arrive dans le foie et ce lactate sera précurseur du pyruvate de par la réaction dans le sens lactate en pyruvate. De plus, il existe aussi d’autres isoformes dans le foie même si minoritaires.
þ Question 8 : L'ATP est un substrat de la PFK1 ainsi qu’un inhibiteur allostérique. Lors des cours d’enzymologie, les P1 ont vu que si le substrat d’une réaction joue le rôle d’effecteur allostérique sur ce dernier on parle d’un effet homotrope, qui correspond nécessairement à un effet activateur.
Pouvez-vous nous expliquer pourquoi cela est différent pour cette réaction ?
L’ATP est un cas particulier
þ Question 9 : Peut-on dire que la PFK-1 n’est régulée que par allostérie alors que la concentration en proton va la réguler elle aussi et que vous ne semblez pas la compter comme une régulation allostérique ?
Vous avez la réponse dans votre question… la PFK1 est régulée de manière allostérique (pas de régulation covalente) et cette enzyme est sensible au pH. (Pour votre information : Le pH intervient en changeant la conformation des enzymes, ou en modifiant par une protonation leur site actif, ou encore en modifiant leur substrat. Il joue sur l’état d’ionisation de la molécule (enzyme ou substrat). Les pH extrêmes peuvent conduire à une dénaturation de l’enzyme).
þ Question 10 : L’item "La réaction : F1,6 BisP -> F6P est régulée négativement par la F2,6 BisP" est-il à compter vrai ou faux si l’on met l’énoncé suivant : "A propos de la régulation de la glycolyse" ?
Sachant que la NGG est la voie réciproque de la glycolyse et que leur régulation est liée.
Je ne comprends pas votre question… une voie réciproque signifie dans le sens inverse donc la glycolyse est bien la voie réciproque de la néoglucogenèse par rapport au substrat et au produit, à savoir le glucose vs le pyruvate. Après toutes les réactions ne sont pas identiques uniquement 7 réactions sont communes puisque réversibles mais les 3 réactions irréversibles de la glycolyse sont remplacées par 4 réactions pour la néoglucogenèse. Leur régulation est liée car ces deux voies ne fonctionneront pas en même temps puisque réciproque c’est à dire dans un sens ou l’autre.
Par conséquent, la réaction telle quelle est écrite dans votre item F1,6BisP ->F6P est catalysée par l’enzyme F1,6 BisPase régulée négativement par le F2,6 BisP, donc cette partie est vrai mais dans ce sens il s’agit de la néoglucogenèse pas de la glycolyse, sinon il s’agirait de la réaction F6P->F1,6BisP catalysée par la PFK1 régulée positivement par le F2,6 BisP. Donc avec l’énoncé l’item est faux.
þ Question 11 : Concernant le fructose, il est marqué dans votre diaporama que si l’on se trouve en excès de fructose, il va y avoir la synthèse d’acides gras. N’est-ce pas plutôt la synthèse de triglycérides par l’intermédiaire du DHAP ?
Oui bien sûr, il s’agit d’une coquille d’ailleurs sur la diapo suivante il est bien écrit synthèse de TG
þ Question 12 : Lors d’une séance QCM nous avons posé l’item "Le catabolisme d'un glucose (Glycolyse + action de la PDH + CK) permet la réduction de 2 FAD en FADH2" et nous l’avons compté vrai en se basant sur le tableau ci-dessous.
Certains étudiants ne sont pas d’accord étant donné que lors de l’action de la PDH on a aussi la réduction de 1 FAD en FADH2 (même si ce dernier est réoxydé très rapidement ensuite) par molécule de pyruvate entrant en réaction. Ils aimeraient donc savoir si vous considérez que pour le catabolisme du glucose on a la réduction de 2 molécules de FAD ou de 4 molécules.
Le bilan écrit sur la diapositive est correct avec 2 FADH2 produit, pour rappel 38 ATP total si les 2 NADH,H+ de la glycolyse sont réoxydés via la navette malate/aspartate, si via la navette glycerophosphate alors le bilan sera de 36 ATP.
þ Question 13 : Nous voulions vous signaler une petite coquille dans la diapositive 32 du cours sur la glycolyse :
Vous parlez d’ASAT alors que ça devrait plutôt être l’ALAT non ?
Oui merci je vais corriger
þ Question 14 : Nous avons quelques doutes sur l’action de l’adrénaline au niveau hépatique et musculaire : active-t-elle la glycolyse ? Inhibe-t-elle la néoglucogenèse hépatique ? Quels sont ses
procédés ?
L’adrénaline est une hormone du stress qui va avoir un effet hyperglycémiant comme le glucagon mais pour cette année, comme je l’ai précisé, pour simplifier les étudiants doivent retenir le glucagon au niveau du foie pour la régulation du métabolisme glucidique, c’est à dire régulation négative de la glycolyse et positive de la néoglucogenèse, et l’adrénaline au niveau du muscle en réponse à une contraction donc pas de régulation négative de la glycolyse musculaire (sinon cela n’aurait aucun sens). L’adrénaline joue un rôle important également au niveau du tissu adipeux pour la régulation de la lipolyse mais j’aborderai ce point lundi lors de mon prochain cours.
þ Question 15 : Les étudiants ne comprennent pas trop le rôle de l’Adénylate Kinase dans la régulation de la Pyruvate Kinase.
Cette enzyme catalysant la réaction : 2 ADP ==> ATP + AMP
De l’AMP est créé mais aussi de l’ATP, ce qui annulerait le rôle activateur de l’AMP sur la PK ?
C’est vrai que de l’ATP est produit en même temps que de l’AMP par l’adénylate kinase, mais il s’agit d’un ratio entre les concentrations en ATP et AMP.
La concentration en AMP est un indicateur encore plus sensible de l'état énergétique d'une cellule que l'ATP. La variation de sa concentration est signal pour la cellule d’un besoin d’énergie.
Normalement, les cellules ont une concentration beaucoup plus élevée d'ATP (5 à 10 mM) que d'AMP (0,01 mM). Quand un processus consomme de l'ATP, l'AMP est produit en deux étapes. Tout d'abord, l'hydrolyse de l'ATP produit de l’ADP, puis la réaction catalysée par l'adénylate kinase produit de l’AMP : 2ADP-> ATP + AMP. Si l'ATP est consommée de sorte que sa concentration chute de 10%, l'augmentation relative de [AMP] est beaucoup plus grande que celle de [ADP]. Ainsi, l'augmentation de [AMP], causée par exemple par un effort important, active la glycolyse.
þ Question 16 : Quand vous parlez de la voie des pentoses phosphates, vous avez dit lors du cours qu’il faut qu’il y ait 6 Glucose 6-P qui entrent dans cette voie afin d’obtenir toutes les réactions.
N’est-ce pas possible avec 3 Glucose 6-P ?
Avec 3 G6P vous êtes plutôt dans la situation où la cellule nécessite du NADPH et de l'ATP mais pas de ribose 5-phosphate.
þ Question 17 : Toujours à propos de la voie des pentoses phosphates, vous avez dit qu’en cas de besoin en NADPH > RIBOSE 5P, on partait d'un G6P pour obtenir 12 NADPH grâce au recyclage par l’intermédiaire de la glycolyse.
Mais pourquoi 12 et pas plus ?
Cette situation correspond à un fonctionnement en cycle complet de la voie, en fait le bilan est de :
6 G6P +12 NADP+ ==> 4 F6P + 1 F1,6bisP + 6 CO2 + 12 NADPH2
mais 4F6P + 1 F1,6bisP = 5G6P
Donc le bilan devient bien 1G6P + 12 NADP+ à 6 CO2 + 12 NADPH2
C’est à dire qu’une 1 molécule de G6P sur 6 est converti en 6 CO2 et 12 NADPH sont produits
þ Question 18 : Nous avons un doute concernant le nombre de phases dans la voie des pentoses phosphates : y a-t-il 3 différentes phases (phase oxydative, phase d’isomérisation des pentoses-P et une phase non oxydative) ou alors seulement 2 phases (phase oxydative et phase non-oxydative (comprenant la phase d’isomérisation des Pentoses P)) ?
Il y a deux phases : une oxydative et une non oxydative correspondant aux réactions réversibles d’isomérisation
þ Question 19 : Concernant la néoglucogenèse, peut-on dire que c’est la voie miroir de la glycolyse alors qu’elles diffèrent par certaines de leurs réactions, tout en restant très similaires l’une de l’autre ?
Même question que la 10 donc voir réponse au-dessus.
þ Question 20 : L’adrénaline a-t-elle un rôle dans la régulation de la néoglucogenèse ?
Même question que la 14 donc voir réponse au-dessus.
þ Question 21 : Concernant les hormones du métabolisme glucidique, il nous semble que le glucagon agit principalement au niveau du foie et jamais au niveau du muscle alors que l’adrénaline agit principalement au niveau du muscle et accessoirement au niveau hépatique.
Les étudiants aimeraient avoir une confirmation de votre part.
Même question que la 14 et la 20 donc voir réponse au-dessus.
• Métabolisme Lipidique :
þ Question 22 : A propos de ces schémas de la synthèse des acides gras (diapo 14 et 20)
Nous ne comprenons pas pourquoi l’enzyme E2 semble remplacer l’enzyme E1 sur le deuxième schéma. Pouvez-vous nous expliquer ?
Je n’ai pas encore fait ce cours cette année donc je ne vois pas comment vous pouvez avoir le numéro de mes diapos mais vous oui apparemment….
C’est une coquille que j’ai corrigée
• Métabolisme Protéique :
þ Question 23 : Est-ce que tous les AA non essentiels sont produits par transamination où est ce que c'est juste l'alanine, l'aspartate et le glutamate à partir du pyruvate, OAA et alpha-cetoglutarate ? Tous les AA non essentiels ont-ils des transaminases spécifiques ?
Je n’ai pas encore fait ce cours non plus….
Les aa non essentiels sont synthétisés à partir d’intermédiaires du métabolisme ou à partir d’aa essentiels. Il existe différentes réactions de synthèse des aa non essentiels une possibilité est à partir d’a-cetoacides pour l’alanine, l’aspartate et le glutamate à partir du pyruvate, OAA et de l’a-cetoglutarate. Je ne détaillerai pas plus cette année.
Item en vrac : (ajouté le 15/11)
On voulait poser cet item sur les corps cétoniques au CCB : "Les corps cétoniques sont utilisés par tous les tissus sauf le foie".
Pr. Hinault nous a répondu en nous disant que c'est une coquille de son diapo et qu'il faut retenir que les cellules ne possédant pas de mitochondries ne peuvent pas consommer les CC
(L'item du CCB a été changé)
VAGUE 2 :
- Réponses Pr. Hinault 2.pdf
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• Métabolisme Glucidique :
þ Question 1 : Des étudiants pensaient que le muscle participe à la normoglycémie en situation post-prandial grâce à GLUT4, mais dans le miniquizz lors du dernier cours sur le métabolisme glucidique, vous n’impliquez pas le muscle dans la régulation de la glycémie
Compteriez-vous faux un item : « Le muscle régule la glycémie en période post-prandial » ?
Je n’aurai pas formulé l’item comme cela. Comme vue d’ensemble simplifiée, il faut retenir que c’est le foie qui est le principal organe régulateur agissant directement sur la glycémie (avec le pancréas qui va sécréter les hormones clés : l’insuline et le glucagon fonction du taux de glucose dans le sang).
En postprandial, le muscle qui est au repos participe à la normoglycémie, il capte le glucose pour refaire ses réserves de glycogène qu’il utilisera pour sa propre consommation. Il participe donc à faire diminuer le taux de glucose sanguin en le stockant, mais en situation post-absorptive/jeûne il ne libère pas de glucose dans la circulation sanguine pour rétablir la glycémie contrairement au foie. Et lors d’une contraction il va plutôt participer à l’hypoglycémie en utilisant le glucose pour son propre fonctionnement.
þ Question 2 : Il semblerait qu’il y ait une petite contradiction entre ces deux diapos, les étudiants doivent retenir quelle version concernant la masse de glycogène stockée dans le foie et les muscles ?
Cours 12 diapo 4 / Cours 8 diapo 47
Comme dit en cours, il n’est pas important de connaître le chiffre exact mais les notions, donc il faut retenir que le muscle stocke plus de glycogène que le foie pour sa propre consommation, alors que le foie utilisera ses stocks pour donner du glucose aux autres tissus.
Le muscle peut stocker jusqu’à 400g (représentant 1 à 2% de son poids) alors que le foie jusqu’à 100g représentant (6 à 8 % de son poids). Je corrigerai le tableau pour l’an prochain.
þ Question 3 : Considérez-vous le pyruvate comme étant un triose ? Cependant nous avons un doute, le pyruvate est-t-il bien un triose alors qu’il possède une fonction cétone et une fonction carboxylique ? Peut-on dire que la glycolyse produit des trioses ?
Le pyruvate n’est pas un triose contrairement au glycéraldéhyde et dihydroxyacétone
La glycolyse produit bien des trioses P (G3P et DHAP)
þ Question 4 : On vous a envoyé cet item d’un tutorat et vous nous aviez confirmé qu’il est juste : « On a la production de 2 ATP et 2 molécules de lactate par molécule de glucose consommée ». Les P1 se demandent s’il ne serait pas plus correct de dire que l’on produit 4 ATP lors de la glycolyse et que le bilan est de 2 ATP vu qu’on a consommé 2 ATP lors de la première phase ? Faut-il faire la distinction entre production et le bilan ?
Je ne fais pas ce genre de piège l’item serait clairement énoncé : soit au cours de la phase de production d’énergie de la glycolyse il y a 4 molécules d’ATP produites, soit le bilan net de la voie glycolytique anaérobie est de 2 molécules d’ATP et 2 de lactate.
Au cours des étapes de la glycolyse il y a 2 molécules d’ATP consommées puis 4 produites, donc le bilan net de la voie est bien de 4-2 = 2 ATP produits/libérés/utilisables/disponibles pour d’autres réactions par molécule de glucose transformé en 2 molécules de pyruvate (ou lactate si absence d’O2)
þ Question 5 : Dans la diapo 53 sur la glycolyse, il est dit que l'ATP est un coenzyme de l'Hexokinase et la PFK1 et que l'ADP est un coenzyme de la PK et la 3 PGK. Nous ne comprenons pas trop pourquoi vous parlez de coenzyme, pourriez-vous nous expliquer ?
Evidemment c’est une coquille vous connaissiez la réponse
þ Question 6 : Concernant le lien entre NGG hépatique et muscle en exercice :
Il est dit que le glucose produit lors de la NGG ira majoritairement aux tissus glucodépendants (SNC et érythrocytes) mais que le muscle pouvait aussi l’utiliser
Cependant, étant en période de jeune, l’insuline n’est pas sécrétée
Comment le Glucose entre dans la cellule musculaire, si GLUT 4 n’est pas exprimée à la membrane musculaire ?
Vous faites allusion au cycle de Cori, et dans ce cas le muscle est en exercice. Pour simplifier ce point n’est volontairement pas plus détaillé cette année. Retenez qu’il y a une coopération entre le foie et muscle lorsque le muscle en exercice produit du lactate celui va au foie pour être retransformé en glucose et redistribué au muscle. Il va de soi que vous n’aurez pas un item portant sur le transporteur de glucose dans le muscle lors du cycle de Cori.
Par contre en situation post-prandiale, retenez que le glucose rentre par GLUT4 dans le muscle suite à la sécrétion d’insuline qui favorise sa translocation à la membrane.
þ Question 7 : L’équation diapo 92 du cours sur la NGG ne correspond pas à celle diapo 28 sur l’intro au métabolisme
L’erreur vient du 1 mM où le 1 n’a pas lieu d’être, il s’agit juste du calcul pour convertir g/l en mM.
La normoglycémie est bien autour de 5,5 mM soit 1 g/l.
þ Question 8 : Dans le cours sur la régulation de la NGG vous parlez de la régulation par transcription de la pyruvate kinase.
Néanmoins vous ne détailler pas du tout cette régulation dans le cours sur la glycolyse. Que doivent retenir les P1 concernant cela ?
C’est valable pour les deux cours bien sûr il s’agit de la même enzyme. C’est juste que la régulation de l’expression des gènes codant pour des enzymes clés du métabolisme glucidique est abordée à la fin du cours mais je le rajouterai pour l’an prochain dans le cours sur la glycolyse.
þ Question 9 : Concernant l’enzyme branchante peut-on parler de double activité : glucosyltransférase et amylotransglycosylase
Si oui, quelle est la différence entre les deux activités ? Ou alors ces deux noms sont synonymes et elle ne possède qu’une seule activité ?
L’enzyme branchante n’a pas de double activité contrairement à l’enzyme débranchante.
Comme dit en cours, vous trouverez plusieurs noms pour la même enzyme = Enzyme branchante = GLUCOSYL (4:6) TRANSFERASE = AMYLO (1,4 à 1,6) TRANSGLYCOSYLASE. Cette enzyme transfère le fragment de résidu glucose pour former une ramification (hydrolyse la liaison a-1-4 pour transférer le fragment et former une ramification a-1-6)
L’enzyme débranchante transfère 3 des 4 résidus glucose de la ramification (hydrolyse et reforme la liaison a-1-4) et élimine le dernier résidu glucose par hydrolyse a-1-6 = enzyme bifonctionnelle
• Métabolisme Lipidique:
þ Question 10 : Dans le cours sur la bêta-oxydation vous parlez de régulation au niveau de la triglycéride lipase alors que sur les schémas du cours sur la digestion des lipides vous parlez de régulation au niveau de la LHS. Les deux mécanismes sont-ils impliqués en même temps ?
Lipase hormonosensible (LHS) ou encore hormonosensible lipase (HSL) = triglycéride lipase (TGL)
Il n’y a pas de piège, désolée j’ai repris les cours de plusieurs enseignants il reste encore quelques coquilles du genre mais sur la diapo finale il est bien marqué HSL pour la triglycéride lipase
þ Question 11 : Concernant la première étape de l’ω-oxydation, elle a l’air d’être une oxydation. Cependant, dans ce cas-là, le coenzyme ne devrait pas être réduit (alors qu’ici il est oxydé) ?
La première étape est une hydroxylation où le carbone ω est hydroxylé par une oxydase fonctionnant avec le cofacteur NADPH et le cytochrome P450 non mentionné dans le cours, suivi de deux oxydations catalysées par des déshydrogénases.
þ Question 12 : Nous aimerions juste une confirmation : le cerveau utilise-t-il la biosynthèse des acides gras ?
Le cerveau est capable de synthétiser des AG puis des lipides complexes qui sont directement intégrés notamment pour la structure des membranes, le cholestérol,…
þ Question 13 : Concernant la synthèse des acides gras, il nous semble que sur le schéma de la diapo 20 il y a une petite coquille. N’est-ce pas E1 au lieu d’E2 ?
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Désolée, je croyais avoir fait la modification mais pas complètement
þ Question 14 : Le Pr. Van Obberghen considère qu’il existe 3 AG indispensables, l’acide linoléique, l’acide linolénique et l’acide docosahexaenoique
Par contre sur la diapositive 34 du cours sur l’anabolisme des lipides vous semblez considérer qu’il existe seulement 2 AG indispensables. Quelle version les P1 doivent ils retenir pour votre cours ?
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Pas de contradiction, j’ai utilisé une de ses diapo pour illustrer la notion d’AG essentiel / non essentiel par rapport aux désaturases. Je n’ai jamais cité de nombre je vous ai donné deux exemples après vous avez le cours du Pr Van Obberghen pour les détails.
þ Question 15 : La troisième réaction ci-dessous est une déshydratation alors que l’enzyme est une déshydrogénase. Nous ne comprenons pas trop, pourriez-vous nous expliquer ?
Il n’y a pas d’explication c’est une coquille car il s’agit bien d’une déshydratation donc l’enzyme est une hydroxyacyl-CoA déshydratase
• Métabolisme Protéique :
þ Question 16 : En période post-prandial, comment le cycle de l’urée fonctionne alors qu’il doit être en interaction avec le cycle de Krebs et que celui-ci est inhibé ?
Il ne « doit » pas être en interaction, il « peut » l’être fonction des besoins. Le fumarate est transformé en malate faisant le lien. En situation de jeune, le malate peut retourner dans la mito via la navette malate/asparate pour entrer dans le cycle de Krebs donner de l’oxaloacétate qui pourra être utiliser pour la néogluco après transformation en aspartate coté mito pour redonner de l’oxaloacétate cote cyto. En situation post-prandiale où beaucoup de bases azotées à éliminer par le cycle de l’urée, l’oxaloacétate pourra redonner de l’aspartate coté mito qui passera coté cyto toujours via la navette et réalimenter le cycle de Krebs.
VAGUE 3 :
- Questions Pr. Hinault - Vague n°3.pdf
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• Métabolisme Glucidique :
þ Question 1 : Durant l’un de vos cours vous avez dit que pendant longtemps la régulation d’une enzyme par les gènes était considérée comme un mécanisme lent, mais que maintenant on sait que ce moyen de régulation est très rapide.
Cependant le Pr.Chinetti a marqué dans une de ses diapositives (Nr 57 de son 3ème cours) que ce contrôle est lent.
Que doivent retenir les P1 ?
Il n’y a pas de contradiction entre les cours. Retenez cette notion générale que la régulation de l’expression des gènes est un processus de régulation lent par rapport à la régulation allostérique ou covalente. Cependant, comme je l’ai dit en cours, certaines régulations géniques peuvent être rapides contrairement à ce qu’on pouvait penser et c’est le cas pour la régulation de l’expression de gènes codant pour des enzymes de la néoglucogenèse.
þ Question 2 : Concernant le nombre de résidus glucose portés par la molécule de glycogène, vous dites sur la diapositive 71 du cours sur la NGG qu’il y en a environ 6*105 alors sur la diapositive 45 du cours sur la GGL vous dites qu’il y en a 60 000. Les P1 aimeraient être rassurés, que doivent-ils retenir ?
Les P1 peuvent se rassurer 60 000 résidus de glucose soit 6.104
þ Question 3 : Que pensez-vous de cet item ? "Lors d'une activité musculaire, la concentration de G6P diminue ce qui va permettre d'activer la glycogène phosphorylase". Comment varie la concentration de G6P dans ce cas ? Peut-on dire qu’il y a une diminution de la concentration en G6P sachant que la GGL a lieu ?
Lors d’une contraction musculaire l’objectif de la cellule musculaire est de produire l’énergie nécessaire pour ce travail. L’activateur allostérique de la glycogène phosphorylase n’est pas le G6P mais l’AMP. La dégradation du glycogène donne du G6P pour alimenter la glycolyse et le cycle de Krebs (si suffisamment d’O2). Le G6P est synthétisé et consommé pour produire de l’ATP. En revanche si la concentration en G6P devient trop importante, il agit comme inhibiteur allostérique de la glycogénolyse (glycogène phosphorylase) et de la glycolyse (HK).
þ Question 4 : La diapositive ci-dessous semble impliquer que la réaction Glucose 1-P => UDP-Glucose de la Glycogénogenèse catalysée par l’UDP-glucose Pyrophosphorylase est réversible. Est-ce bien le cas ?
Non, c’est un mauvais raccourci sur cette diapo mais vous avez le schéma complet et correct 4 diapo après avec les étapes de la galactose 1-P uridyltransferase = UDP-Glucose + Galactose 1P à G1P + UDP Galactose.
þ Question 5 : Serait-il faux de dire que dans la voie des PP il suffit de 3 molécules de G6P pour la faire intégralement comme on pourrait le penser si toutes les réactions se trouvant dans le cadre ont lieu vu qu’on se retrouve uniquement avec 2 Fructose 6P et un G3P, qui sont des intermédiaires de la glycolyse ?
Cet item est plutôt long et ne serait pas posé comme ça. Pour avoir une interconversion totale de 5C à 6C (du G6P en F6P) il faut 6 G6P pour avoir 5 F6P. Avec 3 G6P, comme vous l’indiquez dans le cadre, on obtient bien 2 F6P à 6C et 1 G3P à 3C qui sont bien des
intermédiaires de la glycolyse.
þ Question 6 : Sur cette diapositive (Nr 35 de votre dernier cours), il semblerait qu’il y a une coquille. Vous parlez de 38 ATP / mole de glucose, ne serait-ce pas plutôt 38 ATP / molécule de glucose ou 38 mole d'ATP / mole de glucose ?
38 ATP /molécule de glucose
• Métabolisme Lipidique :
þ Question 7 : Suite à votre réponse lors de la dernière vague de questions, vous avez dit que « Lipase hormonosensible (LHS) ou encore hormonosensible lipase (HSL) = triglycéride lipase (TGL) » Est-ce que l’AGTL (Adipose Triglycérides Lipase) est la même chose ? Cela impliquerait que l’on ait seulement 2 lipases et non 3 (pour hydrolyser les TG d'abord en MAG + 2 AG puis MAGL pour l'hydrolyse du MAG en AG + Glycérol) ? Le schéma ci-dessous semble bien montrer 3 enzymes différentes pourtant. Pouvez-vous nous donner la version que les PACES doivent retenir ?
Lipase Hormonosensible (LHS ou HSL) = triglyceride lipase (TGL) dont l’activité est régulée positivement par l’adrénaline et négativement par l’insuline, et il existe bien deux autres lipases ATGL et MAGL qui agissent en plus selon :
ATGL : TG à DAG + AG
LHS : DAG à MAG + AG
MAGL : MAGà Glycerol + AG
Pour éviter ces confusions je retirerai le nom de triglycéride lipase (TGL) à l’avenir
þ Question 8 : Concernant la diapositive ci-dessous (Nr 44 du cours sur le catabolisme des lipides) :
L’item "la thiokinase (ou acyl-coa synthétase) catalyse une réaction réversible" Serait-il à compter juste ou faux ? Faut-il considérer cette réaction comme réversible ou irréversible ? L’hydrolyse du PPi en 2 Pi est bien irréversible elle non ?
Vous avez la réponse dans la diapositive. L’item ne serait pas posé ainsi. La réaction est réversible mais considérée comme irreversible puisque le PPi est aussitôt transformé en 2 Pi
þ Question 9 : Concernant la β-oxydation vous dites que pour qu'il soit catabolisé, un acide gras doit être activé. Or les acides gras ayant subi ɷ-oxydation non pas été activés mais peuvent quand même intégrer la β-oxydation. Faut-il le considérer comme une exception ? Que faut-il penser de l’item : « Tous les AG qui entrent dans la β-oxydation ont été activés auparavant » ?
L’w-oxydation est une voie très faiblement utilisée, possible pour les AG moyens qui peuvent emprunter cette voie pour être dégradés en acides dicarboxyliques à chaines courtes, et ensuite finir leur dégradation par la b-oxydation au niveau de la mitochondrie après avoir été activés.
þ Question 10 : Concernant l’ɷ -oxydation, il semblerait que ce soit une voie alternative à la β-oxydation. Mais s’il y a un défaut de la β-oxydation, l’ɷ -oxydation permettrait seulement de de réduire 2 NAD+ et d’oxyder 1 NADPH par molécule d’AG vu qu’ensuite l’AG intègre la β-oxydation non ? Peut on vraiment parler de voie alternative même si sa production d’énergie semble assez limitée en l’absence de la β-oxydation
C’est une voie alternative pour les AG à chaines moyennes C6-12, c’est à dire que dans certains cas elle pourra être utilisée pour soulager la b-oxydation, par exemple, si les enzymes MCAD/LCAD sont déficientes alors l’w-oxydation pourra réduire un AG à 12C en 6C dans le RE, passage dans la mito où il sera activée puis la SCAD pourra alors prendre le relais.
þ Question 11 : Sur la diapositive 89 du premier cours de métabolisme lipidique vous semblez montrer que l’acétyl CoA provenant de la dégradation du glucose peut s'engager dans la cétogenèse. Il nous semblait que la dégradation du glucose avait plutôt pour but de former des AG en période post prandiale. Nous ne comprenons pas trop comment le foie peut utiliser du glucose en période de jeun
pour produire des CC. Pouvez-vous nous expliquer ?
C’est une erreur, oui l’acétylCoA peut provenir des AA, des AG ou du glucose, mais effectivement sur cette diapo par rapport à la cétogenèse le glucose n’a pas lieu d’être.
En période post-prandiale, le glucose est transformé en acétylCoA vers le cylce de Krebs.
En période de jeune, besoin de glucose alors lipolyse adipocytaire de plus en plus importante à afflux d’acides gras et de glycerol au foie pour la néoglucogenèse à forte b-oxydation des AG à forte concentration d’acétyl-CoA à Cycle de Krebs dépassé à acétylCoA vers cétogenèse à acétoacétate et hydroxybutyrate à tissus périphériques utilisateurs
þ Question 12 : Sur la diapositive 12 du cours sur l’anabolisme des lipides il semblerait que vous ayez inversé les enzymes 4 et 5. Dans les diapos qui suivent (Nr 14, 18 et 19) les enzymes semblent justes. Etes-vous d’accord ?
OUI
þ Question 13 : Concernant l’AGS, vous dites que pour chaque cycle on utilise à chaque fois les 6 activités enzymatiques. Il nous semble qu’E2 sert uniquement à mettre l'acétyl CoA sur l’ACP lors du premier cycle. Qu’en pensez-vous ?
Du coup nous trouvons cela bizarre de parler de 6+1 activités enzymatiques de ce complexe, alors que la septième activité est autant utilisée que la deuxième. Pourriez-vous nous expliquer ?
Il faut les 6 premières activités de l’AGS pour initier la synthèse d’un acide gras alors que la 7ème activité ne servira qu’à la fin pour libérer l’acide gras synthétisé (c’est dans ce sens le 6 + 1 activités), après l’initiation pour poursuivre l’AGS repart avec 5 des 6 activités jusqu’à 16C maximum puis la 7ème activité.
• Métabolisme Protéique :
þ Question 14 : Pour la première étape de l'uréogenèse peut-on dire le NH3 se condense avec du CO2 (sachant qu'en réalité le NH3 condense avec du HCO3-) ? Ce raccourci serait-il à compter juste ou faux ?
NON ça reste un raccourci pour simplifier un schéma, mais la réaction est bien CO2 + H2O à HCO3 qui réagit avec le NH3 et 2 ATP pour donner du carbamyl phosphate.
þ Question 15 : Sur la diapositive 47 du cours sur le métabolisme des AA vous marquez que la réaction catalysée par la CPS-1 est endergonique, ne serait-elle pas plutôt exergonique ?
OUI
þ Question 16 : A propos de la diapositive 52 du cours sur le métabolisme des AA, il nous semble que vous avec simplifié l’équation en enlevant l’H2O qui est aussi un réactif de cette réaction. Pouvez-vous nous le confirmer ?
OUI
þ Question 17 : A propos de la diapositive 49 du cours sur le métabolisme des AA, le NH3 ne provient il pas plutôt de la désamination de la glutamine et non pas de sa désamidification ?
OUI
Merci, je corrigerai toutes ces coquilles restantes dans mes diapo pour l’an prochain !
Pr. CHINETTI:
VAGUE 1 :
- 1ère vague réponses - Pr Chinetti.pdf
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Question n°1 :
L’Inhibition par excès de substrat concerne-t-elle uniquement les enzymes michaelienne ou bien peut-elle concerner aussi les enzymes allostériques ?
De même pour les Inhibiteurs compétitifs/ Uncompétitif / Non compétitif, ils agissent sur les 2 types d'enzymes ?
Ces différents types d’inhibition concernent les enzymes qui répondent à la loi de Michaelis Menten. Les enzymes allostériques ont un autre type de régulation, positive ou négative, basé sur l’équilibre entre état tendu et état rélaché
Question n°2 :
Les inhibiteurs par excès de substrat sont-ils des processus physico-chimiques ou des processus non physico-chimiques ?
Non physico-chimiques ; pour physico-chimiques on entend pH, témperature
Question n°3 :
Un protomère possède-t-il toujours un site de fixation ?
Chaque ligand d’une enzyme allostérique (effecteur ou substrat) a un site sur chaque protomère
Question n°4 :
Vous avez dit plusieurs fois lors du cours que :
Lors de l’état pré-stationnaire, la quantité de produit formée augmente très fortement
Alors que sur le graphique on voit que l’augmentation de produit formée est progressive pendant l’état pré-stationnaire et augmente plus lors de l’état stationnaire.
Dans la phase pré-stationnaire c’est la concentration du complexe [ES] qui augmente, car les molécules de substrat se lient à l’enzyme. Pendant cette phase (très courte, milliseconds) la vitesse de réaction augmente, la formation du produit également, bien que sa concentration reste négligeable.
Question n°5 :
Une inhibition par excès de substrat entraîne-t-elle une augmentation de la Km ?
Est ce qu’on peut associer ce type d’inhibition à une inhibition incompétitive ?
No, ça entraine une diminution de la Km, ainsi que de la Vm ; oui l’inhibition par excès de substrat est un cas d’inhibition incompétitive
Question n°6 :
Vous avez dit en cours que la première phase d’une réaction enzymatique qui correspond à la phase initiale/stationnaire est dite d'ordre 1, c'est à dire que la vitesse dépend de la concentration en substrat.
Cependant, l'état stationnaire ne correspond-il pas plutôt à la phase d'ordre 0 où la vitesse de la réaction est indépendante de la concentration en substrat ?
Doit-on donc remplacer le mot « stationnaire » par « pré stationnaire » dans la phrase ci-dessus ?
Je ne pense pas avoir evoqué ce concept « d’ordre de réaction » dans les cours cette année ; mais oui en effet l’état stationnaire est d’ordre 0
Nous avons aussi quelques doutes concernant les items suivants :
1/ La trypsine a un pH optimal à pH basique compté faux car :
Peut-on dire le pH optimal de la trypsine soit basique ? ( car il est neutre : pH = 7)
Etes-vous d’accord avec cette correction ? Nous avons un doute !
La trypsine a un pH optimale de 7.7, donc basic. En effet elle agit au niveau de l’intestin où l’environnement est plutôt alcalin (8 - 9) ; L’item est donc VRAI.
2/ Le coenzyme est lié à l'holoenzyme : est-ce à compter comme vrai ou faux ? car c’est l’apoenzyme qui est liée au coenzyme, ce qui forme l’holoenzyme.
Cet item est ambigu ; en effet l’association entre apoenzyme et coenzyme donne l’holoenzyme ; il faudrait le formuler autrement
3/ La sensibilité de certaines personnes à l'éthanol peut s'expliquer par la différence de Km d'enzyme qui neutralisent cet éthanol : nous l’avons compté juste êtes-vous d’accord avec nous ?
Car certains étudiants l’ont compté faux car c’est l’acétaldéhyde que l’on neutralise.
Les deux reponses peuvent être considerées comme étant justes sur le fond. Si on se tient au sense littéraire de l’item, celui-ci est cependant FAUX. Je crois que idéalement cet item aurait du être formulé autrement, avec plus de précision. En effet l’enzyme qui possède des Km différentes en fonction de sa localisation est l’aldehyde déshydrogénase qui catalyse le passage de acétaldéhyde en acétate. Cette reaction est partie integrante de l’ensemble de deux réactions qui permettent la transformation de l’éthanol sous la forme d’acétate (la prèmiere etant le passage d’éthanol à acétaldéhyde, catalysée par l'alcool déshydrogénase).
VAGUE 2 :
- Questions - Professeur Chinetti .pdf
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Question n°1 :
Que pensez-vous de ces items ? Est-ce que ces items pourraient tomber ou sont-ils mal formulés et source de piège ? Si ces items peuvent tomber, les compteriez-vous justes ou faux ?
"les ions métalliques sont des cofacteurs indispensables aux holoenzymes" "les coenzymes sont des cofacteurs indispensables aux holoenzymes"
"les ions métalliques sont des cofacteurs indispensables aux apoenzymes" "les coenzymes sont des cofacteurs indispensables aux apoenzymes"
Je pense en effet qu’ils peuvent être source de piège et d’ambiguïté : le but est de comprendre les notions/définitions et non pas de piéger les étudiants. J’essaierai d’éviter de jouer sur les mots
Question n°2 :
Vous dites durant votre cours sur la CRM que l’atractyloside est un découpleur qui va bloquer la translocase ATP/ADP. Cette translocase fait-elle partie de la CRM à proprement parler comme le montre le diapo 16 de ce cours ? Nous avons un doute.
Les étudiants aimeraient savoir si on peut dire que les découpleurs inhibent la CRM même s’ils n’agissent pas sur le transport d’électrons.
Par découpleurs on entends les composés qui empechent le trasfert d’énergie entre les réactions d’oxydoiredcutions de la CRM et la production d’ATP (ATP synthase), et qui dissocient donc l’energie du transfert d’électrons et la production d’ATP. Pour les protéines UCP, par example, des découpleurs naturels, elles permettent la fuite des protons, avec production de chaleur sans qu’il y ait production d’ATP.
Question n°3 :
Cette question rejoint un peu la précédente, la phosphorylation oxydative est-elle une « sous-partie » de la CRM ? Ou est-ce que la phosphorylation oxydative ne fait pas partie de la CRM ?
La phosphorylation oxydative est la consommation d'oxygène (respiration mitochondriale) associée à une phosphorylation de l'adénosine diphosphate (ADP) en adénosine triphosphate (ATP) (via l’ATP synthase). C’est donc l’ensemble de la chaîne de transfert des e- et la production d’ATP.
Quant à l’ATP synthase vous pouvez également la trouver comme étant le cinquième complexe de la chaîne respiratoire mitochondriale. LA ADP/ATP translocase se trouve dans le MIM à proximité de l’ATP synthase, même si elle ne fait pas partie de la CRM.
VAGUE 3 :
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• Enzymologie :
þ Question 1 : Vous dites que les enzymes sont produites dans leur lieu d'utilisation mais vous dites aussi que les zymogenes ou proenzymes permettent le transport et le stockage des enzymes sous forme inactive.
Peuvent-elles être seulement transporté sous forme inactive ou existe-t-il des enzymes totalement actives qui se déplacent pour atteindre leur lieu d'utilisation ?
Certains enzymes sont produites sous forme inactive (zymogenes). D’autres enzymes sont directement produits sous leur forme active et peuvent circuler ainsi. C’est le cas des lipases par example.
þ Question 2 : La régulation transcriptionelle est-elle réversible ou irréversible ?
Qu’est ce que vous entendez par « réversible » ? La transcription d’un gène, et donc d’une enzyme, peut être controllée par des facteurs afin de l’accélerer ou l’inhiber en fonction des bésoins de la cellule.
þ Question 3 : Est-ce que les enzymes allostériques, lors d'une transition allostérique selon le modèle séquentiel (Koshland), conservent bien l'axe de symétrie ?
Le modèle sequentiel prevoit que chacun des protomères peut être dans un état « tendu » ou « rélaché », sans cesser de subir la contrainte des autres protomères pour le faire chnager d’état. L’axe de symetrie n’est donc pas forcement respecté. Il peut y avoir des protomere en R et des protomeres en T
Ces questions d’enzymologie nous ont été posées cette semaine, les étudiants aimeraient savoir si c’est possible que vous y répondiez durant votre séance de révision, même si ce n’est pas vraiment le sujet du cours.
• Métabolisme Mitochondrial :
þ Question 4 : La PDH sera activée en situation post-prandiale lorsque le glucose est présent en grande quantité et lorsque l'insuline sera sécrétée mais vous ne dites pas si l'insuline active la PDH. L'insuline active-t-elle la PDH ?
L’insuline active la PDH (comme indiqué dans la diapo 25 du cours) ; cet effet passe par l’activation de la PDH phosphatase
þ Question 5 : Concernant l’activation de la PDH phosphatase : sur la diapositive 30 vous marquez que le pyruvate active la PDH-P alors que sur la diapositive 24 vous parlez seulement de son action inhibitrice sur la PDH-K. Faut-il retenir ces deux actions du pyruvate, sur la PDH-P et la PDH-K à la fois ?
Un exces de substrat de la PDH, donc de pyruvate, va agir sur la PDH kinase (inhibition) avec une activation du complexe PDH par la phosphatase. Il faut retenir les deux possibilités
þ Question 6 : Sur les diapositives ci-dessous il nous semble qu’il y a une contradiction : Sur la diapo 45 vous dites que l’antimycine A bloque le transfert d ’électrons entre Cyt b et Cyt c alors que le schéma diapo 24 elle bloque transfert d'électrons entre FeS et Cyt C1. Que faut-il que les P1 retienne ?
Il n’y a pas de contradiction : au niveau du complexe III le trasfert d’electrons entre ubiquinol et CytC se fait par l’intermediaire du CytB, des protéines Fe/S et du CytC1. L’essentiel a rétenir est que l’antimycine bloque le passage d’électrons entre CytB et Cyt C (sans tenir compte des intermediaires).
þ Question 7 : Vous considérez que le canal mobile de Fo correspond au Rotor et que la sous unité fixe de F1 est le Stator. En UE2 et plus particulièrement en Biologie cellulaire avec le Pr. Gilson, les P1 ont vu que le stator et le rotor faisaient tout deux partis du domaine Fo. Faut-il qu’ils retiennent les 2 versions différentes pour chacune des matières ?
La partie « rotor » comprends les sous-unités c du Fo et les sous-unités gamma et espilon qui appartiennent à F1. Le stator est composé des sous unités a, b, alpha, beta et delta du F1
þ Question 8 : Concernant l'item "la MIM est perméable à l'aspartate et au malate", nous l’avions compté vrai étant donné que la membrane est imperméable à l’OAA donc ce dernier se transforme en Malate ou en Aspartate. Certains étudiants ne sont pas trop d’accord parce que pour eux le malate et l'aspartate passe juste parce qu'ils ont des transporteurs spécifiques et donc pour eux la MIM n'est pas "perméable". Qu’en pensais vous ? Quand une molécule a un transporteur sur la MIM on peut dire que la MIM est perméable à cette molécule ?
La MIM est impermeable aux ions et aux métabolites hydrosolubles. Ces substances ne peuvent traverser la membrane qu’à l’aide des protéines membranaires de transport ou de systemes plus complexe de navettes. La permeabilité est donc basée sur la capacité ou non de la molécule à traverser la MIM sans transporteurs spécifiques. La présence d’un transporteur signifie que la MIM est impérmeable au composé en question.
þ Question 9 : Durant le cours vous dites que le pyruvate peut provenir de la dégradation des AG, tout comme cela est montré sur le schéma ci-dessous. Nous ne comprenons pas trop par quelles réactions cela est possible ? Est-ce par la dégradation des AG impairs qui fournit des précurseurs pour la NGG, donc qui produit du pyruvate ? Nous ne comprenons pas trop.
En effet il s’agit juste d’un schema pour montrer les voies finales du catabolisme avec cycle de Krebs et production d’ATP. Ce sont les acides gras impairs qui ne vont pas génerer de l’enregie mais fournir des intermediaires de la néoglucogenese et donc indirectement du pyruvate.
þ Question 10 : L'année dernière ainsi que sur votre diaporama, vous parlez du transfert des électrons du cytochrome c1, à b1 puis au cytochrome C au niveau du complexe II de la CR. A l’oral cette année, vous n’avez même pas parlé de c1. Que doivent retenir les P1, ce que vous avez dit à l’oral ou ce qu’on retrouve sur votre diaporama ?
Dans le complexe III les éléctrons passent de l’ubiquinol au cyt B, au CytC1 (via les protéines Fe/S) et infine arrivent sur le CytC.
þ Question 11 : Concernant le complexe IV, vous avez dit cette année que les atomes de Cu2+ font partie des cytochromes a et a3, alors que l’année dernière et sur les schémas de votre diaporama on voit que les atomes de cuivre acceptent les électrons après les cytochromes a et a3. Que faut-il retenir ?
Le complexe IV contient deux cytocromes (a et a3), chacun associé à un atome de Cu. Les électrons en provénance du Cyt C passent sur le Cu du CytA, sur le CytA, puis CytA3, puis sur le Cu associé au Cyt A3 qui les livre à l’oxygène.
VAGUE 4 :
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Question 1 : Que pensez-vous de ce QCM ? L’item D est-il à compter juste ou faux ?
Parmi les propositions ci-dessous, laquelle ou lesquelles corresponde(nt) à des mécanismes réversibles de régulations enzymatiques ?
A) Protéolyse limitée
B) Modification covalente
C) Régulation allostérique
D) Régulation transcriptionelle
E) A, B, C et D sont fausses
Pour répondre à votre question sur l'item D :
La régulation transcriptionnelle n’est pas à compter comme une régulation réversible ; il faut bien comprendre que la régulation transcriptionnelle en générale est soumise à des facteurs de transcription (et d’autres mécanismes) qui vont contrôler les niveaux d’expression des gènes.
En fonction des besoins de la cellule et de signaux reçus, la transcription d’un gène donné peut être augmentée ou diminuée.
Cet item D n’a pas sa place dans un QCM sur les mécanismes réversibles de régulations enzymatiques.
