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par **Bardamu** » 10 Aoû 2016, 19:42

Bonjour bonjour !

J'ai retenu les différents paramètres des deux types d'inhibition que je cite plus haut mais sans vraiment les comprendre, donc je viens ici plutôt pour la compréhension ! :soldier:

Pourquoi la Km de l'inhibition non compétitive reste inchangée qu'il y ait ou non inhibiteur (non compétitif du coup) ?

Pourquoi la Km de l'inhibition incompétitive change suivant la présence ou pas de l'inhibiteur éponyme ?

Gros merci d'avance !

par **Bluebird** » 10 Aoû 2016, 22:25

Coucou

- Un inhibiteur non compétitif n'a aucune influence sur la fixation du substrat (et réciproquement) : les sites de fixation du substrat (site actif) et de l'inhibiteur sont distincts
Km n'est pas modifiée : l'inhibiteur se fixe sur un autre site donc on n'a aucun changement d'affinité les sites de fixation étant distincts, la saturation par le substrat des molécules d'enzyme libre n'est pas modifiée

- Un inhibiteur uncompétitive ne peut se fixer sur l'enzyme que si le substrat c'est déjà placé. Du coup, l'affinité de l'enzyme vis-à-vis du substrat va augmenter (car cette dernière veut s'associer à l'inhibiteur) = diminution de Km

C'est mieux pour toi ? :angel:

Bonne soirée

par **Pac-Man** » 10 Aoû 2016, 22:41

Salut !!

Tout d'abord la prof ne parle pas du tout de cela donc ça ne tombera pas au concours (à moins qu'elle le detaille cette année ce qui m'étonnerait

)

Ce que je te dis ci dessous est ce que j'ai trouvé sur le site de la fac d'Angers

Bardamu a écrit:Pourquoi la Km de l'inhibition non compétitive reste inchangée qu'il y ait ou non inhibiteur (non compétitif du coup) ?

Le Km représente l'affinité de l'enzyme pour le substrat

Dans l'inhibition non compétitive l'inhibiteur se fixe sur un site différent de l'enzyme et influe sur le catalytique (donc sur la vitesse) mais la fixation du substrat sur les sites de reconnaissance se fait toujours de la même manière donc l'affinité et le Km sont inchangés !

Bardamu a écrit:Pourquoi la Km de l'inhibition incompétitive change suivant la présence ou pas de l'inhibiteur éponyme ?

Dans ce cas là l'inhibiteur favorise la formation du complexe [E-S] qui va ensuite être consommé pour former le complexe ESI. Donc l'affinité augmente et le Km baisse :wink2: