Salut,
Deja merci pour la retranscription de la sdr c'est cool, et ensuite il y a quelque chose que je comprend pas sur la figure 2A. On dit qu'on fait une immuno-precipitation sur HDAC1 puis un WB donc on recupere HDAC1 avec les proteines qui interagissent avec elle mais apres on denature la proteine et on inhibe ses liaison avec d'autres proteines, avant de faire un WB (dit moi si je me trompe).
Donc j'arrive pas a comprendre comment on peut avoir un trait de HDAC1 en DM (figure 2A) ayant la meme masse que prb dephosphorylé et en quoi ca explique son interaction avec si on cassé toutes les liaison qu' HDAC1 faisait avant le WB ?



