bnj le tutorat n 2 cé quand!
sur nquoi exactement!
merci
Vincent B a écrit:alX a écrit:salut , salut
bn moi j'ai casiment les méme réponses que toi en bioch sauf pour les exos :
22 E
26 C
27 B
32 A
Salut,
Pour la 26 j'hésitais plutôt entre la b et la c...
1 Un effecteur allostérique hérérotrope positif ne possède pas d'analogie structurale avec le substrat.Vrai
2 La désensibilisation d'une enzyme allostérique suite à un traitement chimique n'implique pas la perte de la structure quaternaire de l'enzyme.Faux
3 Un activateur allostérique hétérotrope déplace la courbe v=f(S) vers la gauche. Vrai
4 Dans le cas d'une enzyme allostérique à effet homotrope, on dit qu'il y a coopérativité parce que l'activité des autres protomères de l'enzyme est augmentée suite à la fixation du substrat sur un des protomères.Faux coopérativité augmentée suite à la fixation du ligant ou effecteur
5 Les enzymes allostériques exercent leur rôle régulateur le plus efficace dans l'intervalle de concentrations physiologique en substrat.j'hésite entre vrai et Faux, j'ai pas bien saisi à quoi correspond l' "intervalle de concentration physiologique"
Qu'en pensez vous?
Hello!
Pour moi tout est juste dans ce QCM,
Une désensibilisation fait perdre la coopérativité entre les protomères, mais pas forcément la structure quaternaire de l'enzyme. Chaque protomère se conduira ensuite comme une enzyme michaelienne.
Ensuite pour l'item 4, Puisque dans le cas d'un effecteur homotrope, le ligand/effecteur EST le substrat, je pense qu'on peut considérer celle ci comme vrai.
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