QCM enzymo anathème

[Baracouda]

Bonjour a tous,

Alors voila en révisant mon enzymo qui était lointaine, je suis tombé sur 2 QCM qui me pose prb ^^ je propose mes réponse si vous pouvez confirmer ou corriger se serait sympa ^^

Parmi les propositions ci dessous cb sont quelles sont celles qui sont INEXACTES
1. Dans l'inhibition NON COMPÉTITIVE, ce sont les modifications structurales induites par la fixation de l'inhibiteur, qui altèrent le site catalytique de l'enzyme --> VRAI
2. Dans l'inhibition COMPÉTITIVE, il peut y avoir formation d'un complexe ternaire E-I-S --> FAUX
3. Dans l'inhibition COMPÉTITIVE, substrat et inhibiteur entrent en compétition avec le site catalytique --> FAUX ( de reconnaissance )
4. Dans l'inhibition COMPÉTITIVE, l'affinité de l'enzyme vis a vis du substrat, en présence de l'inhibiteur est diminué du rapport I/Ki --> FAUX c'est pas plutot 1+I/Ki non ?
5. Dans l'inhibition INCOMPETITIVE, la fixation de l'inhibiteur sur l'enzyme libre, augmente l'affinité de l'enzyme vis a vis de son substrat --> VRAI

A 12 B 23 C 34 D 45 E 15 ils disent D le problème c'est qu'avec ce que je trouve 2 réponses sont possibles donc une aide serait la bienvenue ^^

2e QCM: ( dsl pour la présentation je sais rien faire sur ce site a part ecrire ) ^^
Constante de Michaelis : 1 inchangé 4 Km>K'm 7 Km<K'm
Vitesse maximum: 2 inchangé 5 Vm>V'm 8 Vm<V'm
Rapport Vm/Km: 3 inchangée 6 Augmentée 9 diminuée

K'm et V'm correspondent aux valeur cinétique en présence d'un inhibiteur. Parmi les propositions suivantes lesquels correspondent à la définition de l'inhibition incompétitive
A 345 B 237 C 378 D 189 E 279
Alors pour moi modification de Vm et Km qui sont diminués de meme rapport ( 1=I/Ki ) donc Vm/Km inchangée
SI Km et Vm diminue alors K'm et V'm sont plus grand non ? donc 378 et donc réponse C mais la correction mais A donc j'ai peut etre raisonné a l'envers ^^ La aussi une aide serait la bienvenue ^^
Bonne journée ^^

[Baracouda]

up ^^
Une réponse svp

[Mariie06]

Salut, alors pour le premier QCM je ne peux pas te répondre, vu que jsuis d'accord avec toi
Par contre pour le deuxieme, je trouve A aussi, car Km et Vm diminuent, et Km' et Vm' pour moi c'est les nouvelles valeurs, elles sont diminuées, vue qu'elles sont égales à Km et Vm divisés par F, le facteur d'inhibition
donc Km'< Km
et Vm'< Vm
Donc reponse A

[Mika]

salut, pour ton premier QCM après réflexion, je pense qu'on peux avoir création d'un système ternaire, mais le prof n'en a certainement pas parlé cette année.
J m'explique : ton inhibiteur a la forme structurale de ton substrat, donc la plus part du temps ce substrat aura plusieurs points d'attache à l'enzyme. Prenons l'exemple de 5 points d'attache, étant donné que ton substrat et ton inhibiteur sont les "memes" niveau structure, et bah il est possible que ton substrat ne s'attache que par 2 ou 3 points d'attache, et que ton inhibiteur reconnaisse les autres points d'attache de ta meme enzyme.
Donc au final pour une meme enzyme tu auras ton inhibiteur et ton substrat qui sera fixé dessus ==> complexe ternaire (complètement inactif)
Ceci est similaire à une inhibition par concentration trop importante de substrat POLY Page 102
voila j'espere que c'est plus clair maintenant

[Baracouda]

Bonsoir,

Deja merci a vous 2 pour vos réponses ^^
Marie tu as surement raison j'ai pas trop compris mais c'est pas grv a chaque fois je me trompe donc a chaque fois je prendrai l'inverse de ce que je pense ^^
Mika ou mon sauveur en bioch ( si t'était une fille jtauré revalu sa a la post mé bon t un mec ^^ ) meme si la je suis pas d'accord avec toi car COMPETITIVE seulement formation de complexe binaire EI OU ES donc c'est pas trop grave je pense qu'il ont oublié le 1 à l'item ou que c'est une erreur des anathèmes ^^

[Mika]

Tu peux toujours me revaloir ca à la post :p mais à celle de Mai parce que jserais pas la la semaine prochaine :'(

[Bloomwood]

Hello, (:
(on parlait PP donc j'me suis dit que ça valait peut-être le coup de répondre)

Parmi les propositions ci dessous cb sont quelles sont celles qui sont INEXACTES
1. Dans l'inhibition NON COMPÉTITIVE, ce sont les modifications structurales induites par la fixation de l'inhibiteur, qui altèrent le site catalytique de l'enzyme --> VRAI
2. Dans l'inhibition COMPÉTITIVE, il peut y avoir formation d'un complexe ternaire E-I-S --> FAUX
3. Dans l'inhibition COMPÉTITIVE, substrat et inhibiteur entrent en compétition avec le site catalytique --> FAUX ( de reconnaissance )
4. Dans l'inhibition COMPÉTITIVE, l'affinité de l'enzyme vis a vis du substrat, en présence de l'inhibiteur est diminué du rapport I/Ki --> FAUX c'est pas plutot 1+I/Ki non ?
5. Dans l'inhibition INCOMPETITIVE, la fixation de l'inhibiteur sur l'enzyme libre, augmente l'affinité de l'enzyme vis a vis de son substrat --> VRAI

1. Vrai : inhibition non - compétitive --> altération du site catalytique.
2. Faux, archi faux et totalement faux.
3. Faux, avec le site de reconnaissance.
4. Vrai! I/Ki représentant le taux d'inhibition. Je m'explique : Depuis que tu es entré en P1, tes capacités de mémorisation ont augmenté de 60%. Ta nouvelle capacité de mémorisation est donc de 1 + 0,6, MAIS tes capacités n'ont pas augmenté de 1.06, leur taux d'augmentation est de 60%. Bref, ici c'est pareil sauf que t'augmentes pas mais tu dimines.
5. Faux, la fixation de l'inhibiteur se fait uniquement sur le complexe enzyme-substrat.

Réponse B

Constante de Michaelis : 1 inchangé 4 Km>K'm 7 Km<K'm
Vitesse maximum: 2 inchangé 5 Vm>V'm 8 Vm<V'm
Rapport Vm/Km: 3 inchangée 6 Augmentée 9 diminuée

K'm et V'm correspondent aux valeur cinétique en présence d'un inhibiteur. Parmi les propositions suivantes lesquels correspondent à la définition de l'inhibition incompétitive
A 345 B 237 C 378 D 189 E 279

Inhibition incompétitive : Km diminue, Vmax diminue, le rapport inchangé donc -----> Réponse A.

Voilà

[Mika]

4. Vrai! I/Ki représentant le taux d'inhibition. Je m'explique : Depuis que tu es entré en P1, tes capacités de mémorisation ont augmenté de 60%. Ta nouvelle capacité de mémorisation est donc de 1 + 0,6, MAIS tes capacités n'ont pas augmenté de 1.06, leur taux d'augmentation est de 60%. Bref, ici c'est pareil sauf que t'augmentes pas mais tu dimines.

Hello je pense que tu voulais dire 1,6 sinon jsuis totalement d'accord avec toi !

[Baracouda]

Salut,

Bon merci j'ai compris pour l'item 4 et le 5 j'avais pas tilté avec l'enzyme libre bien vu fixation UNIQUEMENT sur le complexe ES ^^ donc merci ( pour ce qui est de la PP il te faut + de réponse ^^ ) t'aura peut etre le temps d'ici le concours
@ Mika, a tant pis t'a laissé passer ta chance au second semestre y'a plus de bioch ^^, mais bon si je reussi bien la bioch on en reparlera :p
Merci à vous 2 bonne journée ^^