Salut salut !
1) d'abord je tiens à préciser que les enzymes ne servent pas uniquement à augmenter la vitesse de la réaction +++ Dans ton organisme,
certaines enzymes sont INDISPENSABLES à la réalisation d'une réaction. Si elles ne sont pas là, la réaction ne se fait pas !
2) La réaction catalysée pas la LDH est une
réaction réversible : elle peut se faire dans un sens comme dans l'autre, autrement dit, elle peut se faire en partant du pyruvate (et on obtient du L-Lactate) ou en partant du L-Lactate (et on obtient du Pyruvate).
Dans le sens L-lactate --> Pyruvate, la LDH est spécifique de la forme L du lactate. Donc quand on fera la réaction inverse, on obtiendra aussi du L-Lactate. Il ne faut pas voir ça comme une "participation" de l'enzyme à la réaction, dans le sens où l'enzyme modifierai le produit obtenu. C'est simplement une spécificité particulière de l'enzyme LDH vis à vis du L-Lactate.
Alors petit parenthèse, je viens de faire quelques recherches sur google (donc rien à voir avec le cour de la prof) pour que ce soir encore plus clair :
il existe deux stéréoisomères de lactate : le L-lactate et le D-lactate. Tout deux sont issus du pyruvate, mais sont obtenus grâce à deux isoformes de la LDH : le L-lactate est obtenu grâce à la L-LDH et le D-lactate grâce à la D-LDH. Le truc, c'est que chez les mammifères, on ne retrouve que du L-LDH, donc dans notre corps, on a exclusivement du L-lactate. Voilà le pourquoi du comment !!Voilà, dis moi si c'est ok pour toi
