par Alistair » 06 Déc 2012, 18:26
Hello !
1) Alors la thiokinase c'est une ligase : comme toute les ligases on créé un liaison (ici entre l'acyl et le CoA) en hydrolysant un ATP. Que ce soit la Glutamine Synthétase, la CPS-1 ou les thiokinases, il se passe tj la même chose. Pour la thiokinase, l'enzyme fait les choses suivantes :
- il y a clivage de l'ATP en AMP et PPi
- l'AMP se fixe sur l'AG : un H2O s'en va (le OH du carboxyle de l'AG) et on forme un Acyl-AMP (acyladénylate)
- ensuite le CoA-Sh libre arrive et remplace l'AMP
- on a le CoA-SH
L'enzyme fait tout ça. La raison est simple : si on se contente de coupe l'ATP en AMP+ PPi, l'énergie va se disperser partout et elle ne sera pas utiliser pour former la liaison thioester de l'acylCoA. Donc la réaction ne marcherait pas! Pour éviter ce problème, on fixe l'AMP sur l'acyl (on utilise l'energie libéré par la coupure de l'ATP pour former une liaison HPE anhydride mixte de l'acyladénylate puis on coupe cette liaison ce qui libère bcp d'énergie et permet la formation d'une liaison un peu moins énergétique entre le CoA et l'acyl... Comme ça l'énergie ne se perd pas)
C'est pareil pour la glutamine synthétase : tu forme un Glutamyl-ADP + Pi puis le NH3 attaque et tu formes ta glutamine en libérant ADP
2) Tu parles des petits AG ? Il sont quasiment hydrosolubles donc je ne pense pas qu'ils utilisent AGBP (enfin pas l'acétate, le propionate et le butyrate...; Après pour ceux à 5, 6, 7, 8 C peut être... Mais bon on sen fiche ^^).
Par contre leur activation libère de l'AMP dans la mito aussi... Le prof vous dit qu'il n'y a pas d'AMP dans la mito pour simplifier. en vérité c'est faux, tu as même une isoforme mitochondriale de l'Adénylate Kinase ^^
