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[RESOLU] Activation des AG


[RESOLU] Activation des AG

Messagepar Dawn » 06 Déc 2012, 15:55

Bonjour !

J'ai un petit soucis, on voit que l'étape d'activation des AG se passe en 2 étapes :arrow: passage par un intermédiaire métabolique : l'acyl-adénylate

J'aimerais savoir: quand est ce que la thiokinase agit ??
A) lors du passage de l'AG en acyl-adénylate
B) lors du passage de l'acyle-adénylate en acyl-CoA
C) elle agit tout le long et en fait c'est compliqué ^^ et il ne faut que retenir AG --> acyl-CoA

Merci d'avance :)
Dernière édition par Dawn le 06 Déc 2012, 18:43, édité 1 fois.
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Re: Activation des AG

Messagepar Loww » 06 Déc 2012, 16:03

Salut !

Moi je dirais réponse C :lol: Je ne pense pas que cela soit vraiment important vu qu'il en a parlé en coup de vent et il ne me semble pas qu'il ai dit les enzymes correspondantes à chaque étape :) Donc bon ..
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Re: Activation des AG

Messagepar Dawn » 06 Déc 2012, 16:06

Merci beaucoup pour ta réponse :)

Elle me convient bien :D attendons de voir ce que nous disent nos super tut' !
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Re: Activation des AG

Messagepar Dawn » 06 Déc 2012, 17:36

Une autre petite chose me turlupine à ce sujet :shame:

Pour les Ag qui traversent à l'aise les membranes mitochondriales:
1) ils sont transportés jusqu'à la mitochondrie par la protéine AGBP ?
2) lors de leur activation dans la matrice mitochondriale par la thiokinase mitochondriale, comme on est dans la mitochondrie on utilise cette fois 2 ATP non ? Pour avoir 2 ADP puisque l'AMP n'a pas lieu d'être ou c'est le même mécanisme que dans le cytosol ?

Merci d'avance :)
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Re: Activation des AG

Messagepar Alistair » 06 Déc 2012, 18:26

Hello !

1) Alors la thiokinase c'est une ligase : comme toute les ligases on créé un liaison (ici entre l'acyl et le CoA) en hydrolysant un ATP. Que ce soit la Glutamine Synthétase, la CPS-1 ou les thiokinases, il se passe tj la même chose. Pour la thiokinase, l'enzyme fait les choses suivantes :
- il y a clivage de l'ATP en AMP et PPi
- l'AMP se fixe sur l'AG : un H2O s'en va (le OH du carboxyle de l'AG) et on forme un Acyl-AMP (acyladénylate)
- ensuite le CoA-Sh libre arrive et remplace l'AMP
- on a le CoA-SH
L'enzyme fait tout ça. La raison est simple : si on se contente de coupe l'ATP en AMP+ PPi, l'énergie va se disperser partout et elle ne sera pas utiliser pour former la liaison thioester de l'acylCoA. Donc la réaction ne marcherait pas! Pour éviter ce problème, on fixe l'AMP sur l'acyl (on utilise l'energie libéré par la coupure de l'ATP pour former une liaison HPE anhydride mixte de l'acyladénylate puis on coupe cette liaison ce qui libère bcp d'énergie et permet la formation d'une liaison un peu moins énergétique entre le CoA et l'acyl... Comme ça l'énergie ne se perd pas)

C'est pareil pour la glutamine synthétase : tu forme un Glutamyl-ADP + Pi puis le NH3 attaque et tu formes ta glutamine en libérant ADP

2) Tu parles des petits AG ? Il sont quasiment hydrosolubles donc je ne pense pas qu'ils utilisent AGBP (enfin pas l'acétate, le propionate et le butyrate...; Après pour ceux à 5, 6, 7, 8 C peut être... Mais bon on sen fiche ^^).
Par contre leur activation libère de l'AMP dans la mito aussi... Le prof vous dit qu'il n'y a pas d'AMP dans la mito pour simplifier. en vérité c'est faux, tu as même une isoforme mitochondriale de l'Adénylate Kinase ^^
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Re: Activation des AG

Messagepar Dawn » 06 Déc 2012, 18:42

Ah d'accord !

Alistair a écrit:Tu parles des petits AG ?
:arrow: oui c'est ça :) et ta réponse est parfaite, comme toujours ;)

Merci beaucoup :)
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