bonjour!
je ne vois pas ce qui vous pose problème, en bleu dans le premier post c'est une réponse que j'avais faite à ce sujet et je ne vois pas trop ce que je peux vous dire de plus..
Km:
- on le définit pour les enzymes michaeliennes
- on ne le définit pas pour les enzymes allostériques
explication que j'avais faite sur un autre post:
daphné a écrit: - pour une enzyme michaelienne: on a une seule conformation de l'enzyme. graphiquement au niveau de l'activité enzymatique on a une courbe où on arrive à saturation quand la quantité de substrat augmente car le nombre de sites libres diminue au fur et à mesure. l'efficacité de la liaison au substrat diminue donc progressivement
- pour une enzyme allostérique c'est différent, on peut avoir plusieurs conformations. il se trouve que la fixation du substrat favorise une conformation où l'efficacité de la liaison augmente. donc au début plus on a de substrat, plus l'efficacité catalytique augmente. mais au bout d'un moment, on manque quand même de sites de fixation pour le substrat, l'efficacité diminue. efficacité augmente puis diminue -> c'est ce qui donne cette forme de sinusoïde à la courbe.
- du coup pour Km:
- pour une enzyme michaelienne, vu qu'on n'a qu'une seule conformation de l'enzyme, on a une constante caractéristique de l'affinité qui ne varie pas en fonction de la quantité de substrat. on a la super formule Km = [Ei][S]/[ES]
- on ne peut pas définir de Km pour les enzymes allostériques
par contre on peut définir Vm à la fois pour les enzymes michaeliennes et allostériques
après pour ce qui est des enzymes allostériques système K / système V:
- système K: modification de l'affinité enzyme-substrat MAIS on ne parle pas de Km ici! parce qu'on est face à une enzyme allostérique, pour laquelle on ne définit pas de Km cf. l'explication que je viens de vous mettre
- système V: modification de la vitesse maximale de réaction
j'espère que ça répond à votre question
