QCM 26 TuT 07/12

[Alex Kaisui]

Hello tout le monde !
Alors je suis le seul à voir un pb avec ce QCM pour le moment donc j'ai du faire une erreur mais j'ai du mal à voir même avec la correction ^^ J'explique :

Pour un acide saturé (2n C), la technique de calcul rapide d'équivalents ATP formés est (17n - 7).
De plus pour un acide insaturé, on enlève le potentiel d'un FADH2 par double liaison, soit 2 ATP.

Donc on a acide a-linolénique (18C -> n = 9 ; 3 insaturations) : 17n - 7 - 3x2 = 153 - 7 - 6 = 140 ATP.

Cependant dans la correction vous faîtes le calcul détaillé et vous trouvez 142 équivalents ATP, mais je pense expliquer cela parce qu'en lisant bien, j'ai l'impression que vous oubliez la 2° double liaison au tour 5. Si c'est pas le cas, je vois pas comment elle disparaît

Merci d'avance pour votre réponse

[♠LX♠]

Ouais, alors je vais pas te dire comment j'ai fais puisque j'ai hesité entre 142 et 140.

A la sortie un etudiant m'a dit qu'on comptais que les doubles liaisons impairs, ou un truc du genre.
Ca me parait bizarre, mais si tu arrives a comprendre. Tant mieux :p



de toute facon c'est HP.

[Alex Kaisui]

JE vois ce que tu veux dire, c'est ce que je me suis dit aussi en regardant la correction, mais j'ai vérifié sur les diapos de Giudi, et pour l'acide linoléique, 18C et 2 insaturations en 9 et 12, bah on utilise quand même l'énoyl-CoA isomérase 2 fois, donc perte de 2 FADH2.
Avec l'a-linolénique on devrait donc en perdre 3 soit le résultat que j'ai obtenu...
Enfin comme tu dis j'avais bien cru comprendre qu'il demanderait pas ça au concours ^^

[♠LX♠]

j'ai cherché sur internet... j'ai pas trouvé...

sauf ca :

génial (enplus c'est un des livre de ref jcrois)

[Alex Kaisui]

Raison de plus pour qu'un tel calcul ne tombe pas au concours

EDIT : en fait je viens de voir que dans beaucoup de cas, on considère que FDAH2 -> 1,5 ATP et NADH -> 2,5 ATP, soit 10 ATP par acétyl-CoA et pas 12, d'où la différence !

[Alex 06340]

Alors j'ai pas revu super alex mais :
Sachant que tes DL sont en cis, tu fais tes premiers cycles de manière normale puis tu arrives à 3 carbones de ton insat, tu peux pas couper cash pistache ^^sinon tu obtiens la DL de manière gênante après donc tu vas faire tout ce qu'il faut pour la mettre en beta tu shunt la prod d'un FADH2 (-2), puis après l'autre te fais chier cas pas bien mise (du fais du système mallonique ... désolé de pas être plus clair mais du fait que c'est HP tu comprendras que j'ai pas plus bossé que ça). bref ici tu shunteras pas un FADH2 car tu utiliseras un NADPH, et pour la dernière, elle est comme la première (sens) donc là FADH2 (-2)

J espère avoir été assez clair :s. Mais +1 c est dégueulasse car ça tombera pas!

[Alex Kaisui]

(Encore une fois je vais citer le cours ^^)
Le truc c'est que le NADPH ne sert qu'à déplacer la double liaison mal placée, mais après on a tout de même besoin de "shunter" le FADH2, en fait en résumé tu vas empêcher l'utilisation d'un FADH2 par insaturations et utiliser un NADPH par insaturation successive, soit ici -3 FADH2 (-6 ATP) et -2 NADPH !
Je me base sur la diapo avec l'acide linoléique, il suffit de rajouter une insaturation et on obtient ce résultat...

Enfin bon je pense que c'est un peu trop prise de tête, le prof a dit clairement en cours ce qu'il fallait retenir, je pense qu'on devrait tous s'y tenir pour nous faciliter la vie ^^

[Alex 06340]

Ben non... ton NADPH va reduire... et donc supp la DL, donc après tu prends tes 4ez habituelles, et si tu suis la logique pendant ces 4 etapes tu refais une insat mais au bon endroit cette fois et donc NADH/FADH2/AcCoA.

(avec pincettes mais je crois que c est juste)

[Alex Kaisui]

Comme on peut voir sur la diapo (la 2° sur les AG insaturés), le NADPH réduit 2 insaturations mais en forme une autre en 3-4 qui nécessite l'enoyl-CoA isomérase, soit la non utilisation d'un FADH2, voilà là où je veux en venir : chaque insaturation provoque la perte d'un FADH2 et deux insaturations consacutives (je parle des insaturations originelles en position malonique) provoque l'utilisation du NADPH.
C'est assez particulier à expliquer, j'espère que tu vois où je veux en venir.

[eid0le]

Je suis d'accord avec la remarque d'alex jai fait le meme calcul que toi du coups jai bien obtenue 140 atp !!!
Mais c'est vrai que je n'avais pas penser au fait qu'il a des DL en pair et en impair et si on se refere au cour il a bien dit que quand la liaison est impair il n'ya pas de perte d'atp ....
Maintenant je pense qu'il serais bien que l'on aie une reponse d'un tuteur pour qu'ils nous fixe une bonne fois pour toute la bonne methode de calcul ^^


De meme pour le qcm 23, pour mo le pyruvate n'est pas un effecteur allosterique de la PDHkinase mais de la PDH Posphorylase ... De meme que le CA++ n'augmente pas la concentration en PDHP . J'avais cru entendre que c'etait l'insuline qui augmenter la transcription des genes codant pour la PDHP donc pour moi c'est elle qui augmente la concentration .

Enfin voila quelques petits points de flou ... Si quelqu'un a une reponse ca serais gentil .
Les tuteurs si vous nous entendez !!!! HELLLLLLLLP .

[Alex Kaisui]

Mais c'est vrai que je n'avais pas penser au fait qu'il a des DL en pair et en impair et si on se refere au cour il a bien dit que quand la liaison est impair il n'ya pas de perte d'atp ....
Maintenant je pense qu'il serais bien que l'on aie une reponse d'un tuteur pour qu'ils nous fixe une bonne fois pour toute la bonne methode de calcul ^^

Il dit ça où et quand ? Perso même en relisant la ronéo j'ai du mal à voir une quelconque info à ce sujet, et plus je relis le cours, plus je suis sûr de moi XD
'fin peu importe...

Et si effectivement les tuteurs de bioch pouvaient être un peu plus présents svp ^^

[WatiGG]

Salut.

Le prof a explicitement dit : "si je vous demande le bilan de la dégradation d'un acide gras insaturé il ne portera qu'une seule insaturation".

Ok ça fait -1 a tous ceux qui ont faux sur le dernier tut', mais a part ça, ça vaut pas le coup de perdre notre temps à réflechir dessus !