alX a écrit:salut , salut
bn moi j'ai casiment les méme réponses que toi en bioch sauf pour les exos :
22 E
26 C
27 B
32 A
Salut,
Pour la 26 j'hésitais plutôt entre la b et la c...
1 Un effecteur allostérique hérérotrope positif ne possède pas d'analogie structurale avec le substrat.
Vrai2 La désensibilisation d'une enzyme allostérique suite à un traitement chimique n'implique pas la perte de la structure quaternaire de l'enzyme.
Faux3 Un activateur allostérique hétérotrope déplace la courbe v=f(S) vers la gauche.
Vrai4 Dans le cas d'une enzyme allostérique à effet homotrope, on dit qu'il y a coopérativité parce que l'activité des autres protomères de l'enzyme est augmentée suite à la fixation du substrat sur un des protomères.
Faux coopérativité augmentée suite à la fixation du ligant ou effecteur5 Les enzymes allostériques exercent leur rôle régulateur le plus efficace dans l'intervalle de concentrations physiologique en substrat.
j'hésite entre vrai et Faux, j'ai pas bien saisi à quoi correspond l' "intervalle de concentration physiologique"Qu'en pensez vous?